Строение  белковых молекул. Практически все белки построены из 20 аминокислот, принадлежащих, за исключением глицина, к L-ряду. Аминокислоты соединены между собой пептидными связями, образованными карбоксильной и аминогруппами соседних аминокислотных остатков (см. ф-лу I):  

Белковая молекула может состоять из одной или неск. цепей, содержащих от 50 до неск. сотен (иногда - более тысячи) аминокислотных остатков. Молекулы, содержащие менее 50 остатков, часто относят к пептидам. В состав мн. молекул входят остатки цистина, дисульфидные связи к-рых ковалентно связывают участки одной или неск. цепей.

В нативном состоянии макромолекулы белков обладают специфич. конформацией. Характерная для данного белка конформация определяется последовательностью аминокислотных остатков и стабилизируется водородными связями между пептидными и боковыми группами аминокислотных остатков, а также гидрофобными и электростатич. взаимодействиями. Большое влияние на конформацию оказывают взаимод. белков с компонентами среды (вода, липиды и др.), в к-рой они функционируют.

Различают четыре уровня организации белковых молекул. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи наз. первичной структурой. Все белки различаются по первичной структуре; потенциально возможное их число практически неограничено. Термин "вторичная структура" относится к типу укладки полипептидных цепей. наиб. часто встречающиеся типы-правая спираль и структура. Первая характеризуется планарностью пептидной группы; водородные связи между СО-и NH-группами пептидной цепи замыкают циклы из 13 атомов (рис. 1). На 1 виток спирали приходится 3,6 остатка аминокислот, шаг спирали -0,544 нм. Значительно менее энергетически выгодны правые 3₁₀- и спирали, содержащие соотв. 3 и 4,4 аминокислотных остатка на 1 виток, а также 10 и 16 атомов в циклах, образованных водородными связями. 3₁₀-Спирали встречаются сравнительно редко и образуют только очень короткие участки, к-рые обычно располагаются на концах спиралей. Предсказанные теоретически правые спирали, а также левые 3₁₀- и спирали в белках не обнаружены.

В случае структуры, или структуры складчатого листа, полипептидные цепи растянуты, уложены параллельно друг другу и связаны между собой водородными связями. Остов цепи не лежит в одной плоскости, а вследствие небольших изгибов при углеродных атомах образует слегка волнистый слой. Боковые группы располагаются перпендикулярно плоскости слоя. В белках обнаружены два вида структуры: с параллельным и антипараллельным направлениями цепей (рис. 2). Частный случай структуры- изгиб, обеспечивающий поворот пептидной цепи на угол ок. 180° на протяжении отрезка, содержащего 4 аминокислотных остатка; 1-й и 4-й остатки соединены водородной связью. Относительное содержание спиральных участков и структур может широко варьировать. Существуют белки с преобладанием спиралей (ок. 75% в миоглобине и гемоглобине), тогда как осн. тип структуры многих фибриллярных белков, в т.ч. фиброина шелка и кератина волос,- структура. У многих белков содержание и структурных участков незначительно, однако и в этих случаях полипептидные цепи укладываются в пространстве строго определенным, характерным для каждого белка образом.

Под третичной структурой белков понимают расположение его полипептидной цепи в пространстве. Существ. влияние на формирование третичной структуры оказывают размер, форма и полярность аминокислотных остатков. В молекулах глобулярных белков большая часть гидрофобных остатков скрыта внутри глобулы, а полярные группировки располагаются на ее пов-сти в гидратированном состоянии. Однако ситуация не всегда настолько проста. Связывание белка с др. молекулами, напр. фермента с его субстратом или коферментом, почти всегда осуществляется с помощью небольшого гидрофобного участка на пов-сти глобулы. Область контакта мембранных белков с липидами формируется преим. гидрофобными остатками. Третичная структура многих белков составляется из неск. компактных глобул, наз. доменами (рис. 3). Между собой домены обычно бывают связаны "тонкими перемычками" - вытянутыми полипептидными цепями. Пептидные связи, расположенные в этих цепях, расщепляются в первую очередь при обработке белков протеолитич. ферментами, тогда как отдельные домены м. б. достаточно устойчивы к протеолизу.  

Рис. I. Спиральные конформации полипептидных цепей: а-3₁₀-спираль, б- спираль, в- спираль (пунктирные линии-водородные связи).  
Рис. 2. Схематич. изображение структур: слева - антипараллельный, справа -параллельный складчатый лист.  

Участки спиралей (от до ) и структур (от до ) представлены соотв. в виде прямоугольников и прямых линий со стрелками. Структура состоит из двух отчетливо различимых глобулярных областей (доменов). Участок полипептидной цепи, соединяющий домены между собой, показан точечной линией.

Термин "четвертичная структура" относится  к макромолекулам, в состав к-рых входит неск. полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между собой ковалентно. Такая структура отражает способ объединения и расположения этих субъединиц в пространстве. Между собой отдельные субъединицы соединяются водородными, ионными, гидрофобными и др. связями. Изменение рН и ионной силы р-ра, повышение т-ры или обработка детергентами обычно приводят к диссоциации макромолекулы на субъединицы. Этот процесс обратим: при устранении факторов, вызывающих диссоциацию, может происходить самопроизвольная реконструкция исходной четвертичной структуры. Явление носит общий характер: по принципу самосборки функционируют многие биол. структуры. Способность к самосборке свойственна и отдельным фрагментам белков - доменам. Более глубокие изменения конформации белков с нарушением третичной структуры наз. денатурацией.

Рис. 3. Схематич. изображение трехмерной структуры  малатде-гидрогеназы.

Свойства. Физ.-хим. св-ва белков определяются их высокомол. природой, компактностью укладки полипептидных цепей и взаимным расположением остатков аминокислот. Мол. масса варьирует от 5 тыс. до 1 млн., а константы седиментации - от 1 до 20 (и выше). Средний уд. объем белковых молекул - 0,70-0,75 см³/г, а константы диффузии - 10⁶-10⁸ см²/с. Максимум поглощения белков в УФ-области спектра, обусловленный наличием ароматич. аминокислот, находится вблизи 280 им. Возбуждение электронов атома азота пептидной группы вызывает резкое увеличение поглощения при 185-240 нм. В ИК-области спектра белки поглощают за счет СО- и NH-rpyпп при 1600 и 3100-3300 см^-1.

В р-рах  белки амфотерны. Изоэлектрич. точки  белков могут иметь значения от < 1,0 (у пепсина) до 10,6 (у цитохрома с) и выше. Боковые группы аминокислотных остатков способны вступать во многие р-ции. Белки дают ряд цветных р-ций, обусловленных наличием определенных аминокислотных остатков или хим. группировок. К важнейшим из них относятся: биуретовая реакция (пептидные связи), ксантопротеиновая реакция (ароматич. ядра остатков тирозина, триптофана, фенилаланина), Адамкевича реакция (индольное кольцо триптофана), Мил лона реакция (фенольный радикал тирозина), Паули реакция (имидазольное кольцо гистидина), Сакагучи реакция (гуанидиновая группа аргинина) и нингидриновая реакция (аминогруппа).

Нуклеиновые кислоты

дезоксирибонуклеиновые  и рибонуклеиновые кислоты, универсальные  компоненты всех живых организмов, ответственные за хранение, передачу и воспроизведение (реализацию) генетической информации. На два типа все Н. к. делят по углеводному компоненту молекул: дезоксирибозе у дезоксирибонуклеиновых кислот (ДНК) и рибозе у рибонуклеиновых кислот (РНК). Биологическая роль ДНК у большинства организмов заключается в хранении и воспроизведении генетической информации, а РНК — в реализации этой информации в строении молекул белков (Белки) в процессе их синтеза.

Нуклеиновые кислоты были обнаружены в 1868 г. швейцарским ученым Мишером (F. Miescher), который установил, что эти вещества локализуются в ядрах клеток, обладают кислотными свойствами и в отличие от белков содержат фосфор. Химически Н. к. являются полинуклеотидами, т.е. биополимерами, построенными из мономерных звеньев — мононуклеотидов, или нуклеотидов (фосфорных эфиров так называемых нуклеозидов — производных пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований, D-рибозы или 2-дезокси-D-рибозы). Пуриновыми основаниями, входящими в молекулу ДНК, являются аденин (А) и гуанин (Г), пиримидиновыми — цитозин (Ц) и тимин (Т). В нуклеозидах РНК вместо тимина присутствует урацил (У). В полинуклеотидную цепь нуклеотиды соединяются посредством фосфодиэфирной связи (рис. 1).

Первичная структура Н. к. определяется порядком чередования азотистых оснований, а их пространственная конфигурация — нековалентными взаимодействиями между участками молекулы: водородными связями между азотистыми основаниями, гидрофобными взаимодействиями между плоскостями пар оснований, электростатическими взаимодействиями с участием отрицательно заряженных фосфатных групп и противоионов.

Дезоксирибонуклеиновые  кислоты, выделенные из различных организмов, отличаются по соотношению входящих в их состав азотистых оснований, т.е. по нуклеотидному составу, который  у всех ДНК подчиняется правилу Чаргаффа: 1) число молекул аденина в молекуле Н. к. равно числу молекул тимина, т.е. А = Т; 2) число молекул гуанина равно числу молекул цитозина, т.е. Г = Ц; 3) число молекул пуриновых оснований равно числу молекул пиримидиновых оснований; 4) число 6-аминогрупп равно числу 6-кетогрупп, что означает, что сумма аденин + цитозин равна сумме гуанин + тимин, т.е. А + Ц = Г + Т. Правило Чаргаффа справедливо и для так называемых минорных азотистых оснований (метилированных или других производных пуриновых и пиримидиновых оснований). Таким образом, нуклеотидный состав каждой ДНК характеризуется постоянной величиной — молярным соотношением (фактором специфичности) или процентным содержанием Г—Ц-пар, т.е. . Величина последнего показателя практически одинакова для организмов одного класса. У высших растений и позвоночных животных она составляет 0,55—0,93.

В 1953 г. американский биохимик Уотсон (J.D. Watson) и английский биофизик Крик (F.Н. Crick), основываясь на правиле Чаргаффа и данных рентгеноструктурного анализа  молекул ДНК, установили, что молекула ДНК имеет вид двойной спирали, в которой две антипараллельно направленные углеводно-фосфатные цепи удерживаются водородными связями между аденином и тимином и гуанином и цитозином. Последовательность азотистых оснований в одной цепи определяет их последовательность в другой нуклеотидной цепи, т.к. размеры комплементарных пар А—Т и Г—Ц одинаковы, что позволяет нуклеотидной цепи свернуться в правильную двойную спираль, определяющую вторичную структуру ДНК. На один виток такой спирали приходится 10 пар оснований.

Генетическая информация «зашифрована» в молекуле ДНК в комбинациях нуклеотидов, кодирующих включение в строящуюся полипептидную цепь определенных аминокислот. Установлено, что генетический код универсален для всех живых существ; триплетен, т.е. каждая аминокислота кодируется тройкой нуклеотидов (триплетом); не перекрывается, т.е. данный нуклеотид может входить только в один так называемый кодон; одна аминокислота может кодироваться несколькими триплетами; большинство нуклеотидных триплетов имеет «смысл», т.е. кодирует аминокислоты.