Шпаргалка по "Биологии"

11. Влияние возраста и упитанности  скота, анатомического происхождения  части туши на химический состав, строение и соотношение тканей  мяса.

КРС: телята (2 недели до 3 месяцев), молодняк (до 3 лет), взрослый скот (старше 3 лет); свиньи: поросята-молочники (от 2 до 6 кг.), поросята (6-20 кг), молодые свиньи (20-59 кг), взрослые (60 и более), особо выделяют беконных свиней в возрасте 6-9 месяцев живым весом 70-100 кг; МРС: молодняк (до 1 года), взрослые (старше одного года). Для КРС лучшим мясо считается мясо взрослых молодых животных, для МРС и свиней  - в возрасте от 10 до 12 месяцев. С возрастом мясо животных становится грубое, т.к. мышечная ткань развивается в результате роста самих волокон, а не их количества, которое с течением времени становится толще и грубее. Относительное количество соединительной ткани с возрастом уменьшается. Соответственно этому в общем количестве белковых веществ мяса взрослых животных коллаген и эластин составляют меньшую долю чем в мясе молодняка. Но в составе соединительной ткани взрослых животных больше эластиновых волокон, а коллагеновые прочнее и содержат меньше влаги. С возрастом животных уменьшается способность коллагена гидротермической деструкции, поэтому варёное и жареное мясо взрослых животных жестче мяса молодняка. В мясе старых животных мышечные волокна истощаются из-за изменения протоплазмы. Уменьшается упругость, а мясо становится сухим и очень жёстким. Это также характерно и для мяса птицы. С возрастом уменьшается относительное содержание воды и белковых веществ, увеличивается содержание жира.

Влияние упитанности. Упитанность (степень откормленности животных) при прочих равных условиях имеет решающее решение:  влияет на выход мяса; с повышением степени откормленности животных увеличивается содержание в туше мякотной части и наиболее ценных тканей – мышечной ткани; упитанность животных влияет на содержание важнейших составляющих частей мякотной части мяса; при этом в общем количестве уменьшается доля коллагена и эластина, т.е. повышается содержание полноценных белков. Т.о. с повышением упитанности животных и птиц увеличивается количество мышечной и жировой тканей в составе мясной туши, но прирост мышечной ткани опережает прирост мышечной ткани, поэтому в составе мяса увеличивается относительное содержание жира, уменьшается содержание белковых веществ и воды, а относительное содержание полноценных белков возрастает.  Упитанность животных также влияет на содержание в мясе гликогена: чем выше упитанность тем больше гликогена. Поэтому сразу после созревания в мясе откормленных животных содержится больше молочной кислоты. Мясо плохо откормленных животных и птиц (тощее мясо) является нестандартным и употребляется на выработку колбасных изделий. В промышленном отношении свинина является источником не только мышечной, но и высоко качественного жира (шпика). Свинина содержит мало соединительной ткани, исключая конечности. В свинине соединительная ткань менее прочна, менее различна по прочности для разных категорий упитанности, поэтому свинину классифицируют по соотношению количества мышечной и жировой тканей. В качестве отличительного признака установлена толщина подкожного жира над остистым отростком 6 и 7 позвонков.

Влияние анатомического происхождения. Для различных частей одной и той же туши свойства и количественное соотношение тканей неодинаковы, т. к. при жизни животного его части тела несут разную нагрузку. Чем больше нагрузка, тем больше соединительной ткани, толще и прочнее мышечные и коллагеновые волокна и жестче мясо. К усиленно работающим мышцам относят мышцы шеи, груди и брюшные стенки, они расположены в передней части туши, поэтому она богаче соединительной тканью чем задняя.  Нижние части тела животных (конечности) более подвижны чем верхние и несут на себе всю тяжесть туловища, поэтому они содержат значительно больше соединительной ткани чем верхние. Лучшие сорта мяса расположены в спинной части животных. Чем ближе к голове и чем ниже от спины, тем сорт мяса хуже. В межкостной мускулатуре содержание коллагена и эластина особенно велико. Мускулы отличаются строением соединительной ткани, что сказывается на жесткости мяса. Так в поясничном мускуле соединительная ткань представлена тонкими и нежными коллагеновыми волокнами, расположенными между мышечными пучками в виде тонких слабоволокнистых параллельных линий. Эластиновые волокна находятся в небольшом количестве. Спинной мускул похож на поясничный, но его соединительная ткань имеет вид тонких прослоек и содержит больше эластиновых волокон. В сыром виде мясо жестче, если в нем содержится больше коллагена и меньше эластина. После тепловой обработке наоборот

12. Причины  появления, органолептические показатели, технологические свойства и использование  мяса с признаками PSE и DFD

В настоящее  время вопрос направленного использования  сырья с учетом первоначальных качественных характеристик приобретает особое значение, т.к. существенно возросла доля животных, поступающих на переработку с промышленных комплексов, у которых после убоя в мышечной ткани обнаруживаются значительные отклонения от обычного развития автолитических процессов. В соответствии с этим различают: - мясо с высоким конечным рН (DFD) - экссудативное мясо – с низким конечным рН (PSE )   Мясо с признаками DFD (темное. жесткое, сухое), имеет через 24 часа после убоя уровень рН выше 6,3, темную окраску, грубую структуру волокон, обладает высокой водосвязывающей способностью, повышенной липкостью, и обычно характерно для молодых животных КРС, подвергавшихся различным видам длительного стресса до убоя. Вследствие прижизненного распада гликогена, количество образовавшейся после убоя молочной кислоты в мясе таких животных невелико и миофибриллярные белки в DFD-мясе имеют хорошую растворимость. Высокие значения рН ограничивают продолжительность его хранения, в связи с чем мясо DFD является непригодным для выработки сырокопченых изделий. Однако, благодаря высокой ВСС, его целесообразно использовать при производстве эмульгированных (вареных) колбас, соленых изделий, быстрозамороженных полуфабрикатов. Экссудативное мясо PSE (бледное, мягкое, водянистое)  характеризуется светлой окраской, мягкой, рыхлой консистенцией, выделением мясного сока вследствие пониженной ВСС, кислым привкусом. Признаки  PSE чаще всего имеет свинина, полученная в результате убоя животных с интенсивным откормом и ограниченной подвижностью при содержании. Появление признаков PSE также может быть обусловлено генетическими последствиями,воздействием кратковременных стрессов, чрезмерной возбудимостью животных. Наиболее часто мясо с признаками  PSE получают в летний период времени.  В первую очередь эксудативности подвержены наиболее ценные части туши: длиннейшая мышца и окорока. Послеубоя таких животных в мышечной ткани происходит интенсивный распад гликогена, посмертное окоченение наступает быстрее. В течение 60 минут величина рН понижается до 5,5-5,2, однако так как .t⁰ сырья в этот период сохраняется на высоком уровне, происходит конформация саркоплазматических белков и их взаимодействие с белками миофибрилл. В результате происходящих изменений состояния и свойств мышечных белков резко снижается величина водосвязывающей способности сырья. Мясо с признаками PSE из-за низких рН(5,5-5,0) и водосвязывающей способности является непригодным для производства эмульгированных (вареных) колбас, вареных и сырокопченых окороков,т.к. при этом ухудшаются органолептические характеристики готовых изделий (светлая окраска, кисловатый привкус, жесткая консистенция, пониженная сочность), снижается выход. Однако, в сочетании с мясом хорошего качества либо с добавками, оно пригодно для переработки в эмульгированные и сырокопченые колбасы, рубленные и панированные полуфабрикаты и другие виды мясных изделий. Контроль за качеством получаемого при первичной переработке скота сырья осуществляют путем определения величины рН мяса через 1-2 часа после убоя. При этом в ряде стран дополнительную сортировку сырья на категории ведут именно с учетом уровня рН: 1 – 5,0-5,5;  2 – 5,6-6,2;  3 – 6,3 и выше. Для предотвращения появления  PSE можно рекомендовать непосредственное применение парного мяса (с минимальной выдержкой сырья после убоя) после его разделки, обвалки и посола. Введение поваренной соли в парное мясоингибирует развитие гликогенолиза и этим исключает основную причину образования эксудативности.  В случае наличия мяса с признаками PSE  DFD следует воспользоваться следующими технологическими приемами, существенно улучшающими свойства исходного сырья: при приготовлении мясных эмульсий комбинировать мясо  PSE и DFD; применять мясо с признаками  PSE в совокупностями со специальными добавками, в частности, с соевыми изолятами. Использовать мясо PSE совместно с фосфатами.

13. Влияние  структуры мышечной ткани на  водосвязывающую способность мяса (ВСС). ВСС мыш. и соед. ткани. Формы связи воды

Вода является естественной составной частью мяса и определенным образом связана с другими его частями, образуя устойчивые структурированные системы. Формы и прочность связи воды с структурными элементами тканей обусловливают способность мяса более или менее прочно удерживать то или иное количество влаги. Количество связанной воды и ее распределение по формам и прочности связей влияют на свойства мяса, в том числе и на его прочностные характеристики. Поскольку количественно преобладающими компонентами мяса являются мышечная и соединительная ткани, их водосвязывающая способность имеет наибольшее практическое значение. Основной структурный материал этих тканей—белковые вещества, свойства и состояние которых и определяют водосвязывающую способность мяса. Мышечная ткань в естественном состоянии содержит до 75% воды. Большая ее часть (около 90%) находится в мышечных волокнах, остальная—в межклеточном пространстве. Внутри волокна вода распределена неравномерно: ее больше в составе миофибрилл, меньше—в саркоплазме (в живых тканях концентрация белков миофибрилл 15—20%, белков саркоплазмы 25— 30%). Поэтому водосвязывающая способность мышечной ткани в первую очередь зависит от состояния белков миофибрилл: миозина, актина и актомиозина. В соединительной ткани воды содержится меньше (57—63%, а в некоторых разновидностях, например в ахилловом сухожилии, лишь около 50%). В соединительной ткани большая часть воды связана с коллагеном или эластином. Практическое значение имеет взаимодействие воды с коллагеном. Тенденция белков к связыванию воды объясняется способностью полярных групп белковой молекулы  к взаимодействию с ее диполями.  К таким группам относятся:  во-первых, ионизированные (заряженные) группировки  боковых цепей: —NH₃+ и —СОО^-. Взаимодействие воды с ними называют ионной адсорбцией.  Во-вторых, неионизированные (незаряженные) группы боковых цепей: —ОН, —SH, —NH соответствующих аминокислот и пептидные группы главных цепей: —0—NH—. Взаимодействие с ними диполей воды называют молекулярной адсорбцией. Вода, связываемая всеми перечисленными группировками, фиксируется путем адсорбции. Отсюда она получила название адсорбционной, а сами группировки — гидрофильных центров.

Число ионизированных групп белка в зависимости  от условий, в которых он находится, может меняться вплоть до нуля (изоэлектрическая точка белка). Вместе с этим так  же меняется величина ионной адсорбции. Число неионизированных полярных групп обычно остается неизменным, неизменна практически и величина молекулярной адсорбции, благодаря чему сохраняется способность белка связывать некоторое количество воды и в изоэлектрической точке. Ионная адсорбция характеризуется более прочной связью диполей воды с заряженными группами белка, чем молекулярная. Структура имеет двоякое значение.  Во-первых, низкомолекулярные растворимые вещества, удерживаемые структурой тканей (клеточными и межклеточными мембранами, каркасом белковых частиц), создают в тканях повышенное осмотическое давление, способствующее притоку воды в ткани. Такая вода получила название осмотически связанной. Во-вторых, структура тканей отличается сильно развитой системой пор и капилляров сравнительно небольшого радиуса. Воду, удерживаемую системой капилляров, называют капиллярной. Таким образом, следует различать три основные формы связи воды с мясом: адсорбционную, осмотическую и капиллярную. Для каждой формы связи воды со структурными элементами тканей характерна своя прочность и свое, специфическое влияние на свойства мяса. Адсорбционная  влага влияет на твердообразные свойства тканей. На количество удерживаемой белками адсорбционной влаги влияют следующие факторы: - природные свойства белков, -величина рН среды, точнее интервал между ней и изоэлектрической точкой белка, свойства и концентрация электролитов,  взаимодействие белков друг с другом в силу особых условий.

Известное значение имеет  температура (ниже температуры денатурации), с повышением которой усиливается разбрасывающее тепловое движение диполей воды и уменьшается общая толщина адсорбционного слоя. Осмотическая влага. Количество осмотически связанной влаги зависит от величины осмотического давления в структуре материала, которое в свою очередь связано с молекулярной концентрацией веществ, растворенных в жидкости, а также со степенью ионизации белков в клетках под действием электролитов. Количество осмотической влаги влияет на упругие свойства тканей. Капиллярная влага. Содержание капиллярной влаги влияет на объемные свойства материала, если стенки капилляра (как это характерно для большинства мясопродуктов) обладают способностью к деформации. Величина сжатия капилляров тем больше, чем меньше в них влаги. Влага макрокапилляров влияет на сочность продукта.

14 Адсорбционная  влага.

Присоединение (ориентация) молекул воды происходит в результате взаимодействия их молекулярно-силового поля с зарядами ионизированных групп и молекулярно-силовым полем неионизированных полярных групп белковых частиц.

В воде полипептидные цепочки глобулярных белков — миогена, глобулина-Х и других скручиваются в глобулы так, что сетка пептидных связей н гидрофильные группы оказываются на поверхности глобулы. При наличии интервала между рН среды и изоэлектрической точкой на поверхности глобулы возникают точечные заряды того или иного, но преимущественно одного знака. В результате между ионизированными боковыми цепями на поверхности глобулы появляются электростатические силы отталкивания, а сами ионизированные группы боковых цепей окружаются диффузным облаком из ионов противоположного знака и диполей воды. Глобулярные белки способны образовывать растворы в воде или в слабых водных растворах солей. При достаточно большом сдвиге рН от изоэлектрической точки или при изменении концентрации солеи комплексные глобулы могут диссоциировать на 2,4 и более независимых элементов, которые при возобновлении условий снова взаимодействуют, образуя первоначальную гло-булу. При рН, близком к изоэлектрнческой точке белка, сами глобулы ассоциируют в более или менее крупные ассоциаты. Способность глобулярных белков к взаимодействию с водой определяется величиной заряда на поверхности глобулы и величиной удельной поверхности белковых частиц, т. е. степенью дисперсности. Их стабильность в растворе зависит от двух взаимосвязанных факторов: гидратации и электрического заряда. При обработке растворов глобулярных белков гидрофобными веществами происходит диффузия последних во внутреннее гидрофобное ядро глобулы. При этом размеры глобулы увеличиваются. В неполяриых жидкостях поверхность глобулы становится гидрофобной. В структуре фибриллярных белков главные цепи, расположенные в одной плоскости, связаны друг с другом водородными связями. Боковые цепи при этом направлены под углом 90⁰ к этой плоскости и в противоположные стороны. При достаточной длине они образуют химические связи между главными цепями в плоскости, перпендикулярной плоскости расположения водородных связей. Этими связями могут быть солевые (чаще), пептидные или дисульфидные. Таким путем образуется трехмерная пространственная структура (решетка) молекул фибриллярных белков.

Молекулы таких фибриллярных белков, как F-актин и миозин, легко ассоциируют и срастаются по длине, образуя нитевидные макрочастицы. В структуре коллагена и эластина полипептидные цепочки связаны настолько прочно, что образуют устойчивый пространственный каркас, который не разрушается водой. В структуре фибриллярных белков гидрофильные группировки расположены и внутри и на поверхности пространственной сетки. Последняя занимает во много раз большее пространство,чем пространство, фактически занимаемое ее структурными элементами. Поэтому фибриллярные белки обладают резко выраженной способностью к набуханию в результате внедрения молекул воды внутрь пространственной сетки. Внедрение диполей воды в молекулу фибрилляриого белка приводит к ослаблению водородных и солевых связей между полипептидными цепочками. Однако полярные группы этих цепочек сохраняют некоторое электростатическое взаимодействие и их расположение остается фиксированным, хотя прочность структуры белка уменьшается. При адсорбции диполей воды гидрофильными центрами белка первый, мономолекулярный слои воды связывается наиболее прочно. Мономолекулярныи слой толщиной около 3 А составляет около 2.5—4 г на 100 г сухого белка. Эта вода не удаляется высушивапием при низких температурах даже в вакууме. Ее удаление при температурах выше 100°С приводит к коренным изменениям свойств белка. Прочность связи воды в мономолекулярном слое с белком дают основание принимать эту часть адсорбционной влаги как химически связанную, т. е. как гидратную. Большая часть энергии адсорбции расходуется на образование первого и второго водных слоев. Однако некоторую энергию связи можно обнаружить и на больших расстояниях. В связи с этим частичная ориентация диполей воды наблюдается и на значительном удалении от гидрофильных центров. Число ориентированных слоев может достигать десятка с постепенным переходом от гидратного слоя к диффузному и уменьшением ориентации и прочности связи. Помимо природных свойств белков, на количество удерживаемой ими адсорбционной влаги влияют те факторы, которые способны изменять число заряженных групп белка:  -величина рН среды, точнее интервал между ней и изоэлектрической точкой белка, свойства и концентрация электролитов,  взаимодействие белков друг с другом в силу особых условий.  Известное значение имеет температура (ниже температуры денатурации), с повышением которой усиливается разбрасывающее тепловое движение диполей воды и уменьшается общая толщина адсорбционного слоя.

Гидратация минимальна, когда число групп одного заряда в белковой молекуле становится равным числу групп противоположного заряда, т. е. когда суммарный заряд равен нулю и наступает изоэлектрическое состояние белка. Большинство белков животных тканей обладает явно выраженными кислыми свойствами в связи с преобладанием в молекуле числа кислотных групп и более высокой константой их диссоциации в сравнении с основными. Поэтому изоэлектрическое состояние этих белков (в отсутствии солей) наступает в кислой среде. Изоэлектрическая точка белков мяса лежит при рН 5,2—5,4. Если количество адсорбционной влаги в мышце при рН среды 5,2 принять за единицу, то с изменением рН оно всегда будет больше 1 (до 2,1)