В СССР над проблемами структуры и  синтеза биологически активных веществ работают в Институте химии природных соединений (директор М. М. Шемякин), Институте биологической и медицинской химии (директор В. Н. Орехович) и других институтах и на кафедрах вузов.

  Английские  учёные ( М. Перуц, Дж. Кендрю и их сотрудники) успешно использовали рентгеноструктурный анализ для выяснения строения миоглобина и гемоглобина. В 1956—67 полностью была определена структура лизоцима английским биохимиком Д. Филлипсом и др. Не менее значительны успехи, достигнутые в анализе сложных белков, нуклеопротеидов, нуклеиновых кислот и нуклеотидов.

  Триумфом биохимии, молекулярной биологии и генетики явились исследования, показавшие роль нуклеиновых кислот в биосинтезе белков и установившие предопределяющее влияние нуклеиновых кислот на строение и свойства синтезируемых в клетке белков. Этими работами были выяснены биохимические основы передачи признаков по наследству от поколения к поколению. Трудно переоценить также значение исследований, определивших последовательность нуклеотидов в составе транспортных рибонуклеиновых кислот и разработку методов органического синтеза полинуклеотидов. Особенно плодотворно в названных областях работают И. Бьюкенен, Э. Чаргафф, И. Дэвидсон, Д. Дейвис, А. Корнберг, С. Очоа, Дж. Уотсон, М. Уилкинс и др. (США), Ф. Крик, Ф. Сангер (Великобритания), Ф. Жакоб, Ж. Моно (Франция), А. Н. Белозерский, А. С. Спирин, В. А. Энгельгардт, А. А. Баев (СССР) и многие др.

Некоторые виды биохимии

Биохимия гормонов.

  Работы, связанные с анализом химической структуры гормонов (продуктов жизнедеятельности желёз внутренней секреции), их образования в организме, механизма действия и возможного осуществления лабораторного синтеза, представляют одно из важных направлений биохимических исследований. Биохимия стероидных гормонов — часть общей проблемы биохимии стеринов. Достигнутые в этой области успехи в значительной мере связаны с использованием меченных по углероду (С14) исходных и промежуточных соединений. Самая тесная связь установилась между широким фронтом исследований белковых веществ и специальным изучением структуры и функций гормонов белковой природы. Изучение гормональной активности тех или других препаратов невозможно без глубокого анализа биохимического механизма их действия. Т. о., данные по химии и биохимии гормонов в равной мере обогащают эндокринологию и биохимию.

Энзимология

  Учение о ферментах, вполне самостоятельная область биохимии. В ней проблема строения белков-ферментов тесно переплетается с физико-химическими проблемами — химической кинетикой и катализом. В середине 20 в. внесено много нового в представления о структуре ферментов, о их присутствии в нативном состоянии в виде сложных комплексов. Анализ строения ферментов в сопоставлении с проявляемой ими в разных условиях активностью позволил выяснить значение отдельных аминокислот (главным образом цистеина,  лизина, гистидина, тирозина, серина и т.д.) в формировании активного центра ферментов. Выяснены структура многих коферментов, их значение для ферментативной активности, а также связь между коферментами и витаминами. Большой вклад в развитие энзимологии в первой половине 20 в. внесли Р. Вильштеттер, Л. Михаэлис, Г. Эмбден, О. Мейергоф (Германия), Дж. Самнер, Дж. Нортроп (США), Г. Эйлер (Швеция), А. Н. Бах (СССР). Много сделали продолжающие активно работать создатели крупных школ и направлений: О. Варбург (Западный Берлин), Ф. Линен (ФРГ), Р. Питерс, Х. Кребс (Великобритания), Х. Теорелль (Швеция), Ф. Линман, Д. Кошленд (США), А. Росси-Фанелли (Италия), Ф. Шорм (Чехословакия), Ф. Штрауб (Венгрия), Т. Барановский, Ю. Хеллер (Польша) и многие другие. В СССР эту область исследований представляют: В. А. Энгельгардт и М. Н. Любимова, установившие ферментативную активность мышечных белков; А.Е. Браунштейн, открывший совместно с М. Г. Крицман процесс переноса аминогруппы (переаминирование); А. И. Опарин и Л.Л. Курсанов, изучавшие роль структуры клеток в проявлении активности ферментов; С.Р. Мардашев, успешно исследовавший декарбоксилирование аминокислот, и др.

    Работы этого направления, сначала  остававшиеся единичными, в 50-е  и последующие годы получили  очень широкое развитие главным  образом в результате исследований  Д. Грина и Б. Чанса, А. Ленинджера, Э. Рэккера (США), Э. Слатера (Нидерланды), Л. Эрнстера (Швеция) и др.

  В СССР эта проблема разрабатывалась  в МГУ и ЛГУ на кафедрах биохимии, а также в отдельных лабораториях (С. А. Нейфах, В. П. Скулачев и др.). Современные исследования показали также наличие выраженного влияния солевого состава среды и отдельных ионов на ферментативные процессы и важную роль микроэлементов в реализации ферментативной активности.

   Эволюционная и сравнительная биохимия.

Исследования  по биохимии животных, растений и микроорганизмов показали, что, несмотря на общность основных биохимических структур и процессов у всех живых организмов, имеются и специфические различия, зависящие от уровня онто- и филогенетического развития изучавшихся объектов. Накопленные факты позволили заложить фундамент сравнительной биохимии, задача которой — найти закономерности биохимической эволюции организмов. Большое теоретическое значение имеет проблема происхождения жизни на Земле. Некоторые важные положения теории А. И. Опарина о происхождении жизни получили экспериментальное подтверждение в работах института им. Баха, кафедры биохимии растений МГУ и ряда зарубежных лабораторий (И. Оро, С. У. Фокс в США; и др.).

История получения некоторых  элементов

Белки

  Белок попал в число объектов химических исследований примерно 250 лет тому назад. В 1728 году итальянский ученый Якопо Бартоломео Беккари получил из пшеничной муки первый препарат белкового вещества – клейковину. Он разделил её (пшеничную муку) на 2 части. Процесс разделения был достаточно прост - мука промывалась водой, процедура продолжалась до тех пор, пока промывная вода не становилась абсолютно прозрачной. Таким образом удалялись все водорастворимые вещества, а оставшееся представляло собой серовато-белую клейкую массу. Данное вещество напоминало собой продукт, который можно было получить только из материалов животного происхождения, как позже писал Беккари. Сухая перегонка (основной прием исследования веществ в средние века) подтвердила двойственную структуру клейковины и убедила, что продукты такой перегонки пшеничной муки были щелочными. Это было первое доказательство единства природы веществ растительного и животного происхождения. Беккари опубликовал результаты своей работы в 1745 году, и это была первая статья о белке.⁵

  В XVIII – начале XIX веков белковые вещества как растительного,  так и животного происхождения неоднократно описывали. Особенностью таких описаний было сближение этих веществ и сопоставление их с веществами неорганическими.

  Важно отметить, что в то время, еще до появления элементного анализа, сложилось мнение о том, что белки из различных источников – это группа близких по общим свойствам индивидуальных веществ.

  В 1810 году Ж. Гей-Люссак и Л. Тенар впервые определили элементный состав белковых веществ. В 1833 году Ж. Гей-Люссак в ходе исследований доказал, что в белках обязательно присутствует азот, а чуть позднее было показано, что содержание азота в различных белках приблизительно одинаково. Примерно в это же время, английский химик Д. Дальтон попытался изобразить первые формулы белковых веществ. Он представлял их довольно просто устроенными веществами, но чтобы подчеркнуть их индивидуальное различие при одинаковом составе, он прибег к изображению молекул, которые бы сейчас назвали изомерными.  

  Были  выведены первые эмпирические формулы  белков и выдвинуты первые гипотезы относительно закономерностей их состава. Так, Н.Либеркюн считал, что альбумин описывается формулой C₇₂H₁₁₂N₁₈SO₂₂, а А.Данилевский полагал, что молекула этого белка по крайней мере на порядок больше: C₇₂₆H₁₁₇₁N₁₉₄S₃O₂₁₄.

  Немецкий  химик Ю. Либих в 1841 году предположил, что белки животного происхождения  имеют аналоги среди растительных белков: усвоение белка легумина в организме животного, по Либиху, вело к накоплению аналогичного белка – казеина.

  В 1836 году голландец Г. Мульдер высказал предположение о том, что все белки содержат один и тот же радикал (теория радикалов была одной из самых распространенных в доструктурной органической химии), который он назвал протеином (от греческого слова “первенствую”, “занимаю первое место”). Протеин, по Мульдеру, имел состав Pr = C₄₀H₆₂N₁₀O₁₂. В 1838 году г. Мульдер опубликовал формулы белков, построенные на основании теории протеина. Это были дуалистические формулы, где радикал протеина служил положительной группировкой, а атомы серы или фосфора – отрицательной . Вместе они образовывали электронейтральную молекулу: белок сыворотки крови Pr₁₀S₂P, фибрин Pr₁₀SP. Однако аналитическая проверка данных Г. Мульдера, проведенная русским химиком Лясковским, а также Ю. Либихом, показала, что теория “белковых радикалов” ложна и таких радикалов не существует.

  В 1833 году немецкий ученый Ф. Розе открыл одну из основных реакций на белковые вещества и их производные - биуретовую реакцию на белки. В то время она привлекла большое внимание химиков, и был сделан вывод о том, что это самая чувствительная реакция на белок.

  В первой половине XIX века изучение белков было широко распространено не только во Франции, но и в Англии и Германии.

  В 1805г. Эйхоф показал, что часть пшеничной клейковины растворима в спирте. Позднее он открыл существование растворимых в спирте белков в зернах ячменя и ржи. Таким образом, он впервые расфракционировал белки. Он считал, что клейковина из разных источников различна не из-за индивидуальности белков этих веществ, а из-за примесей.⁶

  В середине XIX века было разработано множество методов экстракции белков, очистки и выделения их в растворах нейтральных солей. В 1847 году К. Рейхерт открыл способность белков образовывать кристаллы. В 1836 году Т. Шванн открыл пепсин – фермент, расщепляющий белки. В 1856 году Л. Корвизар открыл еще один подобный фермент – трипсин. Изучая действие этих ферментов на белки, биохимики пытались разгадать тайну пищеварения. Однако наибольшее внимание привлекли вещества, получающиеся в результате действия на белки протелитических ферментов (протеаз, к ним относятся вышеприведенные ферменты): одни из них были фрагментами исходных молекул белка (их назвали пептонами), другие же не подвергались дальнейшему расщеплению протеазами и относились к известному еще с начала века классу соединений – аминокислот (в первые были обнаружены в 1820 году химиком А. Браконно). В 1839 году было доказано существование в составе белков лейцина, а в 1849 году Ф. Бопп выделил из белка еще одну аминокислоту – тирозин.

  К концу 80-х гг. XIX века из белковых гидролизатов было выделено уже 19 аминокислот и стало постепенно укреплятся мнение, что сведения о продуктах гидролиза белков несут важную информацию о строении белковой молекулы. В то же время считалось, что аминокислоты не являются главным компонентом белка, но они должны обязательно присутствовать в молекуле. В связи с открытиями аминокислот в составе белков французский ученый П. Шютценберже в 70-х гг. XIX века предложил уреидную теорию строения белка. Согласно ей, молекула белка состояла из центрального ядра (роль которого выполняла молекула тирозина) и присоединенных к нему (с замещением 4 атомов водорода) сложных группировок, названных Шютценбержелейцинами. Однако экспериментально гипотеза была практически не подкреплена, и дальнейшие исследования показали её несостоятельность.