Биохимия молока и мяса

                       Уральская государственная академия  ветеринарной медицины

                       

 

 

                                                                                       Кафедра ______________________

Контрольная работа

по биохимии молока, мяса и мясных продуктов

 

 

                                                                  

 

                                                                 

                                                                                          Выполнил:

                                                                                          Студент   3   курса

                                                                                           Заочного факультета

                                                                                           Отделения  технологии

                                                                                           Ф.И.О Козленков Артем

                                                                                           Олегович

                                                                                           Шифр _07_

                                                                                           Проверил:_____________

 

 

                                                                                                                             

                                                        

 

 

 

Троицк  – 2012 г.

Содержание

1.Простые белки, представители, биологическая роль.                                                    3-5

2.Пишевые  вещества, их отличие от тканей  животных и человека.                                6

3.Химическая  природа основных факторов свертывания  крови.                                  7-8

4.Химизм  мышечной работы.                                                                                                   9-10

5. Меланины и гиалуроновая  кислота,  состав, свойства и роль в организме.  Написать формулу гиалуроновой  кислоты.                                                                        11-13

6.Альдегидное прогоркание жиров. Написать уравнение реакции.                              14

7.Витамины:С  и Р, характеристика, строение, биологическая роль, формулы.          15

8.Порча  мяса-гниение, Написать  реакции  декарбоксилирования тирозина и  триптофана.                                                                                                                                  16-17

9.Бульоны,  получение, состав, использование.                                                                     18

10.Опишите  минеральные вещества: макроэлементы  и микроэлементы, входящие в  состав молока.                                                                                                                             19-21

Список  литературы                                                                                                                         22  

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

1.Простые белки, представители,  биологическая роль.

Просты́е  белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. Структура простых белков представлена только полипептидной цепью (альбумин, инсулин). Однако необходимо понимать, что многие простые белки (например, альбумин) не существуют в "чистом" виде, они всегда связаны с какими-либо небелковыми веществами. Их относят к простым белкам только по той причине, что связи с небелковой группой слабые

Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.

До 80-х  годов XX века в научной литературе на русском языке простые белки  часто обозначались термином «протеины». Простые белки по растворимости  и пространственному строению разделяют  на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные  белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых  растворах. Хорошая растворимость  объясняется локализацией на поверхности  глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт  с растворителем. К этой группе относятся  все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.

Среди глобулярных  белков можно выделить:

Альбумины – это группа схожих белков плазмы крови с молекулярной массой около 40 кДа, содержат много глутаминовой кислоты и поэтому имеют кислые свойства и высокий отрицательный заряд при физиологических рН. Легко адсорбируют полярные и неполярные молекулы, являются, белком-транспортером в крови для многих веществ, в первую очередь для билирубина и длинноцепочечныхжирных кислот.

Глобулины-группа разнообразных белков плазмы крови с молекулярной массой до 100 кДа, слабокислые или нейтральные. Они слабо гидратированы, по сравнению с альбуминами меньше устойчивы в растворе и легче осаждаются, что используется в клинической диагностике в "осадочных" пробах (тимоловая, Вельтмана). Часто содержат углеводные компоненты.

При электрофорезе  глобулины сыворотки крови разделяются, как минимум, на 4 фракции – α₁-глобулины, α₂-глобулины, β-глобулины иγ-глобулины.

Картина электрофореза белков сыворотки  крови

Так как  глобулины включают в себя разнообразные  белки, то их функции многочисленны. Часть α-глобулинов обладает антипротеазной активностью, что защищает белки крови от преждевременного разрушения, например, α₁-антитрипсин, α₁-антихимотрипсин, α₂-макроглобулин. Некоторые глобулины способны к связыванию определенных веществ: трансферрин (переносит ионы железа),церулоплазмин (содержит ионы меди), гаптоглобин (переносчик гемоглобина), гемопексин (транспорт гема). γ-Глобулины являются антителами и обеспечивают иммунную защиту организма.

Взаимодействие гистонов и ДНК
Участок суперспирали ДНК

Гистоны – внутриядерные белки  массой около 24 кДа. Обладают выраженными  основными свойствами, поэтому при  физиологических значениях рН заряжены положительно и связываются с дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК), образуя дезоксирибонуклеопротеины. Существуют 5 типов гистонов – очень богатый лизином (29%) гистон Н1, другие гистоны Н2а, H2b, НЗ, Н4 богаты лизином и аргинином (в сумме до 25%).

Радикалы  аминокислот в составе гистонов могут быть метилированы, ацетилированы  или фосфорилированы. Это изменяет суммарный заряд и другие свойства белков.

Можно выделить две функции гистонов:

1. Регуляция активности генома, а именно – они препятствуют транскрипции.

2. Структурная – стабилизируют пространственную структуру ДНК.

Гистоны в комплексе с ДНК образуют нуклеосомы – октаэдрические структуры, составленные из гистонов Н2а, H2b, НЗ, Н4. Между нуклеосомами располагается гистон H1, также связанный с молекулой ДНК. ДНК обвивает нуклеосому 2,5 раза и переходит к гистону H1, после чего обвивает следующую нуклеосому. Благодаря такой укладке достигается уменьшение размеров ДНК в 7 раз.

Далее такие "бусы" нуклеосом могут складываться в суперспираль и более сложные структуры.

Протамины-это белки массой от 4 кДа до 12 кДа, у ряда организмов (рыбы) они являются заменителями гистонов, есть в спермиях. Отличаются резко увеличенным содержанием аргинина (до 80%). Протамины присутствуют в клетках, не способных к делению. Их функция как у гистонов – структурная.

Синтез коллагена

Коллаген-фибриллярный белок с уникальной структурой. Составляет основу межклеточного вещества соединительной ткани сухожилий, кости, хряща, кожи, но имеется, конечно, и в других тканях.

Обычно  содержит моносахаридные (галактоза) и дисахаридные (галактоза-глюкоза) остатки, соединенные с ОН-группами некоторых остатков гидроксилизина.

Полипептидная цепь коллагена включает 1000 аминокислот  и состоит из повторяющегося триплета [Гли-А-В], где А и В – любые, кроме глицина, аминокислоты. В основном это аланин, его доля составляет 11%, доля пролина и гидроксипролина – 21%. Таким образом, на другие аминокислоты приходится всего 33%. Структура пролина и гидроксипролина не позволяет образовать α-спиральную структуру, из-за этого образуется левозакрученная спираль, где на один виток приходится 3 аминокислотных остатка.

При синтезе  коллагена первостепенное значение имеет гидроксилирование лизина и пролина, включенных в состав первичной цепи, осуществляемое при участииаскорбиновой кислоты.

Синтезированная молекула коллагена построена из 3 полипептидных цепей, сплетенных между собой в плотный жгут – тропоколлаген (длина 300 нм, диаметр 1,6 нм). Полипептидные цепи прочно связаны между собой через ε-аминогруппы остатков лизина. Тропоколлаген формирует крупные коллагеновые фибриллы диаметром 10-300 нм. Поперечная исчерченность фибриллы обусловлена смещением молекул тропоколлагена друг относительно друга на 1/4 их длины.

В коже фибриллы образуют нерегулярно сплетенную и  очень густую сеть. Например, выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген.

Строение десмозина

Эластин-по строению в общих чертах эластин схож с коллагеном. Находится в связках, эластичном слое сосудов. Структурной единицей является тропоэластин с молекулярной массой 72 кДа и длиной 800 аминокислотных остатков. В нем гораздо больше лизина, валина, аланина и меньше гидроксипролина. Отсутствие пролина обуславливает наличие спиральных эластичных участков.

Характерной особенностью эластина является наличие  своеобразной структуры – десмозина, который своими 4-мя группами объединяет белковые цепи в системы, способные растягиваться во всех направлениях.

α-Аминогруппы  и α-карбоксильные группы десмозина  включаются в образование пептидных  связей одного или нескольких белков.

 

2.Пишевые вещества, их отличие  от тканей животных и человека.

К ним  прежде всего относятся белки, жиры и углеводы, при окислении которых  высвобождается определенное количество тепла. Согласно правилу изодинамии, они могут взаимно заменяться в удовлетворении энергетических потребностей организма, однако каждое из пищевых веществ и их фрагментов имеет специфические пластические свойства и свойства биологически активных веществ. Замена в пищевом рационе одних веществ другими ведет к нарушению функций организма, а при длительном, например безбелковом, питании наступает смерть от белкового голодания. Существенное значение в питании имеет вид каждого из пищевых веществ, содержащих незаменимые компоненты, что определяет их биологическую ценность. 

Биологическая ценность животных белков выше, чем растительных . Усвояемость белков животного происхождения составляет в среднем 97 %, а растительных — 83—85 %, что зависит также и от кулинарной обработки пищи. 

Считают, что при биологической ценности белков смешанной пищи не менее 70 % людей  имеют белковый минимум в сутки 55—60 г. Для надежной стабильности азотистого баланса рекомендуется принимать  с пищей 85—90 г белка в сутки. У детей, беременных и кормящих грудью женщин эти нормы выше. 

Л и п  и д ы поступают в организм человека в составе всех видов  животной, а также растительной пищи, особенно ряда семян, из которых для  пищевых целей получают многие виды растительных жиров. 

Биологическая ценность пищевых липидов определяется наличием в них незаменимых жирных кислот, способностью переваривания  и всасывания в пищеварительном  тракте (усвоения). Сливочное масло  и свиной жир усваиваются на 93—98 %, говяжий — на 80—94 %, подсолнечное масло — на 86—90 %, маргарин — на 94—98 %. 

Основное  количество углеводов поступает  в организм в виде полисахаридов  растительной пищи. После гидролиза  и всасывания углеводы используются для удовлетворения энергетических потребностей. В среднем за сутки  человек принимает 400— 500 г углеводов, из которых 350—400 г составляет крахмал, 50— 100 г моно- и дисахариды. Избыток  углеводов депонируется в виде жира.  

Витамины  должны быть непременным компонентом  пищи. Нормы их потребности зависят  от возраста, пола, вида трудовой деятельности, ряда других факторов.