Белки как основа жизнедеятельности живых организмов

~ ~

ПЛАН

1.	Вступление…………………………………………………………………………...	…...стр. 3
2.	Химический состав белков………………………………………………………….	…...стр. 4
3.	Структура белковой молекулы……………………………………………………...	…...стр. 5
4.	Химические свойства белков……………………………………………………….	…...стр. 7
5.	Биологические функции белков…………………………………………………….	...…стр. 9
6.	Заключение…………………………………………………………………………...	….стр. 12
7.	Источники…………………………………………………………………………….	….стр. 13

 

 

ВВЕДЕНИЕ

Более 280 лет назад в  число объектов химических исследований попадает такое вещество, как белок. Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных. Первый препарат белкового вещества, клейковина, был получен из пшеничной муки в 1728 году итальянским учёным Якопо Бартоломео Беккари. Он подверг её сухой перегонке и убедился, что продукты такой перегонки были щелочными. Это было первое доказательство единства природы веществ растительного и животного царств. Вскоре был опубликован результат этой работы, и это была первая статья о белке.

В 1810 году впервые был определён элементный состав белковых веществ (Ж. Гей-Люссак и Л. Тенар), а в 1833 году немецкий ученый Ф. Розе открыл биуретовую реакцию — одну из основных цветных реакций на белковые вещества и их производные. В середине XIX века были разработаны многочисленные методы экстракции белков, очистки и выделения их в растворах нейтральных солей, открывались всё новые и новые свойства, особенности строения. К концу XIX столетия было исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав белков.

В XXI веке исследование белков перешло на качественно новый  уровень, когда исследуются не только индивидуальные очищенные белки, но большее число белков отдельных клеток, тканей или организмов. С помощью методов биоинформатики стало возможно не только обработать данные рентгенно-структурного анализа, но и предсказать структуру белка, основываясь на его аминокислотной последовательности.

Почему же до сих пор изучение белков привлекает огромное количество учёных? Почему на их исследование тратится колоссальные суммы денег? Почему они считаются основой всего живого на земле? Исходя из этих вопросов, целью моей работы было доказать и обосновать значимость таких химических соединений, как белки. Я поставила перед собой следующие задачи:

• рассмотреть химический состав белков;
• выявить особенности структуры белковых молекул;
• изучить основные свойства и их значение;
• обозначить функции белков в живых организмах;
• обосновать незаменимость и огромное значение этих веществ для живого организма.

 

ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ БЕЛКОВ

Белки — это высокомолекулярные органические соединения, представляющие собой полимеры, построенные из остатков -аминокислот, общую формулу которых можно записать как NH₃⁺CHRCOO^-. Аминокислоты — это органические вещества, у которых атом водорода -углеродного атома замещен на аминогруппу NH₂.

В настоящее время в различных  объектах живой природы обнаружено до 200 различных аминокислот. В организме  человека их, например, около 60. Однако в состав белков входят только 20 аминокислот, называемых иногда природными.

Остатки аминокислот  в белках соединены между собой  амидной связью между -амино- и -карбоксильными группами. Амидная связь между двумя -аминокислотными остатками обычно называется пептидной связью, а полимеры, построенные из остатков -аминокислот называют полипептидами.

Химический анализ показал наличие во всех белках углерода (50-55%), кислорода (21-23%), азота (15-17%), водорода (6-7%), серы (0,3-2,5%). В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлементы, в различных, часто очень малых количествах. Содержание основных химических элементов в белках может различаться, за исключением азота, концентрация которого характеризуется наибольшим постоянством и в среднем составляет 16%.

 

СТРУКТУРА БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

При изучении состава белков было установлено, что все они  построены по единому принципу и  имеют четыре уровня организации: первичную, вторичную, третичную, а отдельные из них и четвертичную структуры.

Первичная структура представляет собой линейную цепь аминокислот, расположенных в определенной последовательности и соединенных между собой пептидными связями. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит разное число аминокислотных остатков. К настоящему времени расшифрована первичная структура десятков тысяч разных белков, что является несомненным достижением биохимии. Однако это число ничтожно мало, если учесть, что в природе около 10¹² разнообразных белков. Зная первичную структуру, местоположение каждого остатка аминокислоты, можно точно написать структурную формулу белковой молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью.

Первые  рентгенограммы белков позволили установить наличие в белках наряду с линейной полипептидной цепью участков, определенным образом скрученных. Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т. е. способ свертывания, скручивания (складывание, упаковка) полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре. Полипептидные цепи имеют две основные конфигурации: α-спирали и β-складки. Наиболее вероятным типом строения глобулярных (шаровидных) белков принято считать α-спираль, стабилизированные водородными связями. Существуют также фибриллярные белки. Эти белки имеют вытянутую нитевидную форму, они выполняют в организме структурную функцию. В первичной структуре они имеют повторяющиеся участки и формируют достаточно однотипную для всей полипептидной цепи вторичную структуру.

Под третичной структурой белка подразумевают пространственную ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме. Третичная структура состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых важнейшую роль играют гидрофобные взаимодействия. По современным представлениям, третичная структура белка формируется совершенно автоматически, самопроизвольно и полностью предопределяется первичной структурой. По характеру «упаковки» различают упомянутые ранее глобулярные и фибриллярные белки.

Под четвертичной структурой подразумевают  способ укладки в пространстве отдельных  полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования. Только для немногих белков, в том числе для молекулы гемоглобина, методом рентгеноструктурного анализа расшифрована четвертичная структура. Основными силами, стабилизирующими четвертичную структуру, являются нековалентные связи.

Некоторые исследователи склонны рассматривать, и не без основания, существование пятого уровня структурной организации белков.

Однако наиболее важным аспектом изучения белков является то, что каждый индивидуальный белок характеризуется уникальной структурой, обеспечивающей уникальность его функций. Поэтому выяснение структуры разнообразных белков может служить ключом к познанию природы живых систем и соответственно сущности жизни. На этом пути научного поиска могут быть решены также многие проблемы наследственных заболеваний человека, в основе которых лежат дефекты структуры и биосинтеза белков.

 

ХИМИЧЕСКИЕ И  ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ

Белки имеют высокую молекулярную массу, некоторые растворимы в воде, способны к набуханию, характеризуются  оптической активностью, подвижностью в электрическом поле и некоторыми другими свойствами.

Белки активно вступают в химические реакции. Это свойство связано с тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные функциональные группы, способные реагировать с другими веществами. К радикалам аминокислот, а следовательно и белков, могут присоединяться различные соединения и ионы, что обеспечивает их транспорт по крови.

Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH₂- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза.

Важное значение для организма имеет способность белков адсорбировать на своей поверхности некоторые вещества и ионы (гормоны, витамины, железо, медь), которые либо плохо растворимы в воде, либо являются токсичными (билирубин, свободные жирные кислоты). Белки транспортируют их по крови к местам дальнейших превращений или обезвреживания.

Водные растворы белков имеют свои особенности. Белки обладают большим сродством к воде, т.е. они гидрофильны. Это значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Растворы белков имеют очень низкое осмотическое давление, высокую вязкость и незначительную способность к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма.

Природные белковые тела наделены определенной, строго заданной пространственной конфигурацией  и обладают рядом характерных  физико-химических и биологических  свойств. Под влиянием различных физических и химических факторов (повышение температуры, действие сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей) белки подвергаются свертыванию и выпадают в осадок, теряя нативные свойства, то есть происходи последовательное нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур. При этом химический состав молекулы не изменяется, меняются лишь физические свойства. Этот процесс называется денатурацией.

При непродолжительном  действии и быстром удалении денатурирующих агентов возможна ренатурация белка с полным восстановлением исходной трехмерной структуры и нативных свойств его молекулы, включая биологическую активность. Таким образом, при денатурации белковая молекула полностью теряет биологические свойства, демонстрируя тем самым тесную связь между структурой и функцией. Для практических целей иногда используют процесс денатурации в «мягких» условиях, например при получении ферментов или других биологически активных белковых препаратов.

 

БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ  БЕЛКОВ

Так же как и другие биологические  макромолекулы (полисахариды, липиды) и нуклеиновые кислоты, белки — необходимые компоненты всех живых организмов, они участвуют в большинстве жизненных процессов клетки. Функции белков чрезвычайно многообразны. Каждый данный белок как вещество с определенным химическим строением выполняет одну узкоспециализированную функцию и лишь в нескольких отдельных случаях — несколько взаимосвязанных. Например, гормон мозгового слоя надпочечников адреналин, поступая в кровь, повышает потребление кислорода и артериальное давление, содержание сахара в крови, стимулирует обмен веществ, а также является медиатором нервной системы у холоднокровных животных.

• Каталитическая функция:

Многочисленные биохимические  реакции в живых организмах протекают  в мягких условиях при температурах, близких к 40, и значениях рН близких к нейтральным. В этих условиях скорости протекания большинства реакций ничтожно малы, поэтому для их приемлемого осуществления необходимы специальные биологические катализаторы. Это наиболее известная роль белков в организме — катализ различных химических реакций. Ферменты — группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм).

• Структурная функция:

Структурные белки придают форму клеткам  и многим органоидам и участвуют  в изменении формы клеток. Они обеспечивают механическую прочность и другие механические свойства отдельных тканей живых организмов. В первую очередь это коллаген — основной белковый компонент внеклеточного матрикса соединительной ткани. У млекопитающих коллаген составляет до 25% общей массы белков.

• Защитная функция: