Белок, протеиндер

      Белок, протеиндер – күрделі молекулалы табиғи органикалық қосылыстар. Белок тек тірі организмдер құрамында ғана болады. Оның құрамында 50,6 – 54,5% көміртек, 21,5 – 23,5% оттек, 6,5 – 7,3% сутек, 15 – 17,6% азот, 0,3 – 2,5% күкірт бар, кейде фосфор кездеседі. Осы элементтерден түзілетін амин кышқылдарының бір-бірімен байланысып қосылуы нәтижесінде белок молекуласы түзіледі. Белок молекуласының массасы өте үлкен, ол бірнеше мыңнан бірнеше миллионға дейін барады. Белоктар туралы алғашқы мәліметтер 18 ғасырдан белгілі. 1745 ж. италиялык ғалым Беккори бидай ұнынан лейковина деген белокты бөліп шығарған. 19 ғасырдың 30-жылдарында ет, жұмыртқа, сүт, өсімдік тұқымдарында белоктық заттар бар екені анықталды. Ғалымдардың содан бергі зерттеулері нәтижесінде барлық тірі организмдер клеткасында болатын тірі материя – протоплазма, негізінен, белоктан құралатыны анықталды.Белок клетка құрамына кіретін тірі құрылымдар – ядро, митохондрия, рибосома, цитоплазма негіздерін құрайды. Сондықтан ол организм құрамында үлкен орын алады. Мысалы, адам мен жануарлар денесінің құрғақ заттарында 45%, жасыл өсімдіктерде 9 – 16%, дақыл тұқымында 10 – 20%, бұршақ тұқымдастар дәнінде 24 – 35%, бактерия клеткаларында 50 – 93% белоктық заттар бар. Белок барлық организмге ортақ зат болғанымен, әр түрлі организм белоктарының құрылымы түрліше болады. Сондай-ақ, организм түрлерінің бір-біріне ұқсамауы, олардың эволюция жолымен үздіксіз өзгеріп дамуы да белок қасиеттерінің үнемі өзгеріп отыруына байланысты. Белок – бүкіл тірі организмнің негізгі қорегі. Ол клетка протоплазмасын құрумен қатар, организмдегі көптеген тіршілік кұбылыстарына – тамақтану, өсу, көбею, тітіркену, козғалу, тыныс алу процестеріне тікелей қатысады. Организмнің күнделікті тіршілігі оның клеткаларында жүріп жататын көптеген биохимиялық реакцияларға негізделген. Белок – адам тағамы мен жануарлар қорегінің, сондай-ақ тері, жүн, жібек сияқты табиғи талшық заттардың негізгі құраушысы болғандықтан, 20 ғасырдың екінші жартысынан бастап оны қолдан өндірудің (микробиологиялық синтез) маңызы артып отыр.

       Белоктардың құрылысы өте күрделі. Белок молекуласы құрылымын: бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және төртінші реттік деп бөліп қарастырады.Аминқышқылдары қалдықтарының инсулиннің кейбір бөлігінде орналасуын мынадай тізбек түрінде көрсетуге болады: глицин—изолейцин—валин—глутамин.Табиғатта ақуыздардың кейбіреуі тек созылыңқы полипептидтік тізбекте болады.

       Белоктардың бірінші реттік құрылымы  
Осы уақытқа дейін көптеген әртүрлі белоктардың 1-реттік құрылымы анықталды. Ол биохимияның негізгі жетістіктерінің бірі болып саналады. Белоктардың бірінші реттік құрылымы дегеніміз пептидті тізбектегі аминқышқыл қалдықтарының кезектесіп ретпен орналасуы.  
 
         H2N-CH-CO-NH-CH-CO-HN-CH-COOH  
            R1 R2 R3  
1-реттік құрылымды біле отырып, егер ол бір полипептид тізбегімен берілсе белок молекуласының формуласын жазуға болады. Егер белок құрамына бірнеше полипептид кіретін болса, онда бірінші реттік құрылымын анықтау қиынырақ, сондай-ақ бұл тізбектерді алдын-ала жекелеу қажет.Бірінші кезектебелоктың кішкене бөлігінің амин-қышқылдықұрамын анықтайды, дәлірек айтқанда,гомогенді белоктағы 20 аминқышқылының әрқай-сысының қатынасын анықтайды Бұны гидролиз әдісімен жүзеге асырады, яғнибір бос NH2 тобын және бір бос COOHтобын.  
Сонымен,жоғарыда көрсетілген әдістер арқылы C және N-сынды аминқышқылдары анықтаймыз.Жұмыстың келесі этапы аминқышқылдары-  
ның полипептидті тізбегінің ішінде кезектесіп келуін анықтау.Бұл үшін бастапқыда таңдамалы, бөлшектік түрде полипептид тізбегінң қысқа пептидтерге гидролиз жүреді,бұл аминқышқылдарының кезектесуін нақты дәлдікпен анықтайды.Таңдамалы және толық емес гидролиздің химиялық әдісі химиялық реактивтерді қолдануға негізделген,яғни белгілі амин-қышқылдарынан құралған пептидті байланыстың селективті ыдырауына және қалған пептидтібұзылмаған қалпында қалдыруға негізделген.Осы таңдамалы гидролизденетін затқа бромциан,гидроксиламин,арқылы N-бромсукцинамиид жатады.  
Басқа аминқышқылдарына қарағанда,белок құрамында метионин аз болып келеді,өңдеу бромцианмен жүреді жәнесол кезде бірнеше пептид түзіледі.Сонымен қатарC және N-сынды аминқышқылының табиғатын анықтаймыз.  
Гидролиздің ферментативті әдістері протеолиттік ферменттердің ңдамалы әсеріне негізделген, пептидті байланысты үзіп жаңа аминқышқылдарының түзілуіне әкеледі.  
Көбіне пепсин, фенилаланин, тирозин және глутамин қышқылынан, трипсин –аргенин және лизин, химотрипсин трип-тофан, тирозин және фенилаланин қышқылдарынан құралған байланыстардың гидролизін тездетеді. Басқа ферменттер қатары , мысалы: субти –лизин,, проназе және басқа бактерияларды протелаздарда толық емес белок гидролизіне қолданылады. Нәтижесінде полипептидті тізбек майда –ұсақ пептидтерге ыдырайды. Яғни оларды бір-бірінен электрофорездік және хромотографиялық әдіспен өздеріне тән өзгеше пептидті карталарын аламыз. Әрі қарай әрбір жеке пептидтегі аминоқышқылдарының кезегін анықтай отырып, полипептид тізбегінің 1-реттік құрылымын қалыптастырумен бітеді. Пептидті карта құау әдісі «Саусақ іздері» деген атпен белгілі, оны гомологиялық белоктардың 1-реттік құрылымының ұқсастығы мен айырмашылығын анықтауға қолданады. Белок қандай да бір протеолиттік ферментпен инкубирленеді, көбіне белок порциялары пепсинмен де сондай-ақ трипсинмен де инкубирленеді. Бұл кезде гидролиз соңында қатаң анық пептидтің байланысқан қысқа пептидті қоспа түзіледі, оларды хромотографиялық әдіспен бір бағытта оңай бөлуге болады және электрофорез әдісімен 90 градус бұрыш жасай біріншісінен бастап бөлуге болады. Онан кейін мәселе әрбір пептидтен бөлінген аминқышқылдарының кезекті ретпен орналасуына, барлық молекуланың 1-реттік құрылымының беелгіленуіне жіне сәйкестенуіне байланысты шешіледі. Белок молекуласындағы аминқышқылдарының белгілі ретін анықтауға рентген құрылымды анализді қолдануға болатыны жоғарыда айтылады. Осы мәселені шешуге тағы бір жаңа тәсіл белок молекуласындағы аминқышқылдарының ретпен кезектесіп орналасуына, яғни матрицалық рибонуклейн қышқылдарының кодындағы нуклеотидті кезекпен орналасу мақсатын көрсетуге болады.  
Қазіргі уақытта белоктың 1-реттік құрылымын анықтаудың негізгі мәселесі лабараторияларды қазіргі заманның талабына сәйкес техникамен жабдықтау арқылы анықтау.

   Белоктардың екінші реттік құрылымы.  
     1930 жылдары У. А стбюри алған белоктың бірінші рентге-нограммасы және сонан кейін Л.Полинг пен Р. Кори зерттеулері белоктағы сызықты полипептид тізбегімен қоса, белгілі бөліктерінде шиыршықтың болатынын көрсетті. Белоктың екінші реттік құрылымы астарында полипептидті тізбектің конфигурациясы жатыр, яғни полипептид тізбегінің шиыршықталуы немесе қандайда бір басқа конформацияға өзгеруіне негізделген. Бұл процес ретсіз жүрмейді, ал бірінші реттік құрылым бағдарламасына сәйкес жүреді. Полипептид тізбегінің екі негізгі конфигурациясы толық зерттелген, олар құрылымды талап пен экспериментальды берілулерге жауап береді: а-шиыршық, в-құрылым. Әрбір белокқа, оның полипептид тізбегіне белгілі шиыршықталу дәрежесі тән. Шиыршықталу дәрежесін поляризацияланған жарықтың жазықтығын жеке бұру жолымен өлшейді.Соңғысының өзгеруі белок молекуласының шиыршықталу дәрежесін тікелей тәуелділікте болады. Барлық шар тәрізді белоктар полипептид тізбегінің ұзына бойында ширшықталмаған. Белок молекуласында а-шиыршық бөлімшелер сызықты бөліммен кезектесіп отырады. Көбіне, егер гемоглобиннің а-және в-тізбегі шиыршықталған болса, мысалы 75%-ке, онда лизоцем 42% ал пепсин бар болғаны 30% шиыршықталады. Осы жағдаймен, екінші реттік құрылымның тұрақтылығы негізінен сутекті байланыстармен қамтамасыз етіледі.  
Белоктардың үшінші реттік құрылымы.  
       Белоктың үшінші реттік құрылымы деп полипептидті тізбектің белгілі бір көлемде кеңістікте орналасуы. Қанша дегенмен де бірінші реттік құрылымы, не шиыршық түрі немесе полипептидті тізбектің сызықты шиыршықты бөлімдері сәйкестенуі полипептидті тізбектің формасы, көлемі туралы ұғым бермейді, зерттеушілердің алдында әрқашын белоктың кеңістіктегі үш өлшемін немесе конфигурациясын анықтау тұрады. Бұл мәсәлелерді шешуде негізгі рольді өзінің жоғарғы қабілеттігімен ренген құрылымды анализ әдісі атқарады. Бұл әдіс белок химиясының басты екі мәселесін шешеді: полипептидтегі аминқышқыл қалдықтарының ретімен орналасуы және белокты молекулалар конфигурациясының заңдылықтарын. Органикалық заттар молекуласындағы атомдар арасындағы қашықтық 0,2-0,2 нм болады, ал қазіргі аппараттардың максималды қабілеттігі 0,2 нм тең. Бірақ толығымен атомдардың бөлікті сәйкестенуі мен айырмашылығы болғанмен, бұл әр атомның орналасу ретін белгілемейді, әсіресе ауыр метал атомдарын белок молекулаларына енгізгенде анықталмайды. Соңғысы өзінің жоғарғы электронды тығыздығына байланысты рентгенограмманың математикалық өңдеуінде есеп нүктесінің сапасы ретінде қолданады.Қазіргі көзқарастар бойынша, белоктың үшінші реттік құрылымы, оның рибосомадағы синтезі аяқталып болған соң, автоматты түрде қалыптасады да толығымен бірінші реттік құрылыммен анықталады. Үш мөлшерлі құрылымның шығуына негізгі әсер етуші күш болып, аминқышқыл радикалдарының су молекуласымен әсері есептеледі.  
   Белоктардың төртінші реттік құрылымы.  
       Төртінші реттік құрылым деп жеке полипептид тізбектерінің кеңістікте жинақталуын, яғни бірдей бірінші, екінші және үшінші реттік құрылымы бар және құрылымдық функционалдық қатынастары бірдей макромолекулярлық құрылымның түзілуін айтамыз. Көптеген функционалды белоктар басты валентті байланыспен байланыспай ковалентті байланыспен байланысқан бірнеше полипептид тізбегінен тұрады. Әрбір жеке алынған полипептид тізбегі яғни протомер биологиялық активті болып келеді. Белок бұл қабілеттікті, өзінің құрамына кіретін протомерлердің кеңістіктік бірігулері кезінде иеленеді. Түзілген молекуланы олигомер деп атаймыз. Олигомерлі белоктар көбіне протомерлердің жұп санынан құралады сонымен қатар молекулярлық массасы бірнеше мыңнан 100 000 дальтон арасында болады.  
Көбіне гемоглобин молекуласы бірдей екі а-,в полипептидті тізбектен тұрады. Қалыпты жағдайда гемоглобин молекуласы а және в- тізбегін кері диссоциациялайды. Бұл диссоциация сутекті байланыстың үзілуімен жүреді. Вирустың таңданарлық ерекшелігі сол, РНК-ның сәйкес ыдырауы және белокты суббірліктерді ыдырату және сәйкес орын аустыру, төртінші реттік құрылымның толық регенерациясына, сонымен қатар барлық физикалық параметрлер мен биологиялық қызметтің қалпына келуін қамтамасыз етеді.  
Белоктардың жіктелуі және биологиялық қызметі.  
       1. Жай белоктар  
       2. Күрделі белоктар 

          Белоктардың физикалық-химиялық қасиеттеріне, атқаратын қызметтеріне және құрамына қарай жіктейді. Белоктар- электрохимиялық қасиеттеріне сәйкес қышқылдық, негіздік және бейтарап белоктарға бөлінеді. Белоктар-кеңістікте орналасуына сәйкес глобулярлы және фибрилярлы деп бөлеміз. Ал биологиялық қасиеті мен қызыметіне сәйкес белок молекулаларын мынадай топтарға бөледі.  
1. Белок- ферменттер(белоктардың ең үлкен тобы)  
2. Белок-гормондар(инсулин, гипофиз гормондары, окситозин)  
3. Имундық белоктар(антиденешіктер қанның альфа глобулині)  
4. Транспорттық белоктар(қанның гемоглобині, қан сары суының белорктары)  
5. Жирылғыштық функция(бұлшықеттің актомиозині)  
6. Құрылымдық белоктар(клетка мембранасының белоктары т.б)  
7. Қор қызметін атқаратын белоктар(сүттің казейні, жұмыртқа белогы)  
Химиялық құрылысының ерекшеліктеріне сәйкес белоктарды жай белоктар (протеиндер) және күрделі белоктар (протеидтер) деп екі топқа бөледі.  
1. Жай белоктар- тек аминқышқыл қалдықтарынан құралған полипептидті тізбектен тұрады. Жай белоктарды әр түрлі еріткішердегі ерімталдығына сәйкес жіктейді. Суда, сілтіде,қышқылда,спирттерде ериді.  
1.Глютэлин және проламин-бұл белоктар өсімдік белоктарына жатады.  
Глютэлиндер -0,2-2% NaOH ертіндісінде ерімтал болып келеді, ұн,қамыр құрамын анықтайды. Бұл проламиндер 60%-80% этил спиртінде ериді (бидай, сұлы, жүгері, арпа құрамында кездеседі.  
2.Альбуминдер мен глобулиндер- бұл белоктар жануарлар мен адам организімінің мүшеелерінде, ұлпаларында көп тараған.  
Альбуминдер-суда ериді, молекулалық салмақтары 15-70 мыңға жетеді, құрамында глициннің мөлшері-1%.  
3. Гистондар мен протаминдер – жануар мен өсімдіктер жасушаларының ядроларында кездеседі.  
4. Коллагендер мен кератиндер- белок тәрізді заттар немесе протеиноидтар жатады.  
Протейнойдтар- суда нашар еритін белоктар. Олардың қатарына фиброин, жібек белогы, кератин,- шаш, мүйіз, тұяқ белогы, коллаген-сүйек, сіңір белоктары жатады.  
2. Күрделі белоктар.  
       Аминқышқыл қалдықтарынан құралған полипептидті тізбекке қоса прстетикалық бөліктен тұрады. Простетикалық бөлікке – майларға ұқсас липидтер, ортофосфор қышқылының қалдығы, көмірсу белоктары , түрлі металдар, түрлі –түсті бояғыш заттар жатады.  
Күрделі белоктарды протеидтер деп атайды. Қазіргі кезде күрделі белоктарды да простетикалық топ табиғатын ескере отырып «ид» жұрнағының орнына «ин» жұрнағын қосып алады.  
1. Хромопротеиндер- белоктардың простетикалық бөлігі түрлі-түсті бояғыш заттардан тұрса, олар хромопротеиндер тобына жатады. Бояғыш заттар қатарына порфирин, флавин, аденин динуклеотид (ФАД)жатады.  
Хромопротейн өкілі ретіінде , қан гемоглобинін, хлорофил т.б атауға болады. Қан гемоглобині-құрамында Fe ионы бар, О2 және СО2 тасымалдаушы белок.  
3. Фосфопротейндер- басты ерекшелігі олардың простетикалық топша бөлігіндегі ортофосфор қышқылының қалдығы белоктармен эфирлік байланыс түзеді. Белоктың бұл класына сүттің казейногенін жатқызамыз.

4. Металлопротеиндер- белоктар  мен металл иондарының тікелей  қосылуынан түзілген комплекстер.  Құрамында Cu, Fe, Zn, Mo, Mn, Ni, Se, Ca металл  иондары кездеседі.  
5. Глюкопротеиндер-простетикалық бөлігін көмірсулар құрайтын күрделі белоктар. Көмірсулардың комплекстеріне; маноза, фруктоза, галактоза, генсозаминдер т.б жатады.  
6. Нуклеопротейндер- бұлар белоктан және нуклейн қышқылдарынан тұрады. Нуклеопротейндердің құрамына дизоксинуклейн немесе рибонуклейн қышқылдарының кіруіне байланысты екіге бөлінеді дизоксирибонуклеопротеидер және рибонуклеопротеиндер.  
        Құрамы мен құрылысы күрделі болғандықтан, ақуыздардың қасиеттері де алуан түрлі. Олардың құрамында әр түрлі химиялық реакцияларға түсетін функционалдық топтар бар.Белоктар — екідайлы электролиттер. Ортаның белгілі бір рН мәнінде олардың молекулаларындағы оң және теріс зарядтар бірдей (изоэлектрлік нүкте деп аталады) болады. Бұл — ақуыздардың маңызды қасиеттерінің бірі. Бұл нүктеде ақуыздар электрбейтарап болып, суда еруі азаяды. Белоктардың осы қасиеті технологияда ақуызды өнімдер алуға қолданылады.

Белоктардың гидролизі. Сілті немесе қышқыл ерітінділерін қосып қыздырғанда, ақуыздар гидролизденіп, аминқышқылдарын түзеді:

Белоктардыц түсті реакциялары. Белоктарды сапалық анықтау үшін түсті реакциялар қолданылады.

а) Ксантопротеинреакциясымен (грек. ксанты — сары) құрамында бензол ядросы бар ақуыздар концентрлі азот қышқылымен сары түс береді.

ә) Биурет реакциясы. Мыс (II) гидроксидінің сілтідегі ерітіндісімен ақуыздарға әсер еткенде, ашық күлгін түс пайда болады. Бұл реакция ақуызтардың құрамындағы пептидтік байланыстарды анықтайды.

б) Құрамында күкірті бар  ақуыздарға қорғасын ацетатын және сілті  қосып қыздырғанда, қорғасын сульфидінің  қара түнбасы түзіледі

  Аминқышқылдардың жіктелуі 
    Табиғатта кездесетін барлық аминқышқылдарға жалпы қасиет амфотерлік, яғни әрбір аминқышқылының құрамында кем дегенде бір қышқылдық бір негіздік топтарының болуымен сипатталады.Жалпы формулада көрсетілгендей аминқышқылдары бір-бірінен R-радикалының химиялық табиғатымен ерекшеленеді. Белок синтезі кезінде пептидтік байланыс түзуге қатыспайтын және а –көміртек атомымен байланысқан аминқышқылы молекуласы түрінде берілген. Барлық а-амин және а-карбаксил топтары белок молекуласындағы пептидті тізбек түзуге қатысады. Осы кезде олар өздерінің аминқышқылдарына еркін сәйкес қышқылды-негізді қасиетін жоғалтады.Сондықтан да белок молекулаларының құрылымының түрлі ерекшеліктері және қызметі оның химиялық табиғатына және аминқышқыл радикалдарының физико-химиялық қасиеттеріне байланысты. Осыған байланысты белоктар бірқатар өзіне негізделген ерекшеліктерімен және басқа биополимерлерге тән емес химиялық жекешеліігімен ерекшеленеді. Басқа принциптер ұсынылғанына қарамай, аминқышқылдарының радикалдарының химиялық құрылыс негізіне байланысты аминқышқылдарын бөледі. Гликоген — глюкоза қалдықтарынан құралған, адам мен жануарлар организмі мүшелері мен ұлпаларында қорланатын күрделі көмірсу (полисахарид). Гликоген негізінен бұлшықеттер талшықтары мен бауыр жасушалары (гепатоциттер) цитоплазмасында дәнше (түйіршік) түрінде жинақталады. Организмдегі глюкоза мөлшерінің азаюына байланысты арнайы ферменттердің әсерінен гликоген глюкозаға ыдырап, қанға өтеді. Организмдегі гликогеннің түзілуі мен ыдырау процестерін жүйке жүйесі және тиісті гормондар реттеп отырады.

Қорытынды.  
         Тірі организм өзіне тән құрылымдық ұжымы мен биологиялық қызметтері арқылы сипатталады. Организмнің құрылымдық ұжымының қызметін де белоктар өте маңызды роль атқаратынды. Яғни белоктар басқа органикалық заттардың алмасуына келмейді. Себебі: олардың өзіндік ерекше құрылымдық ұйымы бар . 
1. Белоктардың тірі организмдер үшін алатын орны: белоктар генетикалық хабардың молекулалық құрамы яғни белок арқылы генетикалық хабардың жүзеге асып, тұқым қуалай беріледі.  
2. Белок -күрделі заттардың жай қарапайым заттарға дейін тотығуына қатысатын және жай заттардан күрделі заттардың түзілуіне қатысатын фермент .  
3. Белок- адамдардың организімін микробтардан ауру туғызушы агенттерден сақтайтын анти дене.Сонымен белок тіршілік етудің асқорыту, тітіркену, бөлу, көбею, қозғалу сияқты барлық құбылыстарына қатысып тірі организмнің тіршілігінің көзі болып табылады.

 

 

 

 

 

 

 
Пайдаланған әдебиеттер.  
  1. А.Ж.Сейтембетова,С.С. Лоходий «Биологииялық химия» 1994ж  
  2. К.С. Сағатов «Биологиялық химия» 1998ж  
  3. З.Сейітов «Биологиялық химия» Алматы, «Қайнар» 1992ж.  
  4. Ж.Ж. Жатқанбаев «Өсімдік физиологиясы» Алматы, 1988ж. 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Жоспар

I. Кіріспе 
1.1 Белоктар химиясына сипаттама 
II. Негізгі бөлім 
1.Белоктардың құрылымдық ұйымы 
2.Белоктардың жіктелуі және биологиялық қызметі

3.Белоктардың физика-химиялық  қасиеттері

4.Кетогендік  және гликогендік  аминқышқылдар. 
III. Қорытынды 
IV. Пайдаланылган әдебиеттер