Тағам құрамындағы белоктардың биологиялық құндылығы

Тағам құрамындағы  белоктардың  биологиялық құндылығы.

Ақуыз

Ақуыз, нәруыз, белок — молекулалары өте күрделі болатын аминқышқылдарынан құралған органикалық зат; тірі ағзаларга тән азотты күрделі органикалық қосылыс. Аминқышқылдары қалдықтарынан күралған жоғары молекуларлық органикалық түзілістер. Ақуыз ағзалар тіршілігінде олардын құрылысы дамуы мен зат алмасуына қатысуы арқылы эр алуан өте манызды қызмет атқарады. Ақуызды зат құрамында міндетті түрде азоты бар күрделі органикалық қосылыс.

Белоктар органикалық  заттар дамуының ең жоғарғы сатысы және жер бетіндегі тіршіліктің  негізі. Организмнің тірек, бұлшық ет, жамылғы тканьдері белоктардан  құралған. Олар организмде әр түрлі  қызмет атқарады, химиялық реакцияларды жүргізеді, дене мүшелерінің қызметтерін  өзара үйлестіреді, аурулармен күреседі, т.б.

Белоктардың құрамы мен құрылысы өте күрделі. Молекулалық  массалары жүздеген мыңнан миллионға  дейін жетеді. Төрт түрлі құрылымы болады. Олардың құрылымы бұзылса, денатурацияға  ұшырап, организмдегі қызметін атқара алмайды.

Белоктар гидролизденіп, аминқышқылдарын түзеді және өздеріне тән түсті реакциялары бар.Белоктар азықтың құрамына кіреді. Адам тәулігіне, шамамен, — 100 г белок қабылдауы  керек. Азықпен түскен белок әуелі  асқазанда, сосын ішектегі ферменттердің  әсерінен гидролизденіп, аминқышқылдарына дейін ыдырайды.^[1]Ақуыз тірі организмнің негізін құрайды, онсыз өмір жоқ. Сондықтан Фридрих Энгельс: «Тіршілік — белок заттарының өмір сүру формасы» — деп үйретеді.Белок тек тірі организмдер құрамында ғана болады. Оның құрамында 50,6 – 54,5% көміртек, 21,5 – 23,5% оттек, 6,5 – 7,3% сутек, 15 – 17,6% азот, 0,3 – 2,5% күкірт бар, кейде фосфор кездеседі. Осы элементтерден түзілетін амин кышқылдарының бір-бірімен байланысып қосылуы нәтижесінде белок молекуласы түзіледі. Белок молекуласының массасы өте үлкен, ол бірнеше мыңнан бірнеше миллионға дейін барады.Белоктар туралы алғашқы мәліметтер 18 ғасырдан белгілі. 1745 ж. италиялық ғалым Беккори бидай ұнынан лейковина деген белокты бөліп шығарған. 19 ғасырдың 30-жылдарында ет, жұмыртқа, сүт, өсімдік тұқымдарында белоктық заттар бар екені анықталды. Ғалымдардың содан бергі зерттеулері нәтижесінде барлық тірі организмдер клеткасында болатын тірі материя – протоплазма, негізінен, белоктан құралатыны анықталды.

Белоктардың барлығы  екі топқа бөлінеді: 1) қарапайым  белоктар – протеиндер (альбуминдер, глобулиндер, гистондар, глутелиндер, проламиндер, протаминдер, протеноидтар); 2) күрделі белоктар – протеидтер (гликопротеидтер, нуклеопротеидтер, липопротеидтер, фосфопротеидтер). Бұлардың құрамында амин қышқылдарынан басқа заттар да болады.Биiк температураның әсерiyен тауық жұмыртқасының ақуызының қайтымсыз денатурациясыБелок клетка құрамына кіретін тірі құрылымдар – ядро, митохондрия, рибосома, цитоплазма негіздерін құрайды. Сондықтан ол организм құрамында үлкен орын алады. Мысалы, адам мен жануарлар денесінің құрғақ заттарында 45%, жасыл өсімдіктерде 9 – 16%, дақыл тұқымында 10 – 20%, бұршақ тұқымдастар дәнінде 24 – 35%, бактерия клеткаларында 50 – 93% белоктық заттар бар. Белок барлық организмге ортақ зат болғанымен, әр түрлі организм белоктарының құрылымы түрліше болады. Сондай-ақ, организм түрлерінің бір-біріне ұқсамауы, олардың эволюция жолымен үздіксіз өзгеріп дамуы да белок қасиеттерінің үнемі өзгеріп отыруына байланысты. Белок – бүкіл тірі организмнің негізгі қорегі. Ол клетка протоплазмасын құрумен қатар, организмдегі көптеген тіршілік кұбылыстарына – тамақтану, өсу, көбею, тітіркену, козғалу, тыныс алу процестеріне тікелей қатысады. Организмнің күнделікті тіршілігі оның клеткаларында жүріп жататын көптеген биохимиялық реакцияларға негізделген. Осы реакциялар нәтижесінде өсімдіктерде, бір жағынан, тіршілікке қажетті химиялық қосылыстар – белоктар, нуклеин қышқылдары, көмірсулар, майлар, витаминдер синтезделетін болса, екінші жағынан, онда ферменттер арқылы күрделі заттар ыдырап, өсімдіктің қоректенуіне, тозған клеткаларын жаңартуына, организмге қуат беруге жұмсалады. Бұл құбылыстарды метаболизм деп атайды. Осы реакциялардың бәрінде де белок катализаторлық қызмет атқарады. Қан құрамындағы ерекше белок – гемоглобин бүкіл денеге оттек таратады. Клеткалардағы тотығу ферменттері – цитохромдар тыныс алу процесін реттеп отырады. Сондай-ақ организм тіршілігіне аса кажетті заттар гормондар да белоктан құралған. Ерімтал белоктар – гидрофильді коллоидтар – суды бойына көп тартады. Олардың ерітінділері желім сияқты: осмостық қысымы төмен, қозғалу қабілеті нашар, өсімдік пен жануарлар мембранасынан өте алмайды. Белоктардың тағы бір қасиеті – олар амфотерлі электролиттер. Молекулаларында бос карбоксил және амин топтары болатындықтан, олар оң немесе теріс электр зарядты болады. Химиялық табиғаты жағынан белок биополимерлер тобына жатады. Белоктың құрамында жиырма түрлі амин қышқылдары болады. Әр түрлі белоктардың амин қышқылы құрамы жағынан да, олардың тізбектегі орналасу тәртібі жағынан да бір-бірінен айырмашылығы зор. Табиғатта белок түрлерінің көп болуы да осыған байланысты. Мысалы, үш амин қышқылының қосылуынан алты түрлі, төрт қышкылдан жиырма төрт түрлі белок изомерлері пайда болады. Белок молекуласы амин қышқылдарының өзара моншақтай тізіле байланысқан полипептидтік тізбегінен құралады. Белок молекуласының сыртқы пішіні екі түрлі болады. Біріншісі – шар тәрізді домалақ – глобулярлы белоктар. Бұларға альбуминдер, глобулиндер, гемоглобин, пепсин және өсімдік клеткасының белоктары жатады. Екіншісі фибриллярлық (талшық тәріздес) белоктар. Бұларға бұлшық ет белогы – миозин, актин, сіңір белогы – коллаген және малдың жүні мен піллә жібегі белоктары жатады. Белок молекуласының өзіне тән ерекшеліктері мен құрылымдылық дәрежелері көптеген сутектік байланыстар, электрстатикалық қуаттар, күкірттен құралатын дисульфидтік байланыстар, т.б. жағдайлар арқылы қамтамасыз етіледі. Белок ерітіндісін қыздырса немесе оған күшті кышқылмен әсер етсе, ол өзінің табиғи қасиеттерін (ферменттік, гормондық) жояды, кейде ұйып та қалады. Мұндай құбылысты денатурация деп атайды. Белок – адам тағамы мен жануарлар қорегінің, сондай-ақ тері, жүн, жібек сияқты табиғи талшық заттардың негізгі құраушысы болғандықтан, 20 ғасырдың екінші жартысынан бастап оны қолдан өндірудің (микробиологиялық синтез) маңызы артып отыАқуыз түзілу бұл өте күрделі процесс жасушадағы ұсақ бөлшектер-рибосомаларда жүреді. Қашан, қанша және қандай ақуыз түзілуі керектігі жайлы мағлұмат жасуша ядросындағы ДНҚ, РНҚ арқылы жеткізіледі. Ақ көбелектер (Pieridae) жәндіктер класының қабыршақ-қанаттылар отрядынын тұқымдасы. Күндіз ұшатын қанаттары ак қызғылт-сары қара дақтары бар. 100-ге жуық түрі бар. Қазақстанда 70 түрі кездеседі. Қанаттарының беттерін ұлпадай Қабыршақтар басып жатады. Жұлдызқұрттары өсімдіктердің жапырақтарын зақымдайды. Қазақстанның Қызыл кітабына 5 түрі енгізілген. ақ құмырсқа (Isoptera) жәндіктер класының ак күмырскалар отрядының өкілі. Қауымдасып тіршілік ететін жәндіктер. Қарапайымдылар (Hypermastigina) отрядының өкілдерімен селбесіп тіршілік етеді.

Белоктардың құрамы және құрылысыБелоктардың қасиеттерін олардың құрамы мен құрылымы анықтайды. Белок мол екуласындағы а-аминқышқылдары қалдықтарының саны әр түрлі болады, кейде бірнеше мыңға дейін жетеді. Әр белокта а-аминқышқылдары тек осы белокқа ғана тән ретімен орналасады. Олардың молекулалық массалары бірнеше мыңнан миллионға дейін жетеді. Мысалы, жұмыртқа белогының молекулалық массасы 36000, бұлшық ет белогының молекулалық массасы — 150000, адам гемоглобині 67000, ал көптеген белоктардікі > 300000 шамасында. Белоктар, негізінен, көміртек (50—55%), оттек (20—24%), азот (15—19%), сутектен (6—7%) тұрады. Кейбір белоктардың құрамына бұлардан басқа күкірт, фосфор, темір кіреді. Белоктар гидролизденгенде а-аминқышқылдарының қоспасы түзіледі. Әрбір организмнің өзіне тән белоктары бар. Барлық белоктар 20-дан астам әр түрлі а-аминқышқылынан құралады. а-аминқышқылдарының жалпы формуласы:

R—CHNH₂—COOH

Белок түзілетін a-аминқышқылдарының радикалы құрамында  ашық тізбек те, тұйық тізбекті әр түрлі  сақиналар мен функционалдық топтар да кездеседі

Белоктардың құрылысы өте күрделі. Белок молекуласы құрылымын: бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және төртінші реттік деп бөліп  қарастырады.

Полипептидтік тізбектегі аминқышқылдары қалдықтарының қатаң  тәртіппен бірінен кейін бірінің  орналасуын бірініші реттік құрылым анықтайды. Белокты құрайтын жүздеген, мыңдаған, миллиондаған а-аминқышқылдарының қалдықтары өзара пептидтік байланыс (— CO — NH —) арқылы жалғасады (49-сурет). Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы белоктың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды. Аминқышқылдары қалдықтарының инсулиннің кейбір бөлігінде орналасуын мынадай тізбек түрінде көрсетуге болады: глицин—изолейцин—валин—глутамин, т.с.с. 50-суретте 2-полипептидтік тізбектен тұратын инсулиннің бірінші реттік құрылымы келтірілген. Табиғатта белоктардың кейбіреуі тек созылыңқы полипептидтік тізбекте болады. Мысалы, табиғи жібек талшығы — фибрионның құрылымы осындай Белоктардың көбінің кеңістікте спираль тәрізді оратылуы екінші реттік құрылым деп аталады. Бұл құрылым, негізінен, спираль оралымдарында орналасқан — CO... әне 5 аминқышқылдарының қалдықтары болады. Оралымдардың арақашықтықтары 0,54 нм шамасында Белоктық оралма тектес молекуласы биологиялық процестердің әсерінен, молекула арасындағы сутектік байланыс, —S—S— дисульфид көпіршесі, күрделі эфирлік көпірше және бүйір тізбектегі анион мен катиондар арасындағы иондық байланыстар арқылы өзара байланысады да, өте күрделі үшінші реттік құрылым түзіледі. Бұл кезде оралма құндақталып, шумаққа айналады (52-сурет). Үшінші реттік құрылым белоктың өзіне тән қасиеттері мен белсенділігіне жауап береді.

Белок молекуласы тек қана бір полипептидік тізбектен  тұрса, оның құрылымдары бірінші, екінші және үшінші реттік болады. Ал белок  молекуласы екі және одан да көп  полипепидік тізбектен құралса, онда төртінші реттік құрылым түзіледі. Төртінші реттік құрылым — кейбір белоктарда бірнеше полипептидтік тізбектердің бір-бірімен күрделі кешенді комплекстерге бірігуі. Мысалы, гемоглобин құрамына 141 аминқышқылының қалдығы кіретін төрт полипетидтік тізбектен және құрамында темір атомы бар белокты емес бөлшек гемнен комплекс түзеді. Гемоглобин тек осы құрылымда ғана оттекті тасымалдай алады.

Белоктардың жіктелуі

Белоктарды, негізінен, мынадай белгілеріне қарап жіктейді:

• күрделілік дәрежесіне (қарапайым және күрделі), қарапайым протеиндер тек қана аминқышқылдары қалдықтарынан тұрады, күрделі протеидтер құрамына белокты заттардан басқа қосылыстардың қалдықтары кіреді;
• молекула пішіиіне (шар тәрізді және жіп тәрізді);
• кейбір еріткіштерде еру қабілетіне қарай (суда еритіндер, әлсіз түз ерітінділерінде еритіндер - альбуминдер, спиртте еритіндер — проламиндер, сұйытылған қышқыл және сілті ерітінділерінде еритіндер глутелиндер);
• атқаратын қызметтеріне қарай (мысалы, корға жиналатын белоктар, тірек қызметін атқаратын белоктар.
• Белоктардың денатурациясы

Белоктардың екінші және үшінші реттік құрылымдарына жауапты  байланыстар (сутектік, дисульфид көпіршесі, т.б.) әлсіз болғандықтан, оңай үзіліп, белоктардың кеңістік құрылымдарының қайтымсыз бұзылуы белоктың денатурациясы  деп аталады. Денатурацияға ұшыраған белок өзінің биологиялық функциясын атқара алмайды (denatuze — табиғи қасиетінен айырылуы). Қыздыру, радиация, ортаның  өзгеруі, кейбір химиялық әсерлерден, шайқап сілкуден белок денатурацияланады. Жұмыртқаны пісіргенде альбумин белогының, сүт ашығанда казеиннің үюынан, олардың  кеңістік құрылымдары бұзылады. Шашты  химиялық бұйралаудың, теріні илеудің  негізінде де белоктардың денатурадиялануы жатады.

Қыздырғанда денатурацияланатын немесе айырылып кететін болғандықтан, белоктардың нақты балқу температуралары  болмайды. Кейбір белоктар, мысалы, тауық  жұмыртқасының белогы суда ериді, кейбіреулері суда ерімейді. Белоктар ерігенде, басқа  да ЖМҚ сияқты коллоидты ерітінділер  түзеді. Белоктарға спиртті немесе формалинді қосқанда, белоктар қайтымсыз  үйиды, сондықтан бұл заттарды биологиялық  препараттарды сақтауға қолайлы.

Химиялық қасиеттері

Құрамы мен құрылысы күрделі болғандықтан, белоктардың  қасиеттері де алуан түрлі. Олардың  құрамында әр түрлі химиялық реакцияларға түсетін функционалдық топтар бар.

1. Белоктар — екідайлы электролиттер. Ортаның белгілі бір рН мәнінде олардың молекулаларындағы оң және теріс зарядтар бірдей (изоэлектрлік нүкте деп аталады) болады. Бұл — белоктардың маңызды қасиеттерінің бірі. Бұл нүктеде белоктар электрбейтарап болып, суда еруі азаяды. Белоктардың осы қасиеті технологияда белокты өнімдер алуға қолайлв болады
2. Белоктардың гидролизі. Сілті немесе қышқыл ерітінділерін қосып қыздырғанда, белоктар гидролизденіп, аминқышқылдарын түзеді:
4. Белоктардыц түсті реакциялары. Белоктарды сапалық анықтау үшін түсті реакциялар қолданылады.

• а) Ксантопротеинреакциясымен (грек. ксанты — сары) құрамында бензол ядросы бар белоктар концентрлі азот қышқылымен сары түс береді.
• ә) Биурет реакциясы. Мыс (II) гидроксидінің сілтідегі ерітіндісімен белоктарға әсер еткенде, ашық күлгін түс пайда болады. Бұл реакция белоктардың құрамындағы пептидтік байланыстарды анықтайды.
• б) Құрамында күкірті бар белоктарға қорғасын ацетатын және сілті қосып қыздырғанда, қорғасын сульфидінің қара түнбасы түзіледі^.

Белоктардың организмдегі өзгерісі

Белоктар аса  маңызды тағамдық, заттар (ет, жұмыртқа, сүт, нан, т.б.) құрамында болғандықтан, ас қорыту жолдарында ферменттер әсерінен аминқышқылдарына дейін ыдырап гидролизденеді. Аминқынщылдары ішек қабырғалары арқылы қанға өтеді. Көмірсулар мен майлардан  айырмашылығы — аминқышқылдары организмде қор болып жиналмайды. Олардың  біразы адам немесе жануар организмінің өзіне тән белогын түзеді. Ал аминқышқылдарының  бір бөлігі белок емес азотты қосылыстардың, нуклеин қышқылдарының синтезіне  жұмсалады Кейбіреулері тотығып, ең ақырғы өнімдерге (С0₂, Н₂0, т.б.) дейін ыдырап, энергия бөледі.

Белок синтезінің проблемасы

Белокты синтездеу  проблемасының теориялық және практикалық  маңызы бар. Белок молекуласының  күрделі болуына байланысты қазіргі  уақытқа дейін белок синтезі  толық іске аспай отыр. Белок молекулалары үздіксіз қозғалыста болады. Белок  молекулаларын синтездеуге әрекет жасаған ғалымдардың сәтсіздіктерінің себебі де осында болуы мүмкін. Белок  молекулаларының үздіксіз өзгеруін анықтайтын заңдылықтарды түсіну —  қазіргі ғылымның ең басты міндеттерінің  бірі.

Жоғары деңгейлі организмдерде  белок биосинтезі таңғаларлықтай тез  жүреді: 350 аминқышқылынан тұратын полипептид бар болғаны 10 секундта түзіледі! Белок  синтезінің құпия сырын ашу көптегек вирус ауруларын жеңуге мүмкіндік  береді, жаңа химиялық талшықтар мен  пластмассалар жасауға, тамақ және химия өнеркәсібінде жаңа өндіріс  процестерін ойлап табуға көмектеседі.Алғаш  рет қарапайым белокты заттар, гипофиздің гормондары вазопрессин  мен окситоцин алынды. Одан басқа  белок синтездеудегі зор табыстарға инсулин мен интерферон алу жатады. Полипептидтік теория ашылғаннан бері белоктық қасиеттері бар полипептидтер  синтезделіп, жемдік қоспа, дәрі-дәрмек ретінде қолданылып жүр.Қазіргі  замандағы маңызды міндеттердің бірі — синтездік тағам жасау  проблемасы. Соның ішінде белоктық тағам түрлерін алу бірінші кезекте  түр. Бұл салада академик A. Н. Несмеянов  бастаған ғалымдар тобы жұмыс істеп, біраз жетістіктерге жетті. Мысалы, сапасы жөнінен табиғи түрінен кем  соқпайтын қара уылдырық синтездеп  алды.Ғалымдар биосинтез бен клеткаларда  жүретін процестердің заңдылықтарын  толық меңгерген кезде жасанды  жолмен белоктар алу мәселесі де толық                                                                                                                                  

«ІРІ ҚАРА СҮТТЕРІНІҢ  ҚҰРАМЫНДАҒЫ САРЫСУ БЕЛОКТАРЫНЫҢ  БИОЛОГИЯЛЫҚ, ШАРУАШЫЛЫҚ МАҢЫЗЫ»

  «Сарысу белоктары» термині  бұл - сүттің негізгі белогы казеинді тұн-баға түсіргеннен кейін сүт плазмасында қалатын сүттің азотты байланысты группасы. Сарысу белоктарының маңызды өкілдеріне лактоглобулин мен лактальбумин жатады, оның алғашқысы бұл белоктың 50% - н, ал екіншісі 20% - н құрайды. Сарысу белоктарының қалған мөлшері қан сарысуындағы альбуминнен, иммуноглобулиннен, лактоферриннен келіп түседі. Сарысу белоктарының казеин белогынан айырмашылығы олар бір-бірімен бірікпейді және изоэлектрлік нүктеде тұнбаға түспейді, олардың молекулалық массасы кең интервалда 14,1 - 66,3 кДа аралығында ауытқып отырады. Алғаш  рет  лактальбуминнен  бөлінген  фракция – бетта  лактоглобулин. Ол  барлық  альбумин  фракциясының  50 - 60% - н  құрайды және PH 5,2 ге тең  лактальбуминнің  концентрлі  ерітіндісінде  диализдегенде  кристалданады. Лактоглобулин  фракциясы - диалездегенде  екі  под фракцияға  бөлінеді. Эвглобулин  яғни  таза  глобулин  деп  аталатын  оның  біреуі  тұнба  түрінде түзіледі,ал  каллоидты  белок  ерітіндісінде  қалғаны псевдоглобулин (жалған  глобулин) деген  атқа  ие болды. Бұл   глобулиндер   иммунологиялық  қасиет  және  антидене  түзуші  болып  табылады. Сондықтан  оларды  көбінесе  иммуноглобулиндер  (Ig) деп  атайды. Иммуноглобулин белогы сүтте өте аз мөлшерде кездеседі (сүт массасының  0,1%-н құрайды). Оның  әсіресе жаңа туылған төлдер үшін маңызы өте зор. Дүниеге жаңа келген жас организмнің қанының құрамында оған иммундық дене қалыптастыратын глобулин белогы болмайды. Бұл белок оның денесіне ең алғаш уызбен қоректену арқылы келіп түседі. Қанға келіп түскен иммундық дене мен антитоксиндер жас организмді әр түрлі аурулар мен сыртқы ортаның жағымсыз әсерінен сол мезеттен бастап қорғай алады. Барлық  сүт сарысуының  белок фракциялары крахмал және полиакриламид гелінде электрофорезделінгеннен кейін фореограммада анық  көрінеді. (Mekonzle  H.A, 1971, Reemerdos E.H.Mehrenss A.A  1978). Сүт сарысуының белокты құрамы әртүрлі. Олар казеин тәрізді қарын сөлінде ұйымайды, түгелдей сүттен сүт сарысуына өтеді. Олар жоғары молекулалы массаға ие. А.Тепел (1979) айтып көрсеткендей  казеинге   қарағанда   сарысу  белоктарының  құрамы  таптырмас аминқышқылдар мен күкіртке  бай болып келеді және  физиологиялық тұрғыдан  өте сапалы  қоректік  зат болып   табылады. Осы қасиетке   орай  сарысу  белоктары адам  тамағының рационына кіретін сүт қоспалары өндірісінде құнды өнім болып табылады. Қазіргі мезгілде қоректік азық түлік өндірісінде сарысу белоктарының  тек  аз  ғана  мөлшері  қолданылады. Сондықтан  осы  сарысу  белоктарын  рационалды  түрде  сүт  өндірісінде  пайдалану  өзекті  мәселе  болып  табылады. Бұл  мәселені шешу  үшін  сүтті  сиыр  тұқымдарындағы  сүт  белоктарының  мөлшері  мен  сүт  сарысуындағы  олардың  фракцияларының  массалық  үлесін  бағалау  өз  септігін  тигізеді. Соңғы жылдардың қорытындысы тағамдық заттардың біраз қоры өсімдік белоктарын (соя, жүгері, мақта, жер жаңғағы, бидай, күнбағыс), соғымға сойған мал өнімдерін, ашытқы, балық белоктарын т.б. рационды түрде пайдалану есебінен өсетіндігін дәлелдейді. Бірақ сүттің сапасы жоғары  белоктардың таптырмас көзі екендігі мамандар назарынан тыс қалмады. Сүт белоктарын тағамдық заттар өндірісінде пайдалану әлі толық жеткілікті дәрежеде емес. Сондықтан бұл таптырмайтын сапасы жоғары сарысу белоктарын азық-түлік өндірісінде оны рационалды түрде пайдалану проблемасын шешуді бүкіл әлем елдері қолға алды. Қалыпты жағдайдағы адам тамағының құрамына сегіз түрлі ауыстырылмайтын амин қышқылдары кіреді. Олар: Изолейцин, Лейцин, Лизин, Метионин+цистеин, Фенилаланин +тирозин, Треонин, Триптофан, Валин. Көптеген авторлардың деректері сүт белоктарының аминқышқылдық құрамы бұлшықет белоктары мен өсімдік текті белоктардың аминқышқылдық құрамына жақын болатындығын көрсетеді. Сүт сарысуының белоктары технологиялық өңдеу процесі кезінде маңызды өзгеріске түседі. Қазіргі мезгілде сүт сарысуының белоктары бағалы қоректік қасиетке ие консентрант түрінде бөлініп алынып, пайдаланылып жүр. Бойында бүкіл тағамдық шикізаттары бар сүт сарысуы сүт белокты концентраттарын өндіруде жанама өнім болып табылады. Сарысу белок консентраттары балалардың диеталық, емдік (негізі сүттен жасалған) тағамдарын, шұжық, ет өнімдері, сусындар, кондитерлік өнімдер, майонез, конфет, макарон, ұн  өнімдерін өндіруде рационалды түрде кеңінен пайдаланылады. Жеке зерттеулер нәтижелері оның жұмыртқа белоктарынан жоғары тұратындығын дәлелдеді. Сондықтан  сапасы, белоктылығы жөнінен жоғары адам тағамын алу және оны рационалды түрде пайдалану проблемасын шешуді бүкіл әлем елдері қолға алды. Оларды тамақ өнеркәсібінің әртүрлі салаларында өнімнің дәмдік, биологиялық қасиетін арттыруда және бағалы шикізат өнімдерін үнемдеу (ет, жұмыртқа т.б.) мақсатында қолдану жолдары іздестірілуде. Сондықтан да қазіргі таңда сүт өнеркәсібі мамандарының алдында физиологиялық және функциональдық қасиеті толық анықталған сүт сарысуы белоктарының консентранттарын өндіру мәселесі маңызды орын алады. Сауылатын сүт құрамында осы белоктардың мөлшерінің көп болуы сүттің биологиялық құндылығын, шаруашылық қажеттілігін арттырады. Сондықтан ірі қара малдарын өсіргенде сұрыптау жұмыстарын осы сарысу белоктарының мөлшерін көбейтуге бағыттап жүргізу қажет. Ол үшін белоктардың молекулалық-генетикалық параметрлерін зерттеп, оларды селекция жұмыстарымен байланыстыру керек.