Контрольная работа по "Концепциям современного естествознания"

Автор работы: Пользователь скрыл имя, 25 Января 2013 в 15:50, контрольная работа

Описание

Математика среди всех наук занимает исключительное положение. Это становится очевидным, если попытаться найти для неё определённое место в нашей схеме научного знания. Такая попытка сразу покажет, что точное место найти не возможно, поскольку математика – это нечто особенное, что имеет отношение ко всем наукам, хотя и в разной степени.

Работа состоит из  1 файл

ксе.doc

— 323.50 Кб (Скачать документ)

Министерство по образования и  науки Российской Федерации

Федеральное агентство по образованию

Пермский институт (филиал)

Государственного образовательного учреждения высшего профессионального

Образования

Российский торгово-экономический  университет

 

 

 

Кафедра гуманитарных дисциплин

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Контрольная работа

по дисциплине «Концепции современного естествознания»

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

               Выполнила – студентка 1 курса

               Заочной формы обучения

              Учено-финансового факультета,

              Группы Эз-14

              Фатыхова Л.М.

              Руководитель  - Золотухин И.А.

              Оценка   ________________

              Дата  ___________________

              Подпись ________________

 

 

 

 

 

 

 

Пермь 2011

 

1. Место математики в системе научных знаний. Источники возникновения и развития математических теорий. Значение математики в процессе познания.

 Математика среди  всех наук занимает исключительное  положение. Это становится очевидным,  если попытаться найти  для  неё определённое место в нашей схеме научного знания. Такая попытка сразу покажет, что точное место найти не возможно, поскольку математика – это нечто особенное, что имеет отношение ко всем наукам, хотя и в разной степени.

Возникновение математики является примером чёткого и крайне полезного применения принципа иерархии. Очень важным в жизни древних людей было появление способности  передавать друг другу сведения о количественных характеристиках природных явлений. Для успешного выживания нужно было знать, сколько полезных растений или животных обитало поблизости на той или иной территории. Необходимо было уметь сопоставлять численность воинов соседних племён с численностью собственных воинов и т.д. Всё это и многое другое заставило человека научиться считать, в связи с чем должно было появится понятие количества. Весьма вероятно, что поначалу количественные сведения передавались людьми друг другу с помощью жестов, пальцами руки. Первые попытки записи количества известны в археологии в виде насечек, нанесённых на какой-либо материал (дерево, камень, глина). Каждый набор насечек соответствовал определённому количеству каких-либо предметов. При такой записи каждое добавление следующей насечки требует нового названия данному количеству. Этот подход не вызывает никаких затруднений, пока число не превышает одного – двух десятков. Но продвижение в область больших количеств показывает бесперспективность такого подхода, поскольку приводит к необходимости придумывать и запоминать бесконечно большое количество названий. Эта трудность была преодолена благодаря использованию принципа иерархии. Развитие мышления позволило сделать вывод, что достаточно использовать всего десять названий (десять знаков, включая нуль) для обозначения любых количеств. То есть после одного десятка нужно начинать считать десятками, затем десятками десятков (сотнями), десятками сотен (тысячами) и т.д.:

Начавшись с натурального элементарного счёта, математика развилась до современной очень обширной области знаний. Особое положение математики определяется тем, что если каждая из остальных наук занимается получением знаний о какой-то отдельной области действительности и устанавливает специфические законы в этой области, то математика является языком, на котором эти законы формулируются. Первым, кто дал такое определение математики, был Галилей. Ему же принадлежит и первенство в применении строгих математических методов при изучении природных явлений.

Любой язык можно определить как систему знаков и правил оперирования с этими знаками. Эта система используется для описания явлений и процессов, происходящих в окружающем мире. Описание мы производим и с помощью обычных языков. В таком случае нужно определить, в чём принципиальное отличие математики? Математика – это специально разработанный язык. Значение каждого символа и правила в математике строго оговаривается и является общепринятым для всех людей.

Обычные (естественные) языки, в отличие от математики, возникают  стихийно,  самостоятельно у каждой нации, они более громоздки и  неоднозначны. В таких языках одним словом могут называться разные явления и, наоборот, одно и то же явление может обозначаться разными словами.

Наиболее математизированными  разделами естествознания являются физика и астрономия. Это объясняется  относительной простотой изучаемых  ими явлений, в которых число взаимодействующих факторов относительно невелико. Вообще-то факторов много, но большинством из них, как правило, можно пренебречь. В качестве ярких примеров открытий, сделанных в этих науках с помощью математики, можно привести открытие последней из известных планет солнечной системы - Плутона и предсказание существования некоторых элементарных частиц за несколько лет до их экспериментального обнаружения.

В первом случае сравнение  фактически наблюдаемых параметров движения дальних планет с параметрами, рассчитанными на основании законов механики, показало их некоторое несоответствие. Но это несоответствие исчезало, если в расчёты вводились определённые параметры ещё одной, пока не наблюдаемой планеты. Наведение телескопов в заданную расчётную точку и в заданное время показало, что, действительно, такая планета существует.

Математика может успешно  применяться только при глубоком знании природных процессов и явлений, когда исследователь, хорошо зная математические символы и математические законы, может правильно соотносить их с определёнными свойствами реальной действительности.

Бесспорным аргументом в пользу громадной роли математики в современном мире является её вклад вместе с физикой и химией в развитие компьютерной техники. Компьютеры на много порядков повышают производительность труда и расширяют наши возможности в самых различных отраслях деятельности: науке, промышленности, сельском хозяйстве, медицине, образовании, военном деле. Правда, для последней из указанных сфер выражение «производительность труда» может иметь некоторый аморальный оттенок.

 

2. Белковые молекулы как основа жизни. Аминокислоты. Строение, свойства и функции белков.

 

 Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот.

Любой живой организм состоит из белков. Разнообразные  формы белков принимают участие  во всех процессах, происходящих в живых  организмах. В теле человека из белков формируются мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; белки входят в состав жидкостей и костей. Ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками.

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют важную роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Белки — важная часть  питания животных и человека, поскольку  в их организме не могут синтезироваться  все необходимые аминокислоты и  часть из них поступает с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются при биосинтезе белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Аминокислоты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы. Источником энергии для организма являются белки. Аминокислоты представляют собой структурные химические единицы, образующие белки. Они поступают в организм с пищей, затем в желудочно-кишечном тракте после воздействия на них ферментов (пепсина, трипсина) трансформируются в небольшие пептиды и аминокислоты, которые затем всасываются в кровь и лимфу.

Аминокислоты являются ''строительным материалом'' и используются для синтеза белка.

 

Функции белков

 

Функция

Примеры и пояснения

Строительная

Белки участвуют в  образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.

Транспортная

Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит  углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.

Регуляторная

Гормоны белковой природы  принимают участие в регуляции  процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.

Защитная

В ответ на проникновение  в организм чужеродных белков или  микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

Двигательная

Сократительные белки  актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.

Сигнальная

В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных  изменять свою третичную структуру  в ответ на действие факторов внешней  среды, таким образом осуществляя  прием сигналов из внешней среды  и передачу команд в клетку.

Запасающая

В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.

Энергетическая

При распаде 1 г белка  до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются  до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого  газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.

Каталитическая

Одна из важнейших  функций белков. Обеспечивается белками  — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе.


 

 

Структура белков

                                                                                                                         

Уровни структуры белков: 1 —  первичная, 2 — вторичная, 3 — третичная, 4 — четвертичная

 

Кроме последовательности аминокислот  полипептида (первичной структуры), крайне важна третичная структура  белка, которая формируется в  процессе фолдинга (от англ. folding, «сворачивание»). Третичная структура формируется в результате взаимодействия структур более низких уровней. Выделяют четыре уровня структуры белка:

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной  цепи. Важными особенностями первичной  структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.

Вторичная структура — локальное  упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:

α-спирали — плотные  витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм[15] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.

β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных  полипептидных цепей, в которых  водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.

π-спирали;

310-спирали;

неупорядоченные фрагменты.

Третичная структура  — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

ковалентные связи (между  двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);

ионные связи между  противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

водородные связи;

гидрофильно-гидрофобные  взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Четверичная структура (или  субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных  цепей в составе единого белкового  комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах  по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

 

Свойства

 

Сравнительный размер белков. Слева направо: антитело (IgG), гемоглобин, инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) и глютаминсинтетаза (фермент)

 

Размер белка может  измеряться в числе аминокислот  или в дальтонах (молекулярная масса), чаще из-за относительно большой величины молекулы в производных единицах — килодальтонах (кДа). Белки дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислот и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков — титин — является компонентом саркомеров мускулов; молекулярная масса его различных изоформ варьирует в интервале от 3000 до 3700 кДа, он состоит из 38 138 аминокислот (в человеческой мышце solius).

 

Белки являются амфотерными  полиэлектролитами (полиамфолитами), при  этом группами, способными к ионизации  в растворе, являются карбоксильные  остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь ω-аминогруппа лизина и амидиновый остаток CNH(NH2) аргинина, в несколько меньшей степени — имидазольный остаток гистидина). Белки как полиамфолиты характеризуются изоэлектрической точкой (pI) — кислотностью среды pH, при которой молекулы данного белка не несут электрического заряда и, соответственно, не перемещаются в электрическом поле (например, при электрофорезе). Величина pI определяется отношением кислотных и основных аминокислотных остатков в белке: увеличение количества остатков основных аминокислот в данном белке ведёт к увеличению pI; увеличение количества остатков кислых аминокислот приводит к снижению значения pI.

Информация о работе Контрольная работа по "Концепциям современного естествознания"