Биохимия товароведения

Министерство сельского хозяйства РФ

Департамент научно-технологической политики и образования

ФГБОУ  ВПО  Волгоградская  ГСХА

Кафедра: ТПППЖиТ

Дисциплина: Биохимия в товароведении

Реферат

Выполнила: студентка группы Тов-22

Гринько К. С.

Проверила: старший преподаватель

Петрухина Е. А.

Волгоград 2011

План:

1.Автоматические  изменения мяса. Характеристика фермента, учавствуещего в гидролитической порче жиров.

2.Влияние температуры и реакции среды (рН) на активность ферментов.

3.Дать характеристику ферментам класса гидролаз.

4.Изменение белков мяса при посоле.

Список использованной литературы.

1.   Изменение свойств мяса происходит в определенной последовательности в соответствии с основными этапами автолиза (парное мясо - посмертное окоченение /Rigor mortis/ - разрешение посмертного окоченения и созревание - глубокий автолиз), и его качественные показатели при этом существенно отличаются.

Парное нормальное мясо (3-4 часа после убоя) имеет хорошую консистенцию и высокую водосвязывающую способность.В течение первых суток после убоя развитие Rigor mortis приводит к резкому снижению водосвязывающей способности, росту механической прочности, снижению рН от 6,5-7,0 до 5,5-5,6, ухудшению вкуса и запаха.

На стадиях созревания мясо частично восстанавливает свои свойства, хотя и не достигает уровня парного.После 2-х и более суток хранения у мяса существенно улучшаются все вышерассмотренные характеристики, причем увеличение температуры среды ускоряет процесс созревания.

В основе автолитических превращений мяса лежат изменения углеводной системы, системы ресинтеза АТФ и состояния миофибриллярных белков, входящих в систему сокращения.

Через 24 часа гликолиз приостанавливается вследствие исчерпания запасов АТФ и накопления молочной кислоты, подавляющей фосфоролиз.

Ферментативный распад гликогена является пусковым механизмом для развития последующих физико-химических и биохимических процессов. Накопление молочной кислоты приводит к смещению рН мяса в кислую сторону от 7,2-7,4 до 5,4-5,8 в результате чего:

- увеличивается устойчивость мяса к действию гнилостных микроорганизмов;

- снижается растворимость мышечных белков (изоточка 4,7-5,4), уровень их гидратации, величина водосвязывающей способности;

- происходит набухание коллагена соединительной ткани;

- повышается активность катепсинов (оптимум деятельности 5,3), вызывающих гидролиз белков на более поздних стадиях автолиза;

- разрушается бикарбонатная система мышечной ткани с выделением углекислого газа;

- создаются условия для интенсификации реакций цветообразования вследствие перехода в миоглобине двухвалентного железа в трехвалентное;

- изменяется вкус мяса;

- активизируется процесс окисления липидов.

На первой стадии автолиза важное значение имеет уровень содержания в мясе энергоёмкой АТФ, вследствие дефосфорилирования (распада) которой осуществляется процесс фосфоролиза гликогена. Одновременно энергия дефосфорилирования обеспечивает сокращение миофибриллярных белков.

Для мяса в послеубойный период характерно непрерывное снижение концентрации АТФ. Вследствие уменьшения запасов АТФ, в мясе не хватает энергии для восстановления состояния релаксации сократившихся волокон.

Накопление молочной (и фосфорной) кислоты, как уже отмечалось, оказывает существенное влияние на состояние мышечных белков, что в свою очередь предопределяет технологические свойства мяса: консистенцию, водосвязывающую способность, эмульгирующие и адгезионные показатели.

Сущность этих изменений в основном связана с процессом образования актомиозинового комплекса и зависит от наличия в системе энергии и ионов кальция (Са'4'). Непосредственно после убоя количество АТФ в мясе велико, Са"4' связан с саркоплазматической сетью мышечного волокна, актин находится в глобулярной форме и не связан с миозином, что обуславливает расслабленность волокон, большое количество гидрофильных центров и высокую водосвязывающую способность. Сдвиг рН мяса в кислую сторону запускает механизм превращений миофибриллярных белков:

- изменяется проницаемость мембран миофибрилл;

- ионы кальция выделяются из каналов саркоплазматического ретикулума, концентрация их возрастает;

- ионы кальция повышают АТФ-азную активность миозина;

- глобулярный Г-актин переходит в фибриллярный (Ф-актин), способный вступать во взаимодействие с миозином в присутствии энергии распада АТФ;

- энергия распада АТФ инициирует взаимодействие миозина с фибриллярным актином с образованием актомиозинового комплекса.

Результатом сокращения является нарастание жесткости мяса, уменьшение эластичности и уровня водосвязывающей способности. Механизм дальнейших изменений миофибриллярных белков, приводящий к разрешению посмертного окоченения, изучается. Однако, ясно, что на первых стадиях созревания происходит частичная диссоциация актомиозина, одной из причин которой является увеличение в этот период количества легкогидролизуемых фосфатов и .очевидно, воздействие тканевых протеаз.

Следует отметить, что характер развития автолиза в белых и красных мышечных волокнах мяса несколько отличается.

Красные волокна характеризуются медленным сокращением и высокой длительностью процесса в отличие от белых.

В процессе длительного созревания мяса происходит существенное улучшение органолептических и технологических характеристик.

На ранних стадиях автолиза мясо не имеет выраженного вкуса и запаха, которые в зависимости от температуры хранения появляются лишь на 3-4 сутки, в связи с образованием продуктов ферментативного распада белков и пептидов (глютаминовая кислота, треонин, серосодержащие аминокислоты), нуклеотидов (инозин, гипоксантин и др.), углеводов (глюкоза, фруктоза, пировиноградная и молочная кислота), липидов (низкомолекулярные жирные кислоты), а также креатин, креатинин и другие азотистые экстрактивные вещества.

Сроки созревания мяса зависят от вида животного, части туши, упитанности и температурного режима хранения.

Как правило, в мясе с нормальным развитием автолиза его нежность и водосвязывающая способность достигают оптимума через 5-7 суток хранения при 0-2 градусах, органолептические показатели - к 10-14 суткам. В связи с этим продолжительность выдержки выбирают в зависимости от способа дальнейшего технологического использования сырья.

Сырьё с 13-15-суточным периодом созревания пригодно для изготовления практически любых видов колбас, полуфабрикатов и соленых изделий.

Наилучший вид сырья для производства натуральных полуфабрикатов - мясо с периодом выдержки 7-10 суток созревания. Парное мясо рекомендуется использовать для производства эмульгированных (вареных) колбас и соленых изделий из свинины. Белки парного мяса обладают наибольшей водосвязывающей и эмульгирующей способностью, развариваемость коллагена максимальна. Эти обстоятельства обеспечивают высокий выход готовой продукции и снижают вероятность образования дефектов при тепловой обработке. В первые часы после убоя мясо бактерицидно и содержит незначительное количество микроорганизмов. С экономических позиций применение парного мяса также даёт серьёзные преимущества вследствие снижения расхода холодильных ёмкостей и энергетических затрат.

Однако, работа с парным мясом требует как высокой оперативности в технологическом процессе (интервал от момента убоя до стадии термообработки готовых изделий не должен превышать 3 часов), так и применения специальных приемов, направленных на задержку хода гликолиза и процесса взаимодействия актина с миозином. В частности, такими способами являются:

- быстрое замораживание обваленного парного мяса (без или после предварительного измельчения) путем введения твердой углекислоты;

- обвалка парного мяса, быстрое измельчение и посол с введением 2-4% хлорида натрия;

- введение рассолов через кровеносную систему одновременно с обескровливанием при убое животных;

- инъецирование рассолов в отруба непосредственно после разделки парных туш;

- применение сублимационной сушки парного мяса.

    Ферменты (от лат. fermentum — брожение, закваска), специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов. Через их посредство реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах. Ферменты бывают простыми или сложными белками, в состав которых наряду с белковым компонентом (апоферментом) входит небелковая часть — кофермент. Эффективность действия ферментов определяется значительным снижением энергии активации катализируемой реакции в результате образования промежуточных фермент-субстратных комплексов. Присоединение субстратов происходит в активных центрах, которые обладают сходством только с определенными субстратами, чем достигается высокая специфичность (избирательность) действия ферментов. Одна из особенностей ферментов — способность к направленному и регулируемому действию. За счёт этого контролируется согласованность всех звеньев обмена веществ. Эта способность определяется пространственность структурной молекулы ферментов. Она реализуется через изменение скорости действия ферментов и зависит от концентрации соответствующих субстратов и кофакторов, рH среды, температуры, а также от присутствия специфических активаторов и ингибиторов (например, адениловых нуклеотидов, карбонильных, сульфгидрильных соединений и др.). Некоторые ферменты помимо активных центров имеют дополнительные, т.н. аллостерические регуляторные центры. Биосинтез ферментов находится под контролем генов. Различают конститутивные ферменты, постоянно присутствующие в клетках, и индуцируемые ферменты, биосинтез которых активируется под влиянием соответствующих субстратов. Некоторые функционально взаимосвязанные ферменты образуют в клетке структурно организованные полиферментные комплексы. Многие ферменты и ферментные комплексы прочно связаны с мембранами клетки или её органоидов (митохондрий, лизосом, микросом и т.д.) и участвуют в активном транспорте веществ через мембраны.

Гидролитические процессы. Гидролиз - это процесс расщепления молекул глицерида на элементы при взаимодействии с водой. Прежде всего гидролиз протекает во влажных жирах, содержащих такие катализаторы, как липаза, фосфолипаза, сильные органические и неорганические кислоты, а также в результате деятельности микроорганизмов. При гидролизе накапливаются свободные жирные кислоты, о чем свидетельствует рост кислотного числа. С накоплением низкомолекулярных кислот (масляной, валериановой, капроновой) появляются неприятные специфические вкус и запах.

Гидролиз животных жиров, а также растительных масел, в состав которых не входят низкомолекулярные жирные кислоты, не приводит к образованию продуктов со специфическими, неприятными вкусом и запахом, так как в результате этого процесса появляются высокомолекулярные жирные кислоты, не обладающие этими свойствами. Поэтому органолептические свойства таких жиров не меняются при гидролизе, и обнаружить наличие гидролитической порчи возможно лишь путем определения кислотного числа. Однако если в состав жира (молочный, кокосовое и пальмоядровое масла) входят низкомолекулярные кислоты, то они при гидролизе высвобождаются и придают продуктам неприятные вкус и запах.

Гидролитическая порча жиров характеризуется накоплением свободных жирных кислот в связи с автолизом или действием кислот, щелочей, оксидов металлов и других неорганических катализаторов, а также ферментов микроорганизмов. Появление в жире при гидролитическом распаде небольшого количества высокомолекулярных жирных кислот не вызывает изменения вкуса и запаха продукта.

Под воздействием света процесс нарастания количества свободных кислот в жирах ускоряется, поскольку к гидролитической деструкции жиров присоединяется и накопление жирных кислот в результате окислительных превращений.

Окислительная порча жиров возникает при хранении продуктов в складских помещениях. Она протекает при относительно низких температурах в присутствии газообразного кислорода. Эти радикалы очень активны в химическом отношении и быстро вступают во взаимодействие, вследствие чего происходит рекомбинация радикалов.

Возникший радикал реагирует с новыми молекулами окисляемого вещества, давая гидроксид и новый свободный радикал

R  - О  - О + RH - ROOH + R.

2.   Условия действия  активности ферментов. Действие фермента зависит от ряда факторов, прежде всего от температуры и реакции среды (pH). Оптимальная температура, при которой активность фермента наиболее высока, находится обычно в пределах 40–50 °С приводит к тепловой денатурации. и ферменты инактивируются (исключение – миокиназа мышц, папаин).

При более низких температурах скорость ферментативной реакции, как правило, снижается, а при температурах, близких к 0 °С, практически реакция полностью прекращается. При повышении температуры выше оптимальной скорость ферментативной реакции также снижается и, наконец, полностью прекращается. Снижение интенсивности действия фермента при повышении температуры сверх оптимальной объясняется главным образом начинающимся разрушением (денатурацией) входящего в состав фермента белка. Поскольку белки в сухом состоянии денатурируются значительно медленнее, чем белки оводнённые (в виде белкового геля или раствора), инактивирование ферменты в сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги. Поэтому сухие споры бактерий или сухие семена могут выдержать нагревание до гораздо более высоких температур, чем те же споры или семена в увлажнённом состоянии.

  Важнейшим фактором, от которого зависит действие ферменты, как установил впервые С. Сёренсен, является активная реакция среды – pH. Отдельные ферменты различаются по оптимальной для их действия величине pH. Так, например, пепсин, содержащийся в желудочном соке, наиболее активен в сильнокислой среде (pH 1–2); трипсин – протеолитический фермент, выделяемый поджелудочной железой, имеет оптимум действия в слабощелочной среде (pH 8–9); оптимум действия папаина – протеолитического фермента растительного происхождения – находится в слабокислой среде (pH 5–6).

  Действие фермента зависит также от присутствия специфических активаторов и неспецифических или специфических ингибиторов. Многие ферменты активируются в присутствии соединений, содержащих сульфгидрильную группу (–SH). К ним принадлежат аминокислота цистеин и трипептид глутатион, содержащийся в каждой живой клетке. Особенно сильное активирующее действие глутатион оказывает на некоторые протеолитические и окислительные ферменты неспецифическое угнетение (ингибирование).Фермент происходит под действием различных веществ, дающих с белками нерастворимые осадки или блокирующих в них какие-либо группы (например, SH-группы).