Шпаргалка по "Биологии"

1. Строение, состав и свойства  мышечной ткани убойных животных и птицы.

Количественное  соотношение тканей в мясе примерно составляет: мышечная ткань—50—70%, жировая ткань—3— 20%, костная ткань—15—22%, соединительная ткань—9—14%.    Мясом в промышленном понимании называют скелетную мускулатуру с костями скелета, мускулатуру головы, диафрагму, мышечную прослойку пищевода (пикальное мясо). В состав мяса  в различном количестве  входят: соединительная ткань ( рыхлая, плотная, жировая, хрящевая, костная), кровь, нервная ткань, кровеносные сосуды, лимфоузлы. Ткани, из которых состоит мясо классифицируют не по функциональному  признаку, а по промышленному значению. Это :  мышечная, жировая, соединительная, хрящевая, костная и кровь. Это условное  разделение.

Количественное соотношение перечисленных тканей в составе мяса зависит от:  вида (свинина, говядина, баранина, мясо птицы);- породы, -пола, -возраста,  -характера откорма, -упитанности, - его анатомического происхождения ,  -  степени освобождения от тканей второстепенного значения ( костей, хрящей, соединительной ткани ). Количественное соотношение тканей в составе мяса определяют его свойства,  химический состав, пищевую ценность.

Мышечная ткань  – это сочетание мышечных клеток (мышечных волокон) с неклеточной структурой, объединенных в единую живую систему, характеризующуюся определенным составом, строением и функциями.

По морфологическому строению различают мускулатуру: поперечнополосатую (скелетная мускулатура ) гладкую (входит в состав тканей желудочно-кишечного тракта, диафрагмы, кровеносных сосудов, матки ) смешанную (сердечная мышца)

Основным структурным  элементом поперечно-полосатой мышечной ткани является мышечное волокно.  Мышечные волокна  слагаются в мышечные пучки. В них волокна разделены тончайшими прослойками СТ, которые называют  ЭНДОМИЗИЕМ. Он образован тонкими и нежными  коллагеновыми, эластиновыми и ретикулиновыми волокнами, собранными в пучки. В свободном пространстве между ними находится межуточное вещество. Строение эдомизия во всех мускулах одинаково.Первичные мышечные пучки объединяются во вторичные, третичные и т.д. Пучки высшего порядка покрыты соединительнотканной оболочкой – ПЕРЕМИЗИЕМ, и в совокупности образуют мускул. Эндомизий и перемизий – это СТРОМА или КАРКАС мышцы. Их прочностные свойства влияют на жесткость мышечной ткани. На поверхности мышцы прослойки перемизия сливаются и образуют толстую, прочную оболочку – ЭПИМИЗИЙ. Перемизий и эпимизий  построены из коллагеновых волокон различной структуры и прочности и содержат различное  количество эластиновых волокон.  В перемизии и эпимизии мышц некоторых видов откормленных животных ноходятся жировые клетки, образующие так называемую мраморность на поперечном разрезе мускула.

МЫШЕЧНОЕ ВОЛОКНО (МВ)–количественно преобладающая составная часть мышечной ткани. В его состав входят наиболее важные в пищевом отношении вещества. Оно представляет собой сильно вытянутую клетку с размерами до 15 см. в длину и 10 –100 мкм в толщину (в диамере).  Основными структурными элементами МВ являются: САРКОЛЕММА, МИОФИБРИЛЛЫ, САРКОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ РЕТИКУЛУМ, САРКОПЛАЗМА  и органеллы МВ : ЯДРА, МИТОХОНДРИИ,РИБОСОМЫ, ЛИЗОСОМЫ.Поверхность  МВ покрыта эластичной оболочкой – САРКОЛЕММОЙ Она построена из двух слоев с липидной прослойкой. Внутренний слой (плазматический) представляет собой мембрану толщиной 0,1мкм;  внешний (базальный) – состоит из густой сети волокон двух видов: преимущественно поперечноисчерченных коллагеновых  и бесструктурных эластиновых. Сарколемма  обладает избирательной проницаемостью. В норме через нее проходят молекулы углеводов, жирных кислот, аминокислот, белков.Их передвижение зависит от осмотического давления  и активной регуляции сарколеммы. Ее проницаемость регулируется нервной системой и изменяется при мышечной работе, связанной с подкислением содержимого волокна. Внутренняя поверхность сарколеммы органически связана с содержимым  МВ, а внешний слой – с эндомизием.  Сарколемма очень прочна.Толщина сарколеммы зависит от диаметра мышечного волокна. Поэтому  чем больше диаметр  МВ, тем прочнее сарколемма и жестче мясо.6-часовой нагрев при t=120 С не разрушает ее. Большую часть МВ (60-65%) занимают активные сократительные элементы – МИОФИБРИЛЛЫ, которые являются рабочим аппаратом волокна и играют главную роль в двигательной функции организма. Это волокнистые, поперечноисчерченные структуры (толщиной 1-2 нм), которые расположены в саркоплазме МВ продольно, направленными направленными параллельными пучками.Они существуют в виде длинных тонких структур.(СТРОЕНИЕ ПОПЕРЕК) САРКОМЕР, который повторяется через каждые 2,3 мкм по длине миофибрилл и ограничивается двумя Z-линиями. (СТРОЕНИЕ ВДОЛЬ)    Каждая миофибрилла состоит из нескольких параллельных филаментов (белковых нитей, протофибрилл )двух типов – толстых и тонких. Тонкие филаменты (диаметром 60-70 А), состоящие из белка АКТИНА идут от линии Z через диск J; их концы заходят между толстыми нитями    в диск А. В зоне Н  (Ганзена) тонкие нити отсутствуют. Толстые филаменты (диаметром  100-170А), построены из белка МИОЗИНА, расположены параллельными рядами в диске А. Посредине диска А в области зоны  Н толстые нити несколько утолщаются, образуя зону М. На поперечном разрезе миофибрилл толстые и тонкие нити ориентированы так, что образуют гексагональную структуру: каждый толстый филамент окружен 6-ю тонкими.    Фибриллы окружены и тесно связаны с особой структурой, состоящей из трубочек и пузырьков и называемой САРКОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ РЕТИКУЛУМ. Это сложный трехмерный лабиринт мембранных каналов, многочисленные складки и разветвления которого заполняют всю саркоплазму. Пространства внутри эндоплазматического ретикулума, называемые ЦИСТЕРНАМИ, используются в качестве каналов, по которым осуществляются транспорт различных веществ, как правило, из МВ во внешнюю среду. В некоторых МВ он служит для запасания питательных веществ, участвует в биосинтезе липидов. В различных клетках саркоплазматический ретикулум отличатся по форме и функциям. В МВ скелетных мышц, сокращение которых стимулируется ионами Са ²⁺ , он участвует в процессе расслабления, обеспечивая реабсорбцию этих ионов В отличие от большинства клеток, имеющих по одному ядру, каждое МВ  содержит много ЯДЕР вытянутой плоской формы, находящиеся на периферии клеток, вблизи сарколеммы. В ядрах содержится почти вся ДНК. Они окружены ядерной оболочкой, состоящей из двух близко расположенных друг к другу мембран, разделенных узким пространством. Через определенные интервалы мембраны ядерной оболочки слипаются, образуя отверстия диаметром около 90нм – ядерные поры, через которые происходит обмен веществ.     Кроме ДНК в ядре содержится РНК, ряд специфических белков и другие вещества. Таким образом, ядро имеет сложную структуру и выполняет ряд важных биологических функций, связанных с хранением и передачей наследственных признаков. МИТОХОНДРИИ – клеточные органеллы, размеры, внешний вид, место локализации и количество которых могут варьировать в очень широких пределах в зависимости от вида клеток. В МВ митохондрии  имеют продолговатую или шарообразную формы  диаметром 0.7-5мкм.  Каждая митохондрия имеет две мембранные системы.  Гладкая внешняя мембрана полностью окружает всю митохондрию.  Внутренняя мембрана образует выступающие внутрь складки – кристы. Внутреннее пространство кристов заполнено гелеподобным веществом –матриксом. Функции митохондрий: в МВ выполняют фуцкции «силовых станций»,поставляющих энергию, которая образуется в виде АТФ. Энергия, требуемая для этого синтеза, образуется в результате постепенного окисления в дыхательной цепи  углеродсодержащих субстратов ( сахаров, липидов, аминокислот) под действием кислорода. Эти процессы протекают с учетом большого числа ферментов. Одни из этих ферментов находятся в матриксе, другие – во внутренней мембране. Кислород проникает внутрь митохондрий за счет диффузии, а главный продукт деятельности митохондрий – АТФ – переносится за счет процессов транслокации из места его образования во внемитохондриальное пространство, где и используется. Для того, чтобы быстро обеспечить перенос АТФ, митохондрии локализуются вблизи структур,где протекают процессы с высоким расходом энергии – вблизи миофибрилл МВ ЛИЗОСОМЫ – это окруженные липопротеидной мембраной сферические пузырьки, размеры которых варьируют (средний диаметр – около 0,4мкм).  Функции – лизосомы играют роль контейнеров, заполненных различными гидролитическими ферментами, способными переваривать уже ненужные клеточные белки, полисахариды,  липиды. Оболочка лизосом предотвращает активное действие этих ферментов на полезные компоненты клетки. Ненужные клетке вещества избирательно переносятся внутрь лизосом, где распадаются до простейших составных частей, которые вновь транспортируются в саркоплазму и выводятся из клетки. Ферменты лизосом имеют исключительно важное значение в процессе созревания мышечной ткани, когда под действием различных химических факторов оболочка лизосом лопается. Содержащиеся ферменты становятся свободными и активно преобразуют измененные в процессе посмертного окоченения белки МВ. САРКОПЛАЗМА – сплошная  неоднородная масса сложного состава, по консистенции представляющая собой белковый золь низкой вязкости с капельками жира, гликогеном и саркоплазматическим ретикулумом. В ней растворены многие ферменты и ферментные системы, а также белки, обеспечивающие связывание, хранение и транспорт питательных веществ, микроэлементов и кислорода; здесь находится большое количество  биомолекул разных типов – метаболитов и собственно строительных блоков биополимеров. В саркоплазме растворены различные коферменты, нуклеотиды  системы  ереноса энергии, неорганические соединения (К⁺; Мq ^2+, Са²⁺, Сl^-, НСО₃ НРО₄`и др.) В саркоплазме следует различать слой зернистой цитоплазмы, прилегающей к ядрам, и межфибриллярную плазму, заполняющую промежутки между фибриллами.  Зернистая цитоплазма содержит различные органоиды (организованные внутриклеточные образования, принимающие какое-либо участие в основных жизненных функциях). Межфибриллярная плазма представляет собою прозрачную жидкость с диффузионными отложениями липидов, гликогена и других нерастворимых в воде веществ.

2. Строение, состав, свойства, функции белковых  веществ саркоплазмы мыш. волокна

Фракции белков саркоплазмы  составляют от 20 до 25% количества всех мышечных белков. Установлено, что эти белки способны желировать, особенно в присутствии АТФ. При высоких концентрациях ионов кальция гель разжижается. Это связано с присутствием в саркоплазме фрагментов саркоплазматического ретикула. Очищенные от примесей белки саркоплазмы теряют способность к желированию. Все белки фракции саркоплазмы, кроме миоглобина, являются гетерогенными.  МИОГЕН это фракция белков миоген А, В, С, которые сходны по физико- химическим и функциональным свойствам. Миоген имеет глобулярную форму, изоэлектрическая точка фракции наблюдается при рН = 6,0-6,57, t свертывания 55-60. В состав фракции миогена входят многие ферменты мышечной ткани, функции которых связаны с окислением углеводов и других веществ. Миогены различных животных весьма близки между собой и являются полноценными белками.  ГЛОБУЛИН Х это псевдоглобулин, на долю которого приходится до 20% белков саркоплазмы. Для его растворения достаточно небольшого количества солей. Поэтому содержание солей в мышечной ткани достаточно для того, чтобы глобулин Х перешел в раствор при водной экстракции гомогенизированной мышцы. Изоэлектрическая точка при рН = 5,2, t коогуляции 50. Функции его связаны с присвоением свойств ферментов.  МИОАЛЬБУМИН его содержание от 1 до 2% водорастворимой белковой фракции мышечной ткани. Он хорошо растворим в воде и не осаждается хлоридом натрия. От альбумина крови отличается аминокислотным составом и свойствами. Изоэлектрическая точка при рН=3-3,5, t коогул. = 45-47.  НУКЛЕОПРОТЕИДЫ содержатся в небольшом количестве (0,2-0,25%) и входят в состав рибосом и саркоплазматического ретикула. В основном это рибонуклеопротеиды , функции которых связаны с синтезом белков. МИОГЛОБИН это один из наиболее важных белков саркоплазмы несмотря на его относительно небольшое содержание (до 1% всех белков ткани). Это сложный белок, роль небелкового компонента в котором подобно гемоглобину выполняет геммы. Миоглобин относится к подклассу хромопротеидов и имеет красную окраску. Благодаря способности транспортировать газы миоглобин получил название дыхательного пигмента окрашивающего мышечную ткань в красный цвет. Это водорастворимый белок. Белковая часть-глобин полноцена по аминокислотному составу. Подобно гемоглобину миоглобин легко соединяется с различными газами. Он выполняет роль передатчика кислорода являясь своего рода кислородным резервом. Это свойство белка имеет особо важное значение, особенно когда в процессе мышечного сокращения, в условиях сильного напряжения циркуляция крови может временно затрудняться. Миоглобин также облегчает проникновение кислорода внутрь клетки, поэтому в интенсивно работающих мышцах с активно протекающими  аэробными окислительными процессами содержится относительно больше миоглобина, с этим связана цветность мышц.  При соединении миоглобина с различными газами, валентность железа входящего в гемм не изменяется. В результате соединения миоглобина с кислородом образуется оксимиоглобин имеющий пурпурную окраску, которая легко диссоциирует на миоглобин и кислород. При длительном  воздействии кислорода воздуха, окиси азота и некоторых других реагентов железо гемо переходит в трехвалентное железо с образованием метмиоглобина (коричневого цвета). После убоя животного в поверхностном слое мяса при контакте с воздухом миоглобин присоединяя кислород придает продукту ярко-красный цвет. При этом более темная окраска характерна для глубоких слоев мышечной ткани, что связано с наличием дизоксимиоглобина.   Свойства миоглобина активно связывать окись азота в устойчивое соединение не разрушающееся при высоких температурах широко используется в технологии колбасных и других продуктов для придания им цвета свежего мяса. С этой целью используют нитрит натрия, который в результате химических превращений образует нитрозомиоглобин характерного цвета.

5 СтРОЕНИЕ, СОСТАВ, СВОЙСТВА СОЕД.ТКАНИ

Соединительная ткань  принимает участие в построении органов животного и его скелета, объединяет отдельные части организма, участвует в передаче механических усилий. Кроме того, она выполняет защитные функции и играет роль запасного депо жировых веществ, необходимых для жизнедеятельности организма. Некоторые соединительнотканные элементы участвуют в построении разнообразных тканей, в частности мышечной, покровной, пищеварительного тракта и др. В зависимости от функционального назначения соединительная ткань в процессе эмбрионального развития дифференцируется. При этом образуются ткани, резко различающиеся по свойствам и строению: собственно соединительная, хрящевая и костная. Соединительная ткань представляет собой систему, состоящую из -аморфного основного (межклеточного) вещества, тончайших волокон, форменных элементов— клеток.

В зависимости от соотношения  основного вещества и разнообразных волоконец, а также химических особенностей составных частей в организме различают следующие разновидности соединительной ткани: рыхлую (подкожная клетчатка), плотную (сухожилия), эластическую (шейная, или выйная, связка) и слизистую. Химический состав различных видов собственно соединительной ткани в зависимости от ее строения и функциональных особенностей неодинаковВоды в соединительной ткани содержится значительно меньше, чем в мышечной. В составе сухого остатка преобладают органические вещества, особенно белки, относящиеся к группе протеиноидов, или склеропротеинов, содержание которых варьирует. В сухой остаток входит также некоторое количество углеводов, липидов, экстрактивных и минеральных веществ.БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА Наиболее характерными компонентами соединительной ткани являются специфические белковые вещества, главным образом структурные белки—склеропротеины: коллаген, эластин, ретикулин, образующие прочные и эластические волокнистые структуры. Особенностью белков этой группы является удлиненная форма молекулы, обусловленная параллельно расположенными полипептидными цепями. В составе элементарных волоконец склеро-протеинов имеются мукополисахариды.  В состав основного вещества соединительной ткани входят специфические белки муцины и мукоиды, отличающиеся от других склеропротеинов по строению и физико-химическим свойствам. В соединительной ткани содержатся в меньшем количестве также и другие белки— альбумины, глобулины, нуклеопротеиды и т. п. Коллаген является клейдающим веществом, которое при нагревании с водой образует клей или желатин. Коллаген- составляет около 30% всех белков животного организма. Коллаген входит в состав рыхлой и плотной соединительной, костной, хрящевой и покровной тканей, участвует в образовании сухожилий, связок, фасций. По различию образования желатина под действием горячей воды коллаген подразделяют на волокнистый (в дерме и сухожилиях), гиалиновый (в костной ткани— оссеин), хондриновый (в составе хрящей), ихтуллиновый (в составе рыбьего пузыря). Коллаген—основа коллагеновых волокон, представляющих собой пучки мельчайших фибрилл, для которых характерна значительная механическая прочность: они лишь слегка растяжимы.  Коллагеновые волокна имеют поперечную исчерченность. Коллаген имеет фибриллярное строение и состоит главным образом из нитевидных частиц (протофибрилл), для которых характерно явление двойного лучепреломления.

Эластин Эластин входит в состав эластических волокон, имеющих желтоватую окраску, совершенно не похожих на коллагеновые. Они бесструктурны, способны разветвляться и соединяться между собой. Длина эластических волокон отличие от коллагеновых при растяжении может увеличиваться вдвое. По механическим свойствам эластин очень похож на каучук. Волокна его участвуют в образовании тканей (связки), для которых характерны длительные напряжения и возвращение по окончании растяжения в первоначальное состояние. Из скопления эластических волокон, оплетенных рыхлой соединительной тканью, образуется эластическая ткань, упругие свойства которой зависят в основном от эластина (например, выйная связка быка). Значительное количество эластина содержится, помимо связок, в стенках артерий, аорты, в брюшных мышцах.

Ретикулин Ретикулин обнаружен в составе ретикулиновых волокон, находящихся в структуре как соединительной, так и ретикулярной ткани. Ретикулярная ткань, в которой ретикулиновые волокна находятся в виде сети, образует основу кроветворных органов: костного мозга, селезенки, лимфатических узлов, а также участвует в построении ткани легких и т. д. Ретикулин входит в структуру сарколеммы.  Ретикулин состоит из тонких поперечноисчерченных фибрилл с периодом повторяемости 64 нм (как у коллагена). Структура ретикулина разных животных аналогична. По химическому и аминокислотному составу ретикулин значительно отличается от коллагена: в нем меньше азота, больше серы (до 2%), но наличие в его молекуле оксилизина и высокое содержание пролина и оксипролина объединяет эти протеиды в одну коллагеновую группу. Помимо аминокислот, в молекуле ретикулина содержится 4,5% углеводов, 10-12% липидов и 0,16% гексозамина.  Ретикулин — сложный белок (простетическая группа - полисахарид), почти не набухает в воде, а также довольно устойчив (не растворяется в течение многих часов в крепких кислотах, щелочах и в горячей воде).  

Муцины и мукоиды содержатся в составе соединительной ткани в сравнительно небольшом количестве. В cocтаве межуточного вещества эти белки совместно с мукополисахаридами образуют комплексы, назначение которых - удержание фибриллярных и клеточных компонентов в определенном   структурном   взаиморасположении. Вместе с тем муцины являются обязательной составной частью многих секретов: слюны, слизистой желудка и др. В слизистой соединительной ткани муцинов и мукоидов довольно много. Они относятся к группе сложных белков—глюкопротеидов. В качестве простетической группы у этих белков встречаются мукополисахариды, которые непрочно связаны с белком и легко от него отделяются. Иногда эти сложные углеводы встречаются в тканях в свободном виде. Муцины и мукоиды имеют явно выраженный кислый характер. Они не свертываются при нагревании и растворяются в спирте. В соединительной ткани, главным образом в ее клетках, встречаются белки, обладающие свойствами альбуминов и глобулинов. Содержание их по сравнению с другими белками невелико. В составе этой группы белков имеются также и ферменты соединительной ткани.