Химиялық реакциялар кинетикасы. Ферменттің классификациясы

 
 

Жоспар

    І. КІРІСПЕ

    ІІ. НЕГІЗГІ БӨЛІМ 

     a) Химиялық  реакциялар кинетикасы

     b) Ферменттің классификациясы

  ІІІ. ҚОРЫТЫНДЫ   

  ІV. ПАЙДАЛАНҒАН ӘДЕБИЕТТЕР 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

     Химиялық  кинетика 19 ғасырдың орта кезінен бастап дамыды. 1850 жылы неміс химигі Л.Вильгельми (1812 — 1864) қамыс қанты инверсиясының, 1862 — 63 жылы француз химигі М.Бертло (1827 — 1907) этерификация реакциясы жылдамдықтарын зерттеп, 1882 — 90 жылы Ресей химигі Н.А. Меншуткин (1842 — 1907) заттың реакцияға бейімділігі мен құрылысының арасындағы тәуелділікті анықтады. Нидерланд ғалымы Я.Вант-Гофф (1852 — 1911) және швед химигі С.Аррениус (1859 — 1927) қарапайым химиялық реакциялардың жүру заңдылықтарын ашты. 20 ғасырдың 30-жылдарында Химиялық кинетиканың кванттық механика, т.б. физиканың жаңа салаларының табыстарына негізделген теориялар пайда болды. Күрделі химиялық процестердің кинетикасын зерттеуде аралық өнімнің және аралық реакциялардың шешуші рөлі жөніндегі көзқарастар дамыды.

     Химиялық  кинетика, химиялық реакциялар кинетикасы — химияның химиялық процестердің жылдамдығын және жүру заңдылықтарын  қарастыратын бір саласы.

     Бұлардан  басқа жүру механизміне қарай  молекулалық және иондық реакциялар болады. Валенттілігі қаныққан молекулалар  арасындағы химиялық реакциялар өте  қиын жүреді, өйткені молекуладағы атомдар арасындағы байланысты үзу  үшін энергия жұмсау керек. Молекулалық  реакциялар мономолекулалық, бимолекулалық  және үшмолекулалық деп ажыратылады. Ол бір мезгілде өзара әрекеттесуге қатысатын молекулалар санын  көрсетеді. Мысалы, Қ2=2Қ мономолекулалық, HҚ+HҚ=H2+Қ2 — бимолекулалық., 2NO+O2=2NO2 —  үшмолекулалық реакцияларға жатады. Иондар арасындағы реакциялар ерітінділерде  жүзеге асады, олардың жылдамдығы еріткішке  тәуелді. Өйткені ерігенде молекулалардың иондарға ыдырауы еріткіштің табиғатына байланысты. Сондықтан ерітіндідегі реакцияларды зерттегенде полюсті  топтардың әсерін, молекулалар арасындағы едәуір тартылу күші болатынын, еріткіш  әсерінің түрлерін ескереді. Бұл реакциялардың  жүру механизмі күрделі. Химиялық кинетиканың  ғылыми және практикалық маңызы зор. Қазіргі кездегі химия мен химиялық технологияның басты бағыттарының дамуы химиялық реакциялар кинетикасын зерттеумен байланысты жүзеге асырылуда.

     Химиялық  реакциялардың жіктелуі. Тотығу-тотықсыздану реакциялары

     Табиғатта және лабораторияда жүретін барлық химиялық жүретін қарапайым реакцияларға аллотроптық түр өзгеруі мен  изомерлену құбылыстар химиялық реакцияларға жатады. Оларға ортақ белгі: заттардың  бір-біріне айналуы, яғни бастапқы заттардағы (реагенттердегі) бұрынғы химиялық байланыстардың үзіліп, соңғы заттардағы (өнімдердегі) жаңа байланыстардың түзілуі. Демек, кез келген химиялық реакция  жүру үшін оған қатысатын реагенттер бөлшектерінің (атомдардың, молекулалардың) әрекеттесуге жетерлік энергиясы болуы  шарт.

     Мұндай  реакциялар органикалық химияда  жиі кездеседі, оларды изомерлену реакциялары деп атайды.

     Неміс химигі Ф. Велер ашқан бейорганикалық зат — аммоний цианатының органикалық  зат — карбамидке айналуы да изомерленудің  бір түрі.

  Заттардың құрамы  мен саны өзгере  жүретін реакциялар.

     Қаныққан  көмірсутектердің құрамындағы сутек  атомдарының галоген атомдарына орын беріп, жаңа екі күрделі затқа  айналуы орынбасу реакциясына жатады. Мысалы, метан молекуласының біртіндеп  хлорлануын алайық:

     CH4+Cl2 → CH3Cl+HCl (хлорметан)

     CH3Cl+Cl2 → CH3Cl2+HCl (дихлорметан)

     CH2Cl2+Cl2 → CHCl3+HCl (трихлорметан)

     CHCl3+Cl2 → CCl4+HCl (тетрахлорметан)

Қайтымдылығымен сипатталатын реакциялар

     Бір бағытта жүретін қайтыжыз және қарама-қарсы  бағытта жүретін қайтымды реакцияларды бұрыннан білесіңдер.

     Қайтымсыз реакция кезінде реагенттер өзара  түгелдей әрекеттесіп, өнімдерге айналады, оған ацетиленнің жануы мысал  бола алады:

                   2С2Н2 + 5О2 = 4СО2 + 2Н2О

     Қайтымсыз реакцияларға кейбір тотығу-тотықсыздану реакциялары мен қосылу және айырылу  реакциялары да жатады. Бірақ, жалпы  алғанда, қайтымсыз реакциялар аса көп болмайды.Қайтымды реакция нәтижесінде процесс тура және кері бағытта да жүре алады, яғни реагенттердің әрекеттесуі өнімдерді берсе, керісінше, өнімдер өзара әрекеттескенде қайтадан бастапқы реагенттер бөлініп шығады.

     Өнеркәсіпте және технологияда қайтымсыз реакциялар көбірек кездеседі. Оларды қажетті  бағытта жүргізу үшін химиялық кинетика заңдарына сүйенеді.

     Атомдардың  тотығу дәрежесі өзгере жүретін реакциялар.

     Мұндай  реакцияларды тотығу-тотықсыздану реакциялары  деп атайтыны белгілі. Реакция кезінде  тотықсыздандырғыш атом электронын тотықтырғыш атомға беріп, біріншісі  тотығып, екіншісі тотықсызданады. Электрондық  баланс әдісі арқылы тотығу дәрежесіне сүйеніп, шартты түрде берген және алған  электрондар санын есептеу арқылы теңдеуді оңай теңестіруге болады. Мысалы, альдегидтерді сутекпен тотықсыздандыру.

     Өздерің көріп отырғандай, органикалық заттар құрамындағы тотығу-тотықсыздануға қатысқан атомды молекуланың функционалдық  тобына жататын бөлігінен іздеу  орынды. Сонда сірке альдегидіндегі альдегидтік топтың спиртке айналуы  үшін ондағы көміртек атомы 2 электрон қосып алады.

     Әдетте, органикалық химияда электрондар  қосып алуға ынталы тотықтырғыш  бөлшекті (молекула, ион) электрофильді  реагенттер, ал керісінше, электрондарды  бөліп беруге дайындарын нуклеофилъді реагенттер деп жалпы атаумен атайды.

     Органикалық қосылыстардағы байланыстардың полюстігі  тым аз болатындықтан, оның құрамындағы  атомдардың шартты түрдегі оң не теріс  тотығу дәрежесін табу кейде қиынға түседі. Мұндай жағдайда реакцияға  қатысқан тотықтырғыш пен тотықсыздандырғыш  атомдарды іздеп жатпай-ақ бастапқы реагенттің молекуласын ақырғы өнімге айналдыру үшін қажетті оттек  атомының санын есептеу арқылы теңестіреді. Мысалы, этанолды калий перманганатымен  тотықтырып, сірке қышқылына айналдырғанда (біздің теңдеуде СН3СООК), бастапқы реагентке  С2Н5ОН бір ғана оттек атомы қосылып, екі сутек атомы бөлініп кететінін  байқау оңай. Ал 2 сутек атомын байланыстыру үшін тағы да бір оттек атомы қажет  болатынын ескерсек, әрбір этанол молекуласы тотығу үшін 2 оттек атомы  керек болатыны айқын. Бұл тотықсыздандырғыштың 4 электрон бөліп, 2 оттек атомын байланыстыратынын  көрсетеді. Ал калий перманганаты КМnO4 тотықсызданып, марганец диоксидіне МnO2 айналғанда өзіне үш электрон қосып  алатынын ескерсек, тотықсыздандырғыштың молекуласының алдында 3, тотықтырғыштың молекуласының алдында 4 коэффициенттерінің қайдан келгенін түсінетін боласыңдар:

     ЗС2НбО + 4КМnO4 = ЗСН3СООК + 4МnO2+ КОН + 4Н20

Дәл осылайша глюкозаны  С6Н12О6 қышқыл ортада калий перманганатымен  тотықтыру реакциясын теңестіру  үшін глюкозаның әрбір молекуласына 12 атом оттек қажет екенін, ол 24 электрон берумен парапар болатынын, сол  сияқты марганец атомы қышқыл ортада Мn+2-ге дейін тотықсызданатынын ескеріп, 24 және 5 деген коэффициентті тауып  пайдаланамыз:

5С6Н12О6 + 24КМnO4 + 36H2SO4= 30CO2+ 24MnSO4+ 12K2SO4+ 66Н2O

     Тірі  клеткаларда зат алмасу процесі  үздіксіз жүріп жатады. Зат алмасу процесі дегеніміз белгілі бір  тәртіппен кезектесіп келіп отыратын әр түрлі химиялық реакциялардың  жиынтығы. Дәл осы реакциялар клеткадан  тыс жерде (іп vіtrо) өте қиындықпен және өте баяу жүреді. Тірі клеткада бұл реакциялардың жүрісін ферменттер тездетеді.

     Ферменттер  дегеніміз жануарлардың, өсімдіктер мен микроор-ғанизмдердің клеткалары жасап шығаратын биологиялық катализаторлар.

Ферменттік  әсер ету механизмі. Химиялық реакциялар-дың жылдамдығы реакцияға түсетін молекулалардың соқтығысу жиілігіне байланысты. Ал соқтығысу жиілігі молекулалардың концентрациясы мен ортаның температурасына байланысты.

Температураның  артуына қарай молекулалар қозғалысының кинетикалық энергиясы да артады, бұл молекулалар соқтығысуы-ның  жиілігіне әсер етеді. Сонымен қатар  реакдияның өтуі үшін молекулалардың соқтығысуы жеткіліксіз. Бұл кезде  олар активті күйде болуы қажет, басқаша айтқанда, оларда реакция  үшін қажетті энергияның біршама  артық қоры болуы тиіс. Мұндай энергияны  активация энергиясы деп атайды. Фермент осы реакцияға қажет  активация энергиясын кемітеді. Ол үшін фермент реакцияға ұшырайтын  заттың молекуласымен (оны субстрат деп атайды)бірігіп комплекс түзеді. Комплексті қысқаша Ф + С (фермент+ + субстрат) деп белгілейді. Бұл комплекстің  түзілуіне әлдеқайда аз мөлшердегі энергия қажет.

Фермент + субстрат аралық комплексін түзу кезінде субстрат молекулалары біраз деформацияға ұшырайды, сондықтан реакция-ның активация  энергиясы кемиді. Бұл деформация субстраттың молекула ішілік байланыстарын  әлсіретеді және молекуланы белгі-лі бір  реакцияға неғұрлым қабілетті етіп шығарады. Комплекстің түзілуі спектрлік  методтардың жәрдемімен дәлелденген.

Ф + С аралық комплексін түзуде субстрат ферменттің бүкіл мо-лекуласымен  емес, оныд активтік орталықтар деп  аталатын жеке-легең учаскелерімен  қосылады. Ферменттің әрбір молекуласында 1—2 активтік орталық бар екендігі анықталып отыр.

Активтік орталықтық кеңістіктік құрылысы мен химиялық та-биғаты белгілі бір субстратқа ғана сай келетіндей болып қалып-тасқан. Бұл фермент басқа субстратқа катализатор бола алмайды. Осы ерекшелік  ферменттердің талдаушылық қасиетін белгілейді.

Органикалық заттар мен ферменттердің структурасын зерттей келе, Э.. Фишер фермент  пен субстраттың кедістіктік  сәйкестігінің жақындығы женінде  қорытынды шығарып, фермент субстратқа құлпының кілтіндей сәйкес келеді деп  сипаттады.

Ферменттер  молекулаларының  құрылысына қарай 2 топқа бөлінеді:

1) тек қана  белоктардан тұратын бір компонентті ферменттер;

2) молекулаларының  құрамына белоктан басқа активтік  немесе простетикалық топ деп  аталатын белоксыз текті заттар  кіретін екі компонентті ферменттер.

     Бір компонентті ферменттерде активтік орталықтың ролің амин қышқылдарының  бүйірлік радикалдары атқарады. Белок  — фер-мент молекуласының II және III деңгейлік структурасы жасалған кезде, бүйірлік радикалдар өзара жақындасады  да, активтік орта-лығын қүрады. Мысалы, панкреатикалық рибонуклеазаның актив-тік  орталығына гистидин-16-ның, лизин- 41-дің  және гистидин-119-дық қалдықтары кіреді. Активтік орталықтың осы компоненттері-нін. кеңістіктік жақындасуын күрделендіре түсетін амин қышқылдары да ферменттер үшін маңызды роль атқарады. Белок  — фермент молекуласының құрамынан  басқа амин қышқылдарын ферменттің активтік қасиетіне нұқсан келтірмей  де ажыратып алуға болады.

     Ферменттердің классификациясы. Ферменттердің саны бүрынғыдан әлдеқайда артып отырғандықтан, барлық ферменттерді ескі классификациямен қамту мүмкін болмай қалды. 1961 жылы көрнекті биохимик-ғалымдардан тұратын  комиссия құрылды, бұл комиссия ферменттердің  жаңа классификациясын жасап, оны Ха-лықаралық  биохимиялық Одақтың қарауына ұсынды. Жаңа классификация бойынша бізге  белгілі ферменттердің барлығы алты класқа бөлінеді.

     1. Оксидоредуктаза — тотығу-тотықсыздану ферменттері.

     2. Трансфераза — атомдардың түрліше  топтарының тасымалдау реакциясын катализдейтін ферменттер.

     3. Гидролаза — заттардың түрліше  топтарының гидролизіне қа-тысатын ферменттер.

     4. Лиаза — еселенген байланыс  түзе және оны бұза отырып, атомдар тобын қосып немесе  ажыратып алу реакциясын ка-тализдейтін ферменттер.

     5. Изомераза — изомеризация реакциясын катализдейтін фер-менттер.

     6. Лигаза (синтетаза) — АТР энергиясының  есебінен жай заттардан күрделі  органикалық заттар түзу реакциясын  катализдейтін ферменттер.

     Жаңа  классификация бойынша әрбір  фермент атауының алдына төрт цифр қойылады. Бұл цифрлардың біріншісі  осы фермент негізгі алты кластың  қайсысына жататындығын керсетеді. Екінші цифр оның класс тармағын білдіреді. Оксидоредуктаза ферментінде екінші цифр донор молекуласындағы тотығатын  топтың табиғатын көрсетеді. Трансфераза  ферментінде ол тасымалданатын топтық табиғатын көрсетеді. Гидролаза  ферментінде екінші цифр гидролизденетін  байланыстың типін, лиаза ферментінде  — үзілетін байланыс типін, изомераза  ферментінде — катализденетін изомеризация реакциясының типін, ал лигаза ферментінде  — жаңадан түзілетін байланыс типін көрсетеді. Үшінші цифр класс  тармағының түрін білдіреді. Оксидоредуктаза ферментінде ол реакцияға Қатысатын акцептордьщ типін белгілейді, трансфераза ферментінде — тасымалданатын топты, гидролаза ферментінде — гидролизденетін байланыстың типін, ал лиаза ферментінде — ыдыратылатын топты анықтайды. Изомераза ферментінде үшінші цифр субстраттың өзгеру сипатын, ал лигаза ферментінде түзілетін қосылыстың табиғатын көрсетеді. Сонымен, алғашқы үш цифр ферменттіқ типін нақты анықтайды, ал төртінші сан ферменттің осы ; класс тармағындағы рет нөмірін білдіреді. Ферменттің шифрындағы әрбір цифр бір-бірінен нүктемен бөлінеді.