Белки

Экономический эффект использования смесей белков оптимального аминокислотного состава можно оценить, учитывая стоимость условного количества дополнительно потребленного белка. Это означает, что эффект повышения биологической ценности в смесях белков можно выразить в виде стоимости определенных количеств белка, потребление которого дает эквивалентный физиологический эффект. Такой подход связан с выбором условно-эквивалентного белка и оценкой его стоимости. В качестве подобного белка целесообразно выбирать либо белок традиционного пищевого продукта (в случае его обогащения каким-либо другим белком, комплементарным по аминокислотному составу), либо белок имитируемого традиционного продукта (в случае производства новых форм пищи). При добавлении в молоко белков зерновых экономический эффект взаимного обогащения белков может быть выражен через стоимость условного количества дополнительно потребленного молока. Если же смесь белков оптимального аминокислотного состава перерабатывают в аналоги или комбинированные мясопродукты с биологической ценностью, эквивалентной традиционным мясным изделиям, то условный прирост потребления (выхода) последних может быть использован для оценки экономической эффективности производства новых форм пи пси. Аналогичным образом возможно сопоставлять экономическую эффективность применения смесей белков разного состава.

Остановимся на вопросах изменения биологической ценности белков в процессах производства и переработки в пищу. Выделение белка из смесей сложного состава и структуры, сушка и хранение в виде препаратов той или иной степени чистоты, а также последующая переработка в пищу (т. е. вновь включение в состав многокомпонентных смесей) всегда сопровождаются значительными денатурационными, деструктивными, а также более или менее значительными химическими изменениями боковых групп белковых молекул. В результате изменяется биологическая ценность белков. 
В процессе выделения и переработки пищевого белка наблюдаются неконтролируемые ферментативные гидролитические и негидролитические изменения, взаимодействие функциональных групп аминокислотных остатков белка и пептидов с другими компонентами исходного сырья и среды, используемой для выделения белка, а также с другими нутриентами при переработке белка в пищу. Весьма распространены окисление ряда аминокислотных остатков (например, цистина, метионина, триптофана) , взаимодействие лизина с сахарами или карбоксильными группами белка при нагревании, а также взаимодействие белка с полифенольными соединениями. Снижение содержания биологически доступного лизина в результате взаимодействия белка с полифенольными соединениями (хлорогеновой и кофейной кислотами) может, например, протекать при получении концентратов и изолятов белка из семян подсолнечника и люцерны.

Глубокие изменения белка  происходят также при его переработке  в текстураты и пищевые продукты. Зарубежная пищевая промышленность широко использует два основных метода текстурирования белка: прядение белковых волокон и термопластическую  экструзию. В первом из них для  приготовления прядильных растворов (так же как и при выделении  белка) используют обработку белка  щелочью, что вызывает денатурацию  белка. Его гидролиз может сопровождаться рецемизацией аминокислотных остатков, химическими изменениями ряда из них (цистина, серина, треонина, изолейцина и аргинина), образованием ненасыщенных остатков аминокислот, прежде всего  цистина, серина и триптофана, а также  образованием остатков лизиноаланина, лантионина и других соединений. Так, серии и цистин в сильнощелочных средах образуют дегидроаланин, взаимодействие которого с лизином приводит к  образованию лизиноаланина, а с  цистеином — лантионина.

 
При термопластической экструзии  высококонцентрированные водные суспензии  белка подвергают механической обработке  при высоких температурах. При  этом наблюдается взаимодействие между  аминогруппами и карбоксильными боковыми группами белка, приводящее к  сшиванию полипептидных цепей, а  также взаимодействие между аминогруппами  лизина и карбонильными группами сахара (реакция Майара). В результате общие потери биологически доступных  остатков лизина достигают 30 % и более. Они возрастают при добавлении в  перерабатываемые суспензии сахаров  и снижаются при уменьшении температуры  и продолжительности нагревания в экструдере.

Реакция Майара — одна из наиболее характерных для пищевых  систем. Она заключается во взаимодействии аминогрупп аминокислот с редуцирующими  сахарами. В ней принимают участие  не только свободные аминокислоты, но и пептиды, и белки. В последнем  случае в реакции Майара могут  участвовать боковые аминогруппы  остатков лизина и концевые аминогруппы  пептидных цепей белка. Реакция  Майара изучена весьма слабо, особенно для взаимодействия белков с карбонильными  соединениями. Она представляет собой  сложный многостадийный процесс. Общая  схема ее начальных стадий приведена  ниже.

На начальных этапах реакции  Майара образуются основания Шиффа, затем продукты перегруппировки  Амадори, после чего возникают полимерные карбонильные соединения и происходит необратимое сшивание полипептидных  цепей белка. На заключительных этапах реакции образуются высокомолекулярные продукты с интенсивной коричневой окраской (коричневые пигменты) — меланоидины. Пентозы более активны в реакции  Майара, нежели гексозы. Невосстанавливающие  дисахариды участвуют в ней после  гидролиза, происходящего при нагревании, особенно в кислых средах. Щелочные среды ускоряют реакцию Майара, кислые, напротив, ее замедляют. Наиболее эффективным  ингибитором реакции Майара служит SO2.

Реакция Майара, называемая также реакцией неферментативного  покоричневения, ответственна за коричневую окраску, вкус и запах многих пищевых  продуктов. Реакция Майара может  протекать не только при нагревании, но даже при продолжительном хранении пищевых продуктов при обычной  температуре, а также при кратковременном  умеренном нагревании, например при  сушке молока.

Наряду с положительной  ролью реакции Майара в обеспечении  органолептических характеристик  пищи ее отрицательным последствием является снижение биологической ценности пищевых продуктов. Лишь часть продуктов  реакции Майара при участии смесей аминокислот переваривается и усваивается  организмом. Поскольку глубина превращения  зависит от состава пищевой системы и от температурно-временного режима ее обработки, эти параметры необходимо оптимизировать и строго контролировать.

Отметим также, что исследование продуктов реакции Майара, получаемых в основном на модельных системах, при нагревании смесей свободных  аминокислот с редуцирующими  сахарами, существенно для моделирования  процессов формирования вкуса и  запаха традиционных пищевых продуктов. Этот подход используют и для получения  пищевых ароматизаторов. Однако растворимые  меланоидины, образующиеся при нагревании смесей аминокислот с сахарами, могут  быть токсичными для мышей, подавляя их рост и вызывая отклонения в  воспроизводстве. 
Ввиду того что как при получении пищевого белка, так при его текстурировании и переработке в пищу может заметно снижаться биологическая ценность и образовываться токсичные продукты, необходим тщательный подбор применяемых реагентов, рецептур перерабатываемых систем, условий и режимов процессов, а также строгий контроль их технологических параметров. К настоящему времени большинство этих параметров подбирают эмпирически, так как не только физическая химия этих процессов, но и химизм сопровождающих их превращений исследованы явно недостаточно. Роль многих добавок, используемых при экстракции и переработке белков, например сульфидов, рекомендуемых в ряде патентных публикаций, остается не исследованной.

Подобные химические изменения  белка происходят при производстве и кулинарной обработке традиционных пищевых продуктов. Они носят  еще более глубокий характер и  менее изучены, чем изменения, характерные  для новых форм пищи. Это обусловлено  значительно более сложной структурой и составом традиционных пищевых  продуктов и их меньшей воспроизводимостью по этим параметрам и режимам обработки, особенно кулинарной обработки. Жарение  и печение пищи могут сопровождаться изменениями аминокислотного состава, деструкцией, модификацией, образованием резистентных связей и снижением доступности ряда незаменимых аминокислот, например лизина, цистина и т. д.

Для того чтобы показать насколько слабо изучено влияние  условий обработки белка на его  биологическую ценность, остановимся  на примере его щелочной обработки. Образующийся при этом лизиноаланин оказался токсичным для крыс. Затем  его обнаружили во многих традиционных пищевых продуктах, нагреваемых  при кулинарной обработке. В результате оказалось, что образование лизиноаланина  в щелочных средах отнюдь не является новой проблемой в химии белка. Было показано, что связанный в  белке лизиноаланин не вызывает никаких  изменений у крыс при скармливании им пищевых белковых волокон, а кроме  того, что свободный лизиноаланин не токсичен для других видов животных. Так, было установлено, что лизин  в лизиноаланине ограниченно  доступен для птиц, но полностью  усваивается свиньями, собаками и  обезьянами. Хотя щелочная обработка  белка и сопровождается рядом  нежелательных его изменений, тем  не менее целесообразность отказа от нее не очевидна. 
Об этом свидетельствуют, в частности, недавно выполненные исследования процесса щелочной обработки кукурузы, традиционно применяемого в Мексике. Он заключается в кипячении в течение 0,25—1 ч зерен кукурузы в трехкратном по объему 1—2 %-ном растворе извести с pH 12,5 и последующем выдерживании зерен в этом растворе в течение 8—12 ч. Затем зерна промывают водой, измельчают и готовят тесто, которое используют для выпечки лепешек или же сушат и измельчают в муку, пригодную для длительного хранения. В ходе щелочной обработки происходят клейстеризация крахмала, денатурация белка, приводящая к повышению его усвояемости. Одновременно наблюдается снижение содержания в зерне белка и ряда аминокислот. При этом повышается биологическая ценность белка за счет повышения доступности лизина и триптофана. Этот процесс был известен индейцам Майя в глубокой древности, а затем получил широкое распространение в Америке. По-видимому, именно благодаря ему кукуруза смогла стать основным компонентом рациона питания у Майя. Полагают, что рост доступности лизина и триптофана в результате обработки зерна в щелочных средах позволил Майя избежать негативных последствий потребления кукурузы в качестве основного источника белка и энергии. Перенос кукурузы на другие континенты без одновременного переноса традиционного на ее родине метода щелочной обработки зерна явился причиной недостаточного питания и пелагры в тех областях, население которых перешло к преимущественному потреблению кукурузы. Пелагра вызывается недостатком ниацина, который синтезируется в организме из триптофана. Другая причина положительных эффектов щелочной обработки зерна заключается в изменении фракционного и аминокислотного состава белка. Дисбаланс аминокислот в основном белке кукурузы — зеине (высокое содержание лейцина по сравнению с изолейцином) может подавлять утилизацию изолейцина организмом и приводить к неблагоприятным физиологическим последствиям. Существенно, что практика щелочной обработки зерен, используемая на протяжении многих столетий, не только не выявила негативных последствий, но обнаружила положительные эффекты для здоровья человека.

Необходимо еще раз  подчеркнуть крайне малую изученность  химических изменений белка или  его химической модификации в  процессах получения пищевых  продуктов традиционными и новыми методами. Химизм этих процессов остается пока столь же слабоисследованным, как и вопросы допустимости тех  или иных типов модификации белка  с физиологических позиций, а  также вопросы взаимосвязи химической модификации белка с его биологической  ценностью и функциональными  свойствами. В последние годы значительный прогресс и области химической модификации  белка заключался в том, что удалось  показать возможность повышения  биологической ценности белка как  в результате блокирования взаимодействий остатков лизина с восстанавливающими сахарами, так и благодаря ковалентному присоединению к белку незаменимых  аминокислот. 
Ковалентное присоединение лимитирующих аминокислот к белку обеспечивается либо взаимодействием боковых карбоксильных групп остатков глютаминовой или аспарагиновой кислот в белке с α-аминогруппой присоединяемой аминокислоты, либо взаимодействием аминогрупп боковых остатков лизина с карбоксильными группами присоединяемых аминокислот. Получаемые продукты присоединения получили название изопептидов, так как они содержат амидные связи. Изопептиды, получаемые в результате присоединения к белку (казеину) дополнительных количеств лизина и метионина, расщепляются ферментами желудочно-кишечного тракта и пригодны для кормления мышей. Метод рассматривается как перспективный для промышленности. Его предложено также использовать для защиты лизина от взаимодействия с сахарами при стерилизации и сушке пищевых продуктов. В отличие от приема повышения биологической ценности за счет добавления лимитирующих аминокислот ковалентно присоединяемые аминокислоты не теряются при кулинарной обработке и не искажают вкус продукта. Изопептиды образуются и в традиционных пищевых системах. Они обусловливают сшивание полипептидных цепей белка. Доступность лизина не меняется при его превращении в глютамиллизин и снижается в аспартиллизине.

Новые формы белковой пищи

Новые формы белковой пищи – это продукты питания, получаемые на основе различных белковых фракций продовольственного сырья с применением научно обоснованных способов переработки и имеющие определенный химический состав, структуру и свойства, включая биологическую ценность.

Объективной количественной оценкой  создания и развития отрасли производства растительных белковых продуктов (фракций) является наличие сельскохозяйственного  сырья, высокопроизводительного оборудования (экстрактов, сепаратов, центрифуг, сушилок  и т.д.) и конкурентоспособных  технологий. К потенциальным сырьевым источникам относят: зернобобовые (соя, горох, чечевица, люпин, фасоль, нут); хлебные  и крупяные культуры (пшеница, тритикале, рожь, овес, ячмень, кукуруза) и побочные продукты их переработки (отруби, сечка, мучка, зародыш); масличные (подсолнечник, лен, рапс, кунжут); псевдозлаковые (амарант); овощи и бахчевые (картофель, тыква); вегетативная масса растений (люцерна, клевер, люпин, сахарная свекла, зеленый  табак); продукты переработки фруктов  и ягод (косточки абрикоса, сливы, вишни, кизила, винограда и т.д.); кедровые и другие виды орехов. Из известных  растительных источников пищевого белка  наибольшее значение имеют семена сои.