Изменения белков пищевых продуктов

Изменения белков пищевых продуктов 

Дополнительная  гидратация белков в  концентрированных  растворах наблюдается, например, при добавлении к яичной массе, предназначенной  для изготовления омлетов, воды или  молока.  
В студне молекулы белка с помощью межмолекулярных связей разной природы образуют пространственную сетку, в ячейках которой удерживается вполне определенное для данного белка количество воды. 

Способность белка образовывать студень обусловлена  конфигурацией его  белковых молекул. Чем  больше асимметрия молекул  белка (отношение  длины к толщине  или диаметру), тем  меньшая концентрация белка необходима для образования  студня. Вода, иммобилизованная в ячейках пространственной сетки студня, участвует  в образовании  его структуры, приближающейся к структуре твердого тела (студии способны сохранять форму, механическую прочность, упругость, пластичность). Белковые студии большинства  продуктов обводнены  больше, чем концентрированные  растворы. Например, в миофибриллах мышечных волокон теплокровных животных содержится (15 — 20)% белков, в саркоплазме  — (25 — 30)%, 

Гидратация  белков имеет большое практическое значение при производстве полуфабрикатов: при добавлении к измельченным животным или растительным продуктам воды, поваренной соли и других веществ и при перемешивании измельченных компонентов гидратация белков состоит из протекающих одновременно процессов растворений и набухания. При гидратации повышается липкость массы, в результате чего она хорошо формуется в изделия (полуфабрикаты), предназначенные для тепловой кулинарной обработки.  
Дополнительная гидратация белков имеет место при добавлении к измельченному на мясорубке мясу воды. В рубленые бифштексы и фрикадели добавляют воды 10% массы мяса, в фарш для пельменей — 20%. 

Сухие белки муки, крупы, бобовых, содержащиеся в продуктах в  виде частиц высохшей цитоплазмы и алейроновых  зерен, при контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее  обводненный студень. Примером гидратации такого типа является приготовление теста, в процессе которого белки муки при контакте с водой набухают, образуя клейковину.  
От степени гидратации белков зависит такой важнейший показатель качества готовой продукции, как сочность. 

Денатурация белков — сложный процесс, при котором под влиянием температуры, механического воздействия, химических агентов происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой макромолекулы, т. е. ее нативной пространственной конфигурации. Первичная структура (аминокислотная цепочка), а следовательно, и химический состав белка не изменяются. 
Наибольшее практическое значение имеет тепловая денатурация белков. При нагревании белков усиливается тепловое движение атомов и полипептидных цепей в белковых молекулах, в результате чего разрушаются так называемые слабые поперечные связи между полипептидными цепями (например, водородные), а также ослабляются гидрофобные и другие взаимодействия между боковыми цепями. В результате этого изменяется конформация полипептидных цепей в белковой молекуле. У глобулярных белков развертываются белковые глобулы с последующим свертыванием по новому типу; прочные (ковалентные) связи белковой молекулы (пептидные, дисульфидные) при такой перестройке не нарушаются. Тепловую денатурацию фибриллярного белка коллагена можно представить в виде плавления, так как в результате разрушения большого числа поперечных связей между полипептидными цепями фибриллярная структура его исчезает, а коллагеновые волокна превращаются в сплошную стекловидную массу. 

В молекулярной перестройке  белков при денатурации  активная роль принадлежит  воде, которая участвует  в образовании  новой конформационной  структуры денатурированного  белка. Полностью  обезвоженные белки, выделенные в кристаллическом  виде, очень устойчивы и не денатурируют даже при длительном нагревании до температуры 1000С и выше. Денатурирующий эффект внешних воздействий тем сильнее, чем выше гидратация белков и ниже их концентрация в растворе. 
Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка: потерей биологической активности, видовой специфичности, способности к гидратации (растворению и набуханию); улучшением атакуемости протеолетическими ферментами (в том числе пищеварительными); повышением реакционной способности белков; агрегированием белковых молекул. 
Агрегирование – это взаимодействие денатурированных молекул белка, в результате которого образуются межмолекулярные связи, как прочные, например, дисульфидные, так и многочисленные слабые. 
Следствием агрегирования белковых молекул является образование более крупных частиц. Последствия дальнейшего агрегирования частиц белка различны в зависимости от концентрации белка в растворе. В мало концентрированных растворах образуются хлопья белка, выпадающие в осадок или всплывающие на поверхность жидкости (часто с образованием пены).  
Примерами агрегирования такого типа являются выпадение в осадок хлопьев денатурированного лактоальбумина (при кипячении молока), образование хлопьев и пены белков на поверхности мясных и рыбных бульонов. Концентрация белков в этих растворах не превышает 1%.  
При денатурации белков в более концентрированных белковых растворах в результате их агрегирования образуется сплошной студень, удерживающий всю содержащуюся в системе воду. Такой тип агрегирования белков наблюдается при тепловой обработке мяса, рыбы, яиц и различных смесей на их основе. 

Белки в состоянии более  или менее обводненных  студней при тепловой денатурации уплотняются, т. е. происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Реологические характеристики таких уплотненных  студней зависят  от температуры, рН среды  и продолжительности  нагревания. 

Денатурация белков в студнях, сопровождающаяся их уплотнением и отделением воды, происходит при тепловой обработке мяса, рыбы, варке бобовых, выпечке изделий из теста.  
При значениях рН среды, близких к изоэлектрической точке белка, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки белка способствует повышению его термостабильности. Так, выделенный из мышечной ткани рыб глобулин Х, который имеет изоэлектрическую точку при рН 6,0, в слабокислой среде (рН 6,5) денатурирует при 500 С, в нейтральной (рН 7,0) при 800 С. 

Реакция среды влияет и  на степень дегидратации белков в студнях  при тепловой обработке  продуктов. Направленное изменение реакции  среды широко используется в технологии для  улучшения качества блюд. Так, при припускании птицы, рыбы, тушении мяса, мариновании мяса и рыбы перед жаркой добавляют кислоту, вино или другие кислые приправы для создания кислой среды со значениями рН, лежащими значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. В этих условиях дегидратация белков в студнях снижается и готовый продукт получается более сочным. 
В кислой среде набухает коллаген мяса и рыбы, снижается его температура денатурации, ускоряется переход в глютин, в результате чего готовый продукт получается более нежным.  
Пенообразование — способность белков образовывать высококонцентрированные системы жидкость-газ (пены). Это свойство белков широко используются при получении кондитерских изделий (бисквиты, пастила, зефир, суфле).

Деструкция. Молекула белков под влиянием ряда факторов может разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. 
Для доведения продукта до полной готовности денатурированные белки нагревают при температурах, близких к 1000С, более или менее продолжительное время. В этих условиях наблюдаются дальнейшие изменения белков, связанные с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться такие летучие продукты, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте и окружающей среде, эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи. При длительном гидротермическом воздействии происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием водорастворимых азотистых веществ. Примером деструкции денатурированного белка является переход коллагена в глютин. 

Деструкция  белков имеет место при производстве некоторых видов теста. В этом случае разрушение внутримолекулярных связей в белках происходит при участии протеолитических ферментов, содержащихся в муке и вырабатываемых дрожжевыми клетками. Протеолиз белков клейковины положительно влияет на ее эластичность и способствует получению выпечных изделий высокого качества. Однако этот процесс может иметь и отрицательные последствия, если активность протеаз муки слишком высокая (мука из недозревшего зерна и пр.).  
В ряде случаев деструкция белков с помощью протеолитических ферментов является целенаправленным приемом, способствующим интенсификации технологического процесса, улучшению качества готовой продукции, получению новых продуктов питания. Примером может служить применение препаратов протеолитических ферментов (порошкообразных, жидких, пастообразных) для размягчения жесткого мяса, ослабления клейковины теста, получения белковых гидролизатов. 

Для взрослого человека достаточно (1 —1,5) г  белка в сутки  на 1 кг массы тела, т. е. примерно (85 — 100) г. Для детей потребность  в белке значительно  выше: до 1 года —  более 4 г белка  на 1 кг массы тела, для 2—3-летних — 4 г, для 3 —5-летних — 3,8 г, для 5—7-летних — 3,5 г. Повышенная потребность  в белке у детей  объясняется тем, что в растущем организме преобладают синтетические процессы и белок пищи необходим не только для поддержания азотного равновесия, но и обеспечения роста и формирования тела. Недостаток в пище белка приводит к задержке и полному прекращению роста организма, вялости, похуданию, тяжелым отекам, поносам, воспалению кожных покровов, малокровию, понижению сопротивляемости организма к инфекционным заболеваниям и т. д.

Наиболее  близки к идеальному белку животные белки. Большинство растительных белков имеют недостаточное содержание одной или более незаменимых аминокислот. Например, в белке пшеницы недостаточно лизина. Кроме того, растительные белки усваиваются в среднем на 75%, тогда как животные — на 90 % и более. Доля животных белков должна составлять около 55 % от общего количества белков в рационе. Опыты показали, что один животный или один растительный белок обладают меньшей биологической ценностью, чем смесь их в оптимальном соотношении. 
Поэтому лучше сочетать мясо с гарниром (гречихой или картофелем), хлеб с молоком и т.д.

 
Проблема повышения  биологической ценности продуктов питания издавна является предметом серьезных научных исследований. В аминокислотном балансе человека за счет преобладания в рационе продуктов растительного происхождения намечается дефицит трех аминокислот: лизина, треонина и метионина. Повышение биологической ценности продуктов питания может быть осуществлено путем добавления химических препаратов (например, концентратов или чистых препаратов лизина) и натуральных продуктов, богатых белком вообще и лизином, в частности. Применение натуральных продуктов представляет несомненные преимущества перед обогащением продуктов химическими препаратами, поскольку во всех натуральных продуктах белки, витамины и минеральные вещества находятся в естественных соотношениях и в виде природных соединений. Среди различных натуральных продуктов особого внимания ввиду высокого содержания лизина заслуживают молочные (цельное молоко, сухое обезжиренное и цельное), творог, молочные сыворотки (творожная, подсырная) в нативном, а также концентрированном и высушенном виде.

     Денатурация – это нарушение нативной пространственной структуры белковой молекулы под влиянием внешних воздействии.

К числу таких  внешних воздействий можно отнести  нагревание (тепловая денатурация); (растворение, набухание) встряхивание, взбивание и другие резкие механические воздействия (поверхностная денатурация); высокую концентрацию водородных или гидроксильных ионов (кислотная или щелочная денатурация); интенсивную дегидратацию при сушке и замораживании продуктов и др.

 Гидратацией называется способность белков прочно связывать  значительное количество влаги. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Расположенные на поверхности белковой глобулы гидрофильные группы (аминные, карбоксильные и др.) притягивают молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности. В изоэлектрической точке (когда заряд белковой молекулы близок к нулю) способность белка адсорбировать воду наименьшая. Сдвиг рН в ту или иную сторону от изоэлектрической точки приводит к диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличению заряда белковых молекул и улучшению гидратации белка. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка придает устойчивость растворам белка, мешает отдельным частицам слипаться и выпадать в осадок. В растворах с малой концентрацией белка (например, молоко) белки полностью гидратированы и связывать воду не могут. В концентрированных растворах белков при добавлении воды происходит дополнительная гидратация. 
Способность белков к дополнительной гидратации имеет в технологии пищи большое значение. От нее зависят сочность готовых изделий, способность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать влагу, реологические свойства теста и т. д. Примерами гидратации в кулинарной практике являются: приготовление омлетов, котлетной массы из продуктов животного происхождения, различных видов теста, набухание белков круп, бобовых, макаронных изделий и т.д.

Дегидратацией называется потеря белками связанной воды при  сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке  полуфабрикатов и т.д. От степени  дегидратации зависят такие важные показатели, как влажность готовых  изделий и их выход. 

ДЕСТРУКЦИЯ (лат . destructio), нарушение, разрушение нормальной структуры чего-либо (напр., деструкция полимеров).  
Распад и синтез белковых тел в значительной степени зависят от ряда минеральных элементов. Ионы Mn, Fe, Zn, Co и Ni повышают активность пептидгидролаз и аргиназы, т.е. участвуют в деструкции белков. Биосинтез белков идет при непосредственном участии ионов К, Mg и Мn. Первый и второй необходимы для поддержания рибосом в функционально-активном состоянии. Третий обеспечивает осуществление пептидилтрансферазной реакции при сборке полипептидной цепи.