Белки. Мясные полуфабрикаты. Влияние жарки на жиры

№16

  Изменения белков

Белки — жизненно необходимые вещества. Они имеют пластическое значение: служат материалом для построения клеток, тканей и органов, образования ферментов  и большинства гормонов, гемоглобина  и других соединений, выполняющих  в организме особо важные и  сложные функции. Белки формируют  соединения, обеспечивающие иммунитет  к инфекциям, участвуют в процессе усвоения (на различных этапах) жиров, углеводов, минеральных веществ  и витаминов. Жизнь организма  связана с непрерывным расходом и обновлением белков. Для равновесия этих процессов (азотистого равновесия) необходимо ежедневное восполнение  с пищей белковых потерь. Белки  в отличие от жиров и углеводов  не накапливаются в резерве и  не образуются из других пищевых веществ, т. е. являются незаменимой частью пищи. Как источник энергии они имеют  второстепенное значение, так как  могут быть заменены жирами и углеводами. При окислении в организме 1 г  белка дает 4 ккал (16,7 кДж).

Белки относятся к основным химическим компонентам пищи. Они имеют и  другое название - протеины, которое  под первостепенное биологическое  значение этой группы веществ (от гр. рrotos - первый, важнейший).

1.2.1 Значение  белков в кулинарных рецептурах

Белки являются структурными элементами клеток; служат материалом для образования  ферментов, гормонов и др.; влияют на усвояемость жиров, углеводов, витаминов, минеральных веществ и т. д. Ежесекундно  в нашем организме отмирают миллионы клеток и для восстановления их взрослому  человеку требуется 100 г белка в  сутки, причем заменить его другими  веществами невозможно. Поэтому технологи, занятые организацией питания постоянного  контингента потребителей по дневным  рационам (интернаты, санатории, больницы и т. д.) или скомплектованному  меню отдельных приемов пищи, должны обеспечивать содержание белка в  блюдах, соответствующее физиологическим  потребностям человека.

Пользуясь таблицами химического состава  готовых блюд, можно разработать  меню рациона так, чтобы удовлетворить  потребность питающихся в белках как по количеству, так и по качеству, т. е. обеспечить биологическую ценность. Биологическая ценность белков определяется содержанием незаменимых аминокислот (НАК), и их соотношением. Белки, содержащие все НАК (их восемь: триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин) и в тех соотношениях, в каких они входят в белки нашего организма, называются полноценными. К ним относятся белки мяса, рыбы, яиц, молока. В растительных белках, как правило, недостаточно лизина, метионина, триптофана и некоторых других НАК. Так, в гречневой крупе недостает лейцина, в рисе и пшенице - лизина. Незаменимая аминокислота, которой меньше всего в данном белке, называется лимитирующей. Остальные аминокислоты усваиваются в адекватных с ней количествах. Один продукт может дополнять другой по содержанию аминокислот. Однако такое взаимное обогащение происходит только в том случае, если эти продукты поступают в организм с разрывом во времени не более чем 2-3 ч. Поэтому большое значение имеет сбалансированность по аминокислотному составу не только суточных рационов, но и отдельных приемов пищи и даже блюд. Это необходимо учитывать при создании рецептур блюд и кулинарных изделий, сбалансированных по содержанию НАК. Наиболее удачными комбинациями белковых продуктов являются:

мука + творог (ватрушки, вареники, пироги с  творогом);

картофель + мясо, рыба или яйцо (картофельная запеканка с мясом, мясное рагу, рыбные котлеты с картофелем и др.);

гречневая, овсяная каша + молоко, творог (крупеники, каши с молоком и др.);

бобовые с яйцом, рыбой или мясом.

Наиболее  эффективное взаимное обогащение белков достигается при их определенном соотношении, например:

5 частей  мяса + 10 частей картофеля; 

5 частей  молока + 10 частей овощей;

5 частей  рыбы + 10 частей овощей;

2части  яиц + 10 частей овощей (картофеля)  и т. д.

Усвояемость белков зависит от их физико-химических свойств, способов и степени тепловой обработки продуктов. Например, белки  многих растительных продуктов плохо  перевариваются, так как заключены  в оболочки из клетчатки и других веществ, препятствующих действию пищеварительных  ферментов (бобовые, крупы из цельных  зерен, орехи и др.). Кроме того, в ряде растительных продуктов содержатся вещества, тормозящие действие пищеварительных  ферментов (фазиолин фасоли). По скорости переваривания на первом месте находятся  белки яиц, молочных продуктов и рыбы, затем мяса (говядина, свинина, баранина) и, наконец, хлеба и крупы. Из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90% аминокислот, из растительных - 60 - 80%. Размягчение продуктов при тепловой обработке и протирание их улучшает усвояемость белков, особенно растительного происхождения. Однако при избыточном нагревании содержание НАК может уменьшиться. Так при длительной тепловой обработке в ряде продуктов снижается количество доступного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усвояемость белков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молоком. Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу предварительно замачивать для сокращения времени варки и добавлять молоко перед окончанием тепловой обработки. Качество белка оценивается рядом показателей (КЭБ - коэффициент эффективности белка, ЧУБ - чистая утилизация белка и др.), которые рассматривает физиология питания.

1.2.2 Химическая  природа и строение белков 

Белки - это природные полимеры, состоящие  из остатков сотен и тысяч. Процессы, формирующие качество кулинарной продукции  аминокислот, соединенных пептидной  связью. От набора аминокислот и  их порядка в полипептидных цепях  зависят индивидуальные свойства белков. По форме молекулы все белки можно  разделить на глобулярные и фибриллярные. Молекула глобулярных белков по форме  близка к шару, а фибриллярных имеет  форму волокна. По растворимости  все белки делятся на следующие  группы: растворимые в воде - альбумины; растворимые в солевых растворах - глобулины; растворимые в спирте - проламины; растворимые в щелочах - глютелины.

По степени  сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небелковой частей. Различают четыре структуры организации белка: первичная - последовательное соединение аминокис-лотных остатков в полипептидной цепи; вторичная  закручивание полипептидных цепей  в спирали; третичная - свертывание  полипептидной цепи в глобулу  четвертичная - объединение нескольких частиц с третичной структурой в  одну более крупную частицу. Белки  обладают свободными карбоксильными или  кислотными и аминогруппами, в результате чего они амфотерны, т. е. в зависимости  от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют  щелочные свойства, и частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными. При определенном рН среды (изоэлектрическая точка) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки в этой точке электронейтральны, а их вязкость и растворимость наименьшие. Для большинства белков изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде. Наиболее важными технологическими свойствами белков являются: гидратация (набухание в воде), денату-рация, способность образовывать пены, деструкция и др.

2.3 Гидратация  и дегидратация белков 

Гидратацией называется способность белков прочно связывать значительное количество влаги. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Расположенные  на поверхности белковой глобулы  гидрофильные группы (аминные, карбоксильные  и др.) притягивают молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности. В изоэлектрической точке (когда  заряд белковой молекулы близок к  нулю) способность белка адсорбировать  воду наименьшая. Сдвиг рН в ту или  иную сторону от изоэлектрической точки  приводит к диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличению заряда белковых молекул и улучшению  гидратации белка. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка придает устойчивость растворам  белка, мешает отдельным частицам слипаться  и выпадать в осадок. В растворах  с малой концентрацией белка (например, молоко) белки полностью гидратированы  и связывать воду не могут. В концентрированных  растворах белков при добавлении воды происходит дополнительная гидратация.

Способность белков к дополнительной гидратации имеет в технологии пищи большое  значение. От нее зависят сочность готовых изделий, способность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать влагу, реологические свойства теста и  т. д. Примерами гидратации в кулинарной практике являются: приготовление омлетов, котлетной массы из продуктов  животного происхождения, различных  видов теста, набухание белков круп, бобовых, макаронных изделий и т.д. Дегидратацией называется потеря белками  связанной воды при сушке, замораживании  и размораживании мяса и рыбы, при  тепловой обработке полуфабрикатов и т.д. От степени дегидратации зависят  такие важные показатели, как влажность  готовых изделий и их выход.

2.4 Денатурация  белков

Это сложный  процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического  воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение  вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. нативной (естественной) пространственной структуры. Первичная структура, а  следовательно, и химический состав белка не меняются. При кулинарной обработке денатурацию белков чаще всего вызывает нагревание. Процесс  этот в глобулярных и фибриллярных белках происходит по-разному. В глобулярных  белках при нагревании усиливается  тепловое движение полипептидных цепей  внутри глобулы водородные связи, которые  удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная  цепь развертывается, а затем сворачивается  по-новому. При этом полярные (заряженные) гидрофильные группы, расположенные  на поверхности глобулы и обеспечивающие ее заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, а на поверхность  ее выходят реакционноспособные  гидрофобные группы (дисульфидные, сульфгидрильные и др.), не способные  удерживать воду. Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств  белка: потерей индивидуальных свойств (например, изменение окраскимяса  при его нагревании вследствие денатурации  миоглобина); потерей биологической  активности (например, в картофеле, грибах, яблоках и ряде других растительных продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение, при денатурации белки-ферменты теряют активность); повышением атакуемости  пищеварительными ферментами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продукты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче); потерей способности  к гидратации (растворению, набуханию); потерей устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием (свертыванием, или коагуляцией, белка).

Агрегирование - это взаимодействие денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц. Внешне это выражается по-разному  в зависимости от концентрации и  коллоидного состояния белков в  растворе. Так, в малоконцентрированных  растворах (до 1%) свернувшийся белок  образует хлопья (пена на поверхности  бульонов). В более концентрированных  белковых растворах (например, белки  яиц) при денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе.

Белки, представляющее собой более или  менее обводненные гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, бобовых, муки после гидратации и  др.), при денатурации уплотняются, при этом происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Белковый гель, подвергнутый нагреванию, как правило, имеет меньшие объем, массу, большие механическую прочность и упругость по сравнению с исходным гелем нативных (натуральных) белков. Скорость агрегирования золей белка зависит от рН среды. Менее устойчивы белки вблизи изоэлектрической точки.

Для улучшения  качества блюд и кулинарных изделий  широко используют направленное изменение  реакции среды. Так, при мариновании  мяса, птицы, рыбы перед жаркой; добавлении лимонной кислоты или белого сухого вина при припускании рыбы, цыплят; использовании томатного пюре при  тушении мяса и др. создают кислую среду со значениями рН значительно  ниже изоэлектрической точки белков продукта. Благодаря меньшей дегидратации белков изделия получаются более  сочными. Фибриллярные белки денатурируют иначе: связи, которые удерживали спирали  их полипептидных цепей, разрываются, и фибрилла (нить) белка сокращается  в длину. Так денатурируют белки  соединительной ткани мяса и рыбы.

Деструкция  белков. При длительной тепловой обработке  белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением  их макромолекул. На первом этапе изменений  от белковых молекул могут отщепляться  функциональные группы с образованием таких летучих соединений, как  аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте, они участвуют в  образовании вкуса и аромата  готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки  гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с  образованием растворимых азотистых  веществ небелкового характера (например, переход коллагена в глютин). Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации технологического процесса (использование ферментных препаратов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, получение белковых гидролизатов и др.).

Пенообразование. Белки в качестве пенообразователей  широко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), взбивании сливок, сметаны, яиц и др. Устойчивость пены зависит от природы белка, его  концентрации, а также температуры.

Важны и другие технологические свойства белков. Так, их используют в качестве эмульгаторов при производстве белково-жировых  эмульсий, как наполнители для  различных напитков. Напитки, обогащенные  белковыми гидролизатами (например, соевыми), обладают низкой калорийностью и могут храниться длительное время даже при высокой температуре без добавления консервантов. Белки способны связывать вкусовые и ароматические вещества. Этот процесс обусловливается как химической природой этих веществ, так и поверхностными свойствами белковой молекулы, факторами окружающей среды.

При длительном хранении происходит "старение" белков, при этом снижается их способность  к гидратации, удлиняются сроки тепловой обработки, затрудняется разваривание продукта (например, варка бобовых  после длительного хранения). При нагревании с восстанавливающими сахарами белки образуют меланоидины.